+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xs4 | ||||||
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Title | Salmonella typhimurium AhpC C165S mutant | ||||||
Components | (Alkyl hydroperoxide reductase subunit C) x 2 | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / peroxiredoxin / FF / PrxI / conformation | ||||||
Function / homology | Function and homology information NADH-dependent peroxiredoxin / NADH-dependent peroxiredoxin activity / cellular response to stress / thioredoxin peroxidase activity / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.65 Å | ||||||
Authors | Perkins, A. / Nelson, K. / Parsonage, D. / Poole, L. / Karplus, P.A. | ||||||
Citation | Journal: Antioxid.Redox Signal. / Year: 2018 Title: Experimentally Dissecting the Origins of Peroxiredoxin Catalysis. Authors: Nelson, K.J. / Perkins, A. / Van Swearingen, A.E.D. / Hartman, S. / Brereton, A.E. / Parsonage, D. / Salsbury Jr., F.R. / Karplus, P.A. / Poole, L.B. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4xs4.cif.gz | 394.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4xs4.ent.gz | 327.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4xs4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4xs4_validation.pdf.gz | 472 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4xs4_full_validation.pdf.gz | 496.7 KB | Display | |
Data in XML | 4xs4_validation.xml.gz | 40.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4xs4_validation.cif.gz | 56.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xs/4xs4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xs/4xs4 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4xraC 4xrdC 4xs1C 4xs6C 4xtsC 5ukaC 4ma9S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20625.123 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: C165S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A251, peroxiredoxin #2: Protein | | Mass: 20673.121 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C165S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (bacteria) Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0A251, peroxiredoxin #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.61 Å3/Da / Density % sol: 65.91 % |
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Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: Pretreatment with 2 mM mercaptoethanol, then crystallized in 1.4 M MgSO4, 0.1 M MES, 10 mM hydrogen peroxide, pH 6.5. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.1 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 11, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.65→72.7 Å / Num. obs: 43671 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 12.1 % / Net I/σ(I): 6.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.65→2.79 Å / Redundancy: 11.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4MA9 Resolution: 2.65→68.105 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.05 / Phase error: 24.46 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→68.105 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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