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- PDB-4xsc: Complex structure of thymidylate synthase from varicella zoster v... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xsc
タイトルComplex structure of thymidylate synthase from varicella zoster virus with a phosphorylated BVDU
要素Thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / VZV / thymidylate synthase / herpesvirus
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / methylation / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BVP / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Varicella-zoster virus
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.901 Å
データ登録者Hew, K.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Structure of the Varicella Zoster Virus Thymidylate Synthase Establishes Functional and Structural Similarities as the Human Enzyme and Potentiates Itself as a Target of Brivudine.
著者: Hew, K. / Dahlroth, S.L. / Veerappan, S. / Pan, L.X. / Cornvik, T. / Nordlund, P.
履歴
登録2015年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
C: Thymidylate synthase
D: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,68112
ポリマ－143,0754
非ポリマー2,6068
水61334
1
A: Thymidylate synthase
B: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,8406
ポリマ－71,5382
非ポリマー1,3034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6790 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area21940 Å2
手法PISA
2
C: Thymidylate synthase
D: Thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,8406
ポリマ－71,5382
非ポリマー1,3034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6780 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area21540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.515, 149.515, 88.971
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質
Thymidylate synthase / TSase


分子量: 35768.848 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 8-295 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Varicella-zoster virus (strain Oka vaccine) (ヘルペスウイルス)
株: Oka vaccine / 遺伝子: ORF13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4JQW2, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-BVP / (E)-5-(2-BROMOVINYL)-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / BVDU-MP / BVdUMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 413.115 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H14BrN2O8P
#3: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8, 40% PEG 300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 49296 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 8.1
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.403 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XSE

4xse


解像度: 2.901→29.706 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 27.45 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 2395 4.87 %
Rwork0.1955 --
obs0.1969 49207 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.901→29.706 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8853 0 138 34 9025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80212506
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8973371
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0311346
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031587
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9015-2.96060.34611700.24822704X-RAY DIFFRACTION94
2.9606-3.02470.30131350.23452762X-RAY DIFFRACTION95
3.0247-3.09480.32131400.24012772X-RAY DIFFRACTION95
3.0948-3.17190.31641640.22942724X-RAY DIFFRACTION94
3.1719-3.25720.28781520.22872703X-RAY DIFFRACTION95
3.2572-3.35260.29091200.21772776X-RAY DIFFRACTION96
3.3526-3.46020.26761520.21182733X-RAY DIFFRACTION95
3.4602-3.58320.26991820.19342688X-RAY DIFFRACTION94
3.5832-3.72570.24991220.19182789X-RAY DIFFRACTION96
3.7257-3.89390.22541640.19192704X-RAY DIFFRACTION94
3.8939-4.09740.20451700.17912716X-RAY DIFFRACTION94
4.0974-4.35140.18671400.17342749X-RAY DIFFRACTION95
4.3514-4.68310.19921280.16762770X-RAY DIFFRACTION96
4.6831-5.14640.1721040.17422783X-RAY DIFFRACTION96
5.1464-5.87290.1929900.1952781X-RAY DIFFRACTION97
5.8729-7.33240.20681360.19782749X-RAY DIFFRACTION95
7.3324-19.41690.17571260.17442756X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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