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- PDB-4xwy: Crystal structure of human sepiapterin reductase in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xwy
タイトルCrystal structure of human sepiapterin reductase in complex with an N-acetylserotinin analogue
要素Sepiapterin reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sepiapterin reductase (L-erythro-7,8-dihydrobiopterin-forming) / sepiapterin reductase (NADP+) activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / : / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / nitric oxide biosynthetic process / NADP binding / mitochondrion / extracellular exosome ...sepiapterin reductase (L-erythro-7,8-dihydrobiopterin-forming) / sepiapterin reductase (NADP+) activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / : / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / nitric oxide biosynthetic process / NADP binding / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sepiapterin reductase / : / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-43O / Chem-NDP / Sepiapterin reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Johnsson, K. / Hovius, R. / Gorszka, K.I. / Pojer, F.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2015
タイトル: Reduction of Neuropathic and Inflammatory Pain through Inhibition of the Tetrahydrobiopterin Pathway.
著者: Latremoliere, A. / Latini, A. / Andrews, N. / Cronin, S.J. / Fujita, M. / Gorska, K. / Hovius, R. / Romero, C. / Chuaiphichai, S. / Painter, M. / Miracca, G. / Babaniyi, O. / Remor, A.P. / ...著者: Latremoliere, A. / Latini, A. / Andrews, N. / Cronin, S.J. / Fujita, M. / Gorska, K. / Hovius, R. / Romero, C. / Chuaiphichai, S. / Painter, M. / Miracca, G. / Babaniyi, O. / Remor, A.P. / Duong, K. / Riva, P. / Barrett, L.B. / Ferreiros, N. / Naylor, A. / Penninger, J.M. / Tegeder, I. / Zhong, J. / Blagg, J. / Channon, K.M. / Johnsson, K. / Costigan, M. / Woolf, C.J.
履歴
登録2015年1月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月25日Group: Data collection
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sepiapterin reductase
B: Sepiapterin reductase
C: Sepiapterin reductase
D: Sepiapterin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,46121
ポリマ－119,5664
非ポリマー4,89517
水4,486249
1
A: Sepiapterin reductase
C: Sepiapterin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,27911
ポリマ－59,7832
非ポリマー2,4969
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6970 Å2
ΔGint-84 kcal/mol
Surface area19920 Å2
手法PISA
2
B: Sepiapterin reductase
D: Sepiapterin reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,18310
ポリマ－59,7832
非ポリマー2,4008
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7090 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area20190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)144.840, 144.840, 180.695
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質
Sepiapterin reductase / SPR


分子量: 29891.414 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 15-275 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-termius" MHHHHHHENLYFQG" was added for purification M15 is original start codon of the protein residues 1-17 "MHHHHHHENLYFQGMEG" and 275 "K" are not resolved in the structure
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPR / プラスミド: pET9a / 発現宿主: Escherichia coli bl21(de3) (大腸菌)
参照: UniProt: P35270, sepiapterin reductase (L-erythro-7,8-dihydrobiopterin-forming)
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-43O / N-[2-(5-hydroxy-2-methyl-1H-indol-3-yl)ethyl]-2-methoxyacetamide


分子量: 262.304 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H18N2O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.12 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2% W/V PEG1000, 2.5% V/V glycerol, 1.7 M Ammonium sulfate, 0.1 M Hepes
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月11日
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→125.435 Å / Num. all: 89220 / Num. obs: 89220 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 55.8 Å2 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.1 / Rsym value: 0.096 / Net I/av σ(I): 6.536 / Net I/σ(I): 15.8 / Num. measured all: 998773
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.35-2.4811.50.7161149858130180.220.7163.4100
2.48-2.6311.30.4361.7139323123120.1350.4365.1100
2.63-2.8110.70.312.4123302115190.0990.316.6100
2.81-3.0310.60.1973.7114318107780.0630.1979.6100
3.03-3.3211.70.1245.711604699050.0380.12415.7100
3.32-3.7211.30.0947.210187589940.0290.09422.7100
3.72-4.2910.40.0778.48215179080.0250.07728.3100
4.29-5.25120.05412.28053867090.0160.05436.9100
5.25-7.4311.50.05112.45953051980.0160.05131.8100
7.43-46.30811.10.03515.83183228790.0110.03544.999.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.555
最高解像度最低解像度
Rotation46.31 Å2.77 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
REFMAC5.8.0103精密化
Coot0.8.1モデル構築
MOLREP11.2.08位相決定
SCALA3.3.21データスケーリング
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HWK

4hwk


解像度: 2.35→125.435 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / WRfactor Rfree: 0.1983 / WRfactor Rwork: 0.1699 / FOM work R set: 0.8433 / SU B: 5.423 / SU ML: 0.126 / SU R Cruickshank DPI: 0.1789 / SU Rfree: 0.1629 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2167 4682 5.3 %RANDOM
Rwork0.1852 84419 --
obs0.1868 84419 99.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 200.07 Å2 / Biso mean: 48.374 Å2 / Biso min: 21.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.67 Å20.33 Å20 Å2
2--0.67 Å20 Å2
3----2.17 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.296 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→125.435 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7744 0 313 249 8306
Biso mean--42.78 44.16 -
残基数----1028
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0198208
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.028048
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2192.0511162
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6583.00318504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.41451040
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.224.103312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.712151404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.3071564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21297
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0219132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.6644.5054124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.6624.5054123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.4496.7495152
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.411 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 318 -
Rwork0.277 6284 -
all-6602 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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