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- PDB-4xpn: Crystal Structure of Protein Phosphate 1 complexed with PP1 bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xpn
タイトルCrystal Structure of Protein Phosphate 1 complexed with PP1 binding domain of GADD34
要素
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / eIF2alpha phosphatase / PP1 regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translational initiation in response to stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / PTW/PP1 phosphatase complex / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / protein phosphatase type 1 complex / RNA polymerase II promoter clearance / glycogen granule ...positive regulation of translational initiation in response to stress / eukaryotic initiation factor eIF2 binding / regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / PTW/PP1 phosphatase complex / Response of EIF2AK1 (HRI) to heme deficiency / protein phosphatase type 1 complex / RNA polymerase II promoter clearance / glycogen granule / protein localization to endoplasmic reticulum / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / regulation of translational initiation in response to stress / protein phosphatase regulator activity / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / dephosphorylation / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / protein serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / protein phosphatase activator activity / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transition metal ion binding / DARPP-32 events / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / response to endoplasmic reticulum stress / adherens junction / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / lung development / circadian regulation of gene expression / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / : / presynapse / perikaryon / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / regulation of cell cycle / protein stabilization / iron ion binding / cell division / apoptotic process / DNA damage response / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases ...Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.285 Å
データ登録者Choy, M.S. / Peti, W. / Page, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098482 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Structural and Functional Analysis of the GADD34:PP1 eIF2 alpha Phosphatase.
著者: Choy, M.S. / Yusoff, P. / Lee, I.C. / Newton, J.C. / Goh, C.W. / Page, R. / Shenolikar, S. / Peti, W.
履歴
登録2015年1月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,80212
ポリマ－78,2084
非ポリマー5948
水4,017223
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4016
ポリマ－39,1042
非ポリマー2974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area12840 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,4016
ポリマ－39,1042
非ポリマー2974
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2580 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area12690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.311, 112.853, 125.013
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12chain B
22chain D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETALAALAchain AAA4 - 2993 - 298
21SERSERALAALAchain CCC6 - 2995 - 298
12ALAALAALAALAchain BBB553 - 5685 - 20
22ARGARGLEULEUchain DDD554 - 5676 - 19

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15A / Growth arrest and DNA damage-inducible protein GADD34 / Myeloid differentiation primary response ...Growth arrest and DNA damage-inducible protein GADD34 / Myeloid differentiation primary response protein MyD116 homolog


分子量: 4941.704 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 552-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R15A, GADD34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75807

-
非ポリマー , 4種, 231分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 0.2 M Ammonium phosphate dibasic, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→50 Å / Num. obs: 49300 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 41.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.09 / Net I/av σ(I): 19.577 / Net I/σ(I): 4.8 / Num. measured all: 307472
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2% possible allRmerge(I) obs
2.17-2.214.823920.47499.3
2.21-2.255.624051.83199.80.965
2.25-2.29624430.52699.9
2.29-2.346.124210.4831000.725
2.34-2.396.224560.4971000.652
2.39-2.446.424210.52799.90.548
2.44-2.516.524480.53799.90.512
2.51-2.576.524350.53799.90.465
2.57-2.656.524400.6161000.404
2.65-2.736.324530.7511000.339
2.73-2.835.724680.68899.90.275
2.83-2.956.524450.7751000.216
2.95-3.086.824710.8511000.172
3.08-3.246.724640.99899.90.144
3.24-3.446.624661.36799.80.123
3.44-3.716.624671.62499.60.105
3.71-4.08624801.94199.30.088
4.08-4.676.425121.88899.80.068
4.67-5.896.625471.7199.90.065
5.89-505.826662.99699.60.073

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER2.5.3位相決定
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3E7A

3e7a


解像度: 2.285→31.428 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 2053 5.03 %
Rwork0.159 38736 -
obs0.1613 40789 97.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 132.58 Å2 / Biso mean: 58.9756 Å2 / Biso min: 31.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.285→31.428 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4917 0 26 223 5166
Biso mean--68.77 58.17 -
残基数----620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115078
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0076836
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041742
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004885
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6381852
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2734X-RAY DIFFRACTION3.804TORSIONAL
12C2734X-RAY DIFFRACTION3.804TORSIONAL
21B128X-RAY DIFFRACTION3.804TORSIONAL
22D128X-RAY DIFFRACTION3.804TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.285-2.33820.30621120.22222049216179
2.3382-2.39660.28511350.20362407254292
2.3966-2.46140.27141380.19152474261294
2.4614-2.53380.2441310.19122549268098
2.5338-2.61550.22061390.18732593273299
2.6155-2.7090.28241350.199926272762100
2.709-2.81740.25091470.192226342781100
2.8174-2.94550.2151410.184326212762100
2.9455-3.10070.23511510.179526252776100
3.1007-3.29470.21781310.183426402771100
3.2947-3.54880.21891350.16662661279699
3.5488-3.90530.20931160.15592680279699
3.9053-4.46910.15851420.12592640278299
4.4691-5.62530.16461390.124727292868100
5.6253-31.43080.18081610.14732807296899
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4661-0.61660.37463.56290.35011.63540.05740.0616-0.0987-0.1535-0.01570.15130.2558-0.0319-0.0330.4587-0.0477-0.00770.3044-0.01450.2823-16.889316.4702-12.8947
23.53422.4605-2.14365.4629-2.4971.56980.05030.37860.1117-1.5460.12910.22770.4631-0.251-0.01010.9344-0.0599-0.17880.463-0.11240.5012-24.01165.4067-28.4403
31.48350.5962-0.57623.5368-0.79322.1505-0.175-0.0932-0.3206-0.1842-0.0169-0.39040.80720.0390.0790.7210.05530.07990.33320.02050.41547.6285-9.79629.1649
46.6323-6.8502-2.65577.44382.34761.4885-0.5995-0.3669-1.1950.90330.23871.13680.69740.29620.31931.2272-0.00420.10480.55140.08880.5801-2.0729-20.975323.0865
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 4:299A4 - 299
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 553:568B553 - 568
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resid 6:299C6 - 299
4X-RAY DIFFRACTION4chain D and resid 554:568D554 - 568

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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