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万見
- PDB-4xx0: CoA bound to pig GTP-specific succinyl-CoA synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xx0
タイトルCoA bound to pig GTP-specific succinyl-CoA synthetase
要素(Succinyl-CoA ligase ...) x 2
キーワードLIGASE / ATP-grasp fold
機能・相同性
機能・相同性情報


succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding ...succinate-CoA ligase (GDP-forming) / succinate-CoA ligase (GDP-forming) activity / succinate-CoA ligase complex (ADP-forming) / Citric acid cycle (TCA cycle) / succinate-CoA ligase (ADP-forming) / succinate-CoA ligase complex / succinate-CoA ligase (ADP-forming) activity / succinyl-CoA metabolic process / tricarboxylic acid cycle / nucleotide binding / GTP binding / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. ...Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / Succinyl-CoA ligase, alpha subunit / Succinate--CoA synthetase, beta subunit / ATP-grasp fold, succinyl-CoA synthetase-type / ATP-grasp domain / Succinyl-CoA synthetase domains / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, active site / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family active site. / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 1. / Succinyl-CoA synthetase, beta subunit, conserved site / ATP-citrate lyase / succinyl-CoA ligases family signature 3. / ATP-citrate lyase/succinyl-CoA ligase / CoA-ligase / CoA binding domain / Succinyl-CoA synthetase-like / CoA binding domain / CoA-binding / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / PHOSPHATE ION / Succinate--CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinate--CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Fraser, M.E. / Huang, J. / Malhi, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada) カナダ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structure of GTP-specific succinyl-CoA synthetase in complex with CoA.
著者: Huang, J. / Malhi, M. / Deneke, J. / Fraser, M.E.
履歴
登録2015年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月26日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinyl-CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial
B: Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,55813
ポリマ－75,8432
非ポリマー1,71511
水3,477193
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7600 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area27510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.340, 82.500, 49.380
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Succinyl-CoA ligase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Succinyl-CoA ligase [ADP/GDP-forming] subunit alpha, mitochondrial / Succinyl-CoA synthetase subunit alpha / SCS-alpha


分子量: 33131.016 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 42-346 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG1 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O19069, succinate-CoA ligase (GDP-forming), succinate-CoA ligase (ADP-forming)
#2: タンパク質 Succinyl-CoA ligase [GDP-forming] subunit beta, mitochondrial / GTP-specific succinyl-CoA synthetase subunit beta / Succinyl-CoA synthetase beta-G chain / SCS-betaG


分子量: 42711.867 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 40-433 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: SUCLG2 / プラスミド: pT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53590, succinate-CoA ligase (GDP-forming)

-
非ポリマー , 5種, 204分子

#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.39 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: ammonium sulfate, 2-Mercaptoethanol, Na/K phosphate, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月6日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→41.399 Å / Num. all: 36903 / Num. obs: 36903 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 25.37 Å2 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.138 / Rsym value: 0.115 / Net I/av σ(I): 3.836 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 114697
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.2130.4541.41561951920.3090.4542.691.6
2.21-2.353.10.31111550650410.2190.3113.293.8
2.35-2.513.10.18741496248140.1230.1873.995.5
2.51-2.713.10.1691.91404145040.1150.1694.895.1
2.71-2.973.10.1195.81301441630.0760.1195.995.8
2.97-3.323.10.0996.61182437910.0630.0997.395.8
3.32-3.833.10.0994.91036933270.0630.0999.295.9
3.83-4.73.20.0856.7880027830.0540.08510.695.7
4.7-6.643.20.0857.2686621510.0530.08510.394.8
6.64-41.3993.30.0728369611370.0450.0721192.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
iMOSFLMデータ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→41.399 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2298 3584 9.73 %
Rwork0.185 33256 -
obs0.1894 36840 93.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 83.1 Å2 / Biso mean: 31.8187 Å2 / Biso min: 9.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→41.399 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5208 0 101 193 5502
Biso mean--34.6 31.33 -
残基数----696
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025384
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6117280
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024828
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003959
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1552016
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.12770.27461070.22171228133590
2.1277-2.15680.31461200.25911240136090
2.1568-2.18760.40531140.32531268138292
2.1876-2.22030.24461150.24551260137592
2.2203-2.2550.33351150.27131277139291
2.255-2.29190.26511350.24111257139294
2.2919-2.33140.28511500.20471273142393
2.3314-2.37380.25521280.20561271139995
2.3738-2.41950.26761410.19311292143395
2.4195-2.46890.25311490.1981275142493
2.4689-2.52250.28741540.19351292144697
2.5225-2.58120.24461480.19161258140693
2.5812-2.64570.24431370.19881291142896
2.6457-2.71730.23571470.19911287143494
2.7173-2.79720.29121310.19111308143996
2.7972-2.88750.24511500.18881270142095
2.8875-2.99060.26541350.19531344147997
2.9906-3.11040.25721590.19581269142895
3.1104-3.25190.22091550.18691294144996
3.2519-3.42320.21281590.17391298145796
3.4232-3.63760.21071390.16851285142495
3.6376-3.91820.19891240.16261334145895
3.9182-4.31220.19051600.15491265142595
4.3122-4.93530.19831400.14611288142893
4.9353-6.21460.19721440.17221272141693
6.2146-41.40660.1561280.15011260138889

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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