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- PDB-4xoo: FMN complex of coenzyme F420:L-glutamate ligase (FbiB) from Mycob... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xoo
タイトルFMN complex of coenzyme F420:L-glutamate ligase (FbiB) from Mycobacterium tuberculosis (C-terminal domain)
要素Coenzyme F420:L-glutamate ligase
キーワードUNKNOWN FUNCTION / NADH-oxidase fold / FMN- and F420-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


dehydro coenzyme F420 reductase / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, with a flavin as acceptor / coenzyme gamma-F420-2 biosynthetic process / coenzyme F420-0:L-glutamate ligase / coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase / coenzyme F420-0:L-glutamate ligase activity / coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase activity / F420-0 metabolic process / GTP binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Coenzyme F420 biosynthesis protein FbiB, C-terminal / Bifunctional F420 biosynthesis protein FbiB / Coenzyme F420:L-glutamate ligase-like domain / Coenzyme F420:L-glutamate ligase / F420-0:Gamma-glutamyl ligase / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like ...Coenzyme F420 biosynthesis protein FbiB, C-terminal / Bifunctional F420 biosynthesis protein FbiB / Coenzyme F420:L-glutamate ligase-like domain / Coenzyme F420:L-glutamate ligase / F420-0:Gamma-glutamyl ligase / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンモノヌクレオチド / Bifunctional F420 biosynthesis protein FbiB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rehan, A.M. / Bashiri, G. / Baker, H.M. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Elongation of the Poly-gamma-glutamate Tail of F420 Requires Both Domains of the F420: gamma-Glutamyl Ligase (FbiB) of Mycobacterium tuberculosis.
著者: Bashiri, G. / Rehan, A.M. / Sreebhavan, S. / Baker, H.M. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
履歴
登録2015年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
B: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
C: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
D: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,2368
ポリマ－89,4104
非ポリマー1,8254
水90150
1
A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
B: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6184
ポリマ－44,7052
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area16820 Å2
手法PISA
2
C: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
D: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,6184
ポリマ－44,7052
非ポリマー9132
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7600 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area16430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.135, 137.135, 101.395
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質
Coenzyme F420:L-glutamate ligase / Coenzyme F420-0:L-glutamate ligase / Coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase


分子量: 22352.562 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 245-448 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: fbiB, Rv3262 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P9WP79, coenzyme F420-0:L-glutamate ligase, coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase
#2: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN / フラビンモノヌクレオチド


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350. lithium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→48.5 Å / Num. obs: 56408 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 29.8 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / 冗長度: 30.3 % / CC1/2: 0.53 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XOM

4xom


解像度: 2.1→48.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 15.336 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.223 / ESU R Free: 0.193 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26902 2790 4.9 %RANDOM
Rwork0.23155 ---
obs0.2334 53574 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.107 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→48.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5813 0 124 50 5987
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0196089
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025806
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7292.0048379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.859313286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3285782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.58722.788226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.61515860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.1421553
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2990
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216813
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021258
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6422.573134
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6412.5713133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3863.8473908
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3863.8473909
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9212.8342955
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9122.8252950
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.8314.184464
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.88423.5387086
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.85123.5337084
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 207 -
Rwork0.346 3866 -
obs--98.41 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.82050.3259-0.92161.2827-0.86312.38050.07940.08650.1292-0.04310.0801-0.1222-0.31140.2618-0.15950.0691-0.07620.0550.2293-0.1310.104957.216740.722231.8869
21.20090.6197-0.12041.3191-0.43682.15950.0535-0.2318-0.07370.14840.0302-0.2170.20030.514-0.08380.06280.0588-0.0190.2373-0.08690.095155.969126.394546.067
31.7997-0.3543-0.38340.93830.44061.77910.1440.0995-0.4145-0.05420.04290.01510.2390.1966-0.18690.08380.0272-0.07340.1238-0.06260.140540.79210.81977.5532
42.5495-0.3285-1.07411.6127-0.0451.72930.1019-0.1387-0.46150.0407-0.02520.1960.1151-0.1728-0.07670.0388-0.0482-0.04560.12640.06390.14725.888315.135220.5736
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A253 - 448
2X-RAY DIFFRACTION2B248 - 448
3X-RAY DIFFRACTION3C249 - 448
4X-RAY DIFFRACTION4D251 - 448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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