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- PDB-4xz0: ZAP-70-tSH2:compound-A complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xz0
タイトルZAP-70-tSH2:compound-A complex
要素Tyrosine-protein kinase ZAP-70
キーワードTransferase/Transferase inhibitor / Tyrosine kinase / cysteine adduct / Transferase-Transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane ...T cell aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / B cell activation / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / T cell differentiation / T cell migration / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / calcium-mediated signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / cell differentiation / intracellular signal transduction / immune response / protein phosphorylation / innate immune response / signaling receptor binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4N5 / Tyrosine-protein kinase ZAP-70
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Barros, T. / Kuriyan, J. / Visperas, P.R. / Winger, J.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)1RC2-AR058947-01 米国
引用ジャーナル: Biochem. J. / 年: 2015
タイトル: Modification by covalent reaction or oxidation of cysteine residues in the tandem-SH2 domains of ZAP-70 and Syk can block phosphopeptide binding.
著者: Visperas, P.R. / Winger, J.A. / Horton, T.M. / Shah, N.H. / Aum, D.J. / Tao, A. / Barros, T. / Yan, Q. / Wilson, C.G. / Arkin, M.R. / Weiss, A. / Kuriyan, J.
履歴
登録2015年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年11月22日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.classification
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ZAP-70
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1014
ポリマ－29,5321
非ポリマー5693
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area460 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area12800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.418, 103.418, 52.817
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ZAP-70 / 70 kDa zeta-chain associated protein / Syk-related tyrosine kinase


分子量: 29531.822 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZAP70, SRK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P43403, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-4N5 / 1-(3-{5-[(3-chlorobenzyl)sulfonyl]-1H-tetrazol-1-yl}phenyl)ethanone


分子量: 376.817 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H13ClN4O3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細Starting compound A (4N5):1-(3-{5-[(3-chlorobenzyl)sulfonyl]-1H-tetrazol-1-yl}phenyl)ethanone, atom ...Starting compound A (4N5):1-(3-{5-[(3-chlorobenzyl)sulfonyl]-1H-tetrazol-1-yl}phenyl)ethanone, atom CAF of 4N5 A 301 covalently linked to SG atom of CYS A 117 in this structure.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 3350, ammonium sulfate, TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45.5 Å / Num. obs: 21977 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.965 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1839)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OQ1

2oq1


解像度: 2→25.854 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.44 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 1083 4.94 %
Rwork0.2124 --
obs0.214 21942 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→25.854 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2053 0 24 78 2155
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042131
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8562886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.813801
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003374
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0001-2.09110.36061550.31212560X-RAY DIFFRACTION100
2.0911-2.20130.29331090.27432641X-RAY DIFFRACTION100
2.2013-2.33910.28561400.26022557X-RAY DIFFRACTION100
2.3391-2.51960.27851370.25992603X-RAY DIFFRACTION100
2.5196-2.77290.30331330.24232606X-RAY DIFFRACTION100
2.7729-3.17350.27451510.23952566X-RAY DIFFRACTION100
3.1735-3.99590.24471280.20282653X-RAY DIFFRACTION100
3.9959-25.85660.1961300.17492673X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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