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- PDB-4xqe: Crystal Structure of the Homospermidine Synthase (HSS) variant H2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xqe
タイトルCrystal Structure of the Homospermidine Synthase (HSS) variant H296S from Blastochloris viridis in Complex with NAD and Agmatine
要素Homospermidine synthase
キーワードTRANSFERASE / homospermidine synthase / oxidoreductase / rossman fold
機能・相同性
機能・相同性情報


homospermidine synthase (spermidine-specific) activity / homospermidine synthase / homospermidine synthase activity
類似検索 - 分子機能
homospermidine synthase like / Homospermidine synthase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...homospermidine synthase like / Homospermidine synthase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / ACETATE ION / AGMATINE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Homospermidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Blastochloris viridis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Krossa, S.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Comprehensive Structural Characterization of the Bacterial Homospermidine Synthase-an Essential Enzyme of the Polyamine Metabolism.
著者: Krossa, S. / Faust, A. / Ober, D. / Scheidig, A.J.
履歴
登録2015年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homospermidine synthase
B: Homospermidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,80917
ポリマ－104,8562
非ポリマー2,95415
水19,5641086
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9300 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area32770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.251, 110.102, 157.851
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Homospermidine synthase / HSS


分子量: 52427.824 Da / 分子数: 2 / 変異: H296S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Blastochloris viridis (バクテリア)
遺伝子: hss / プラスミド: pETM14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O32323, homospermidine synthase

-
非ポリマー , 6種, 1101分子

#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-1PS / 3-PYRIDINIUM-1-YLPROPANE-1-SULFONATE / 1-(3-SULFOPROPYL) PYRIDINIUM / PPS


分子量: 201.243 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H11NO3S
#5: 化合物
ChemComp-AG2 / AGMATINE / (4-AMINOBUTYL)GUANIDINE / アグマチン


分子量: 130.191 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14N4
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1086 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: Na-acetate, ammoniumacetate, PEG 10000, NDSB-201, agmatine

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.06→90.305 Å / Num. all: 448785 / Num. obs: 448785 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 6 % / Rpim(I) all: 0.102 / Rrim(I) all: 0.255 / Rsym value: 0.233 / Net I/av σ(I): 3 / Net I/σ(I): 4.3 / Num. measured all: 2710914
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueDiffraction-IDNet I/σ(I) obs% possible all
1.06-1.124.67.9657.0930.1250173538193.5197.9657.09310.179.4
1.12-1.195.26.766.0730.1318031615402.8956.766.0730.295.9
1.19-1.275.75.464.960.2337593590312.2395.464.960.397.5
1.27-1.376.63.8283.5330.2365976556061.463.8283.5330.598.5
1.37-1.56.52.081.9150.4334261516170.8052.081.9150.999.2
1.5-1.686.70.9420.870.9312788468910.3590.9420.872.299.4
1.68-1.946.80.4110.381.9282896416690.1560.4110.385.199.8
1.94-2.376.70.1720.1594.5236550353570.0660.1720.1591199.8
2.37-3.366.50.080.0749.2178987276410.0310.080.07420.399.9
3.36-110.10260.0460.04214.993659156140.0180.0460.04234.599.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PLP

4plp


解像度: 1.3→10 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.19 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1854 12792 5.03 %Random selection by scala
Rwork0.1469 241522 --
obs0.1489 254314 99.09 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 57.89 Å2 / Biso mean: 22.2675 Å2 / Biso min: 9.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7390 0 191 1086 8667
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098091
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36911066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2581177
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071452
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3522937
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.31470.39833750.3617744811996
1.3147-1.33020.38613920.35397793818597
1.3302-1.34640.36134010.33847885828697
1.3464-1.36340.35834280.33097856828498
1.3634-1.38130.36194140.31577928834298
1.3813-1.40010.32714330.30717971840499
1.4001-1.42010.35524240.29457938836299
1.4201-1.44120.30744000.27448021842199
1.4412-1.46370.29674200.26697964838499
1.4637-1.48760.30494270.26017954838199
1.4876-1.51320.26534080.24168096850499
1.5132-1.54060.27774360.21848009844599
1.5406-1.57010.2433960.19858002839899
1.5701-1.6020.23524450.18988000844599
1.602-1.63670.24814190.18428029844899
1.6367-1.67460.21244490.16468036848599
1.6746-1.71630.20714530.148480388491100
1.7163-1.76240.18924430.132780198462100
1.7624-1.8140.18674170.126881258542100
1.814-1.87220.17634240.1281238547100
1.8722-1.93860.16284360.118980818517100
1.9386-2.01570.16364270.118881148541100
2.0157-2.10660.16394570.114680528509100
2.1066-2.21650.14994430.106581608603100
2.2165-2.35370.15573920.105981488540100
2.3537-2.53270.14444090.113782048613100
2.5327-2.78260.15894420.119282098651100
2.7826-3.17390.15544430.132982498692100
3.1739-3.95710.16415000.126982258725100
3.9571-10.00020.14754390.126785498988100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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