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- PDB-4xom: Coenzyme F420:L-glutamate ligase (FbiB) from Mycobacterium tuberc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xom
タイトルCoenzyme F420:L-glutamate ligase (FbiB) from Mycobacterium tuberculosis (C-terminal domain).
要素Coenzyme F420:L-glutamate ligase
キーワードUNKNOWN FUNCTION / NADH-oxidase fold / FMN- and F420-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


dehydro coenzyme F420 reductase / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors, with a flavin as acceptor / coenzyme gamma-F420-2 biosynthetic process / coenzyme F420-0:L-glutamate ligase / coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase / coenzyme F420-0:L-glutamate ligase activity / coenzyme F420-1:gamma-L-glutamate ligase activity / F420-0 metabolic process / GTP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coenzyme F420 biosynthesis protein FbiB, C-terminal / Bifunctional F420 biosynthesis protein FbiB / Coenzyme F420:L-glutamate ligase-like domain / Coenzyme F420:L-glutamate ligase / F420-0:Gamma-glutamyl ligase / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like ...Coenzyme F420 biosynthesis protein FbiB, C-terminal / Bifunctional F420 biosynthesis protein FbiB / Coenzyme F420:L-glutamate ligase-like domain / Coenzyme F420:L-glutamate ligase / F420-0:Gamma-glutamyl ligase / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional F420 biosynthesis protein FbiB
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rehan, A.M. / Bashiri, G. / Baker, H.M. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
資金援助 ニュージーランド, 1件
組織認可番号国
HRC ニュージーランド
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Elongation of the Poly-gamma-glutamate Tail of F420 Requires Both Domains of the F420: gamma-Glutamyl Ligase (FbiB) of Mycobacterium tuberculosis.
著者: Bashiri, G. / Rehan, A.M. / Sreebhavan, S. / Baker, H.M. / Baker, E.N. / Squire, C.J.
履歴
登録2015年1月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
B: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
C: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
D: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6026
ポリマ－89,4104
非ポリマー1922
水4,324240
1
A: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
B: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8013
ポリマ－44,7052
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area17950 Å2
手法PISA
2
C: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
D: Coenzyme F420:L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,8013
ポリマ－44,7052
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5260 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area16150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.937, 136.937, 102.089
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-605-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Coenzyme F420:L-glutamate ligase


分子量: 22352.562 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 245-448 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
株: H37Rv / 細胞株: 25618 / 遺伝子: fbiB, Rv3262 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WP79
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 240 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.7 Å / Num. obs: 76162 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 66.3 % / Net I/σ(I): 36.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 28.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 97.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 9.436 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.159 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26777 3719 4.9 %RANDOM
Rwork0.23139 ---
obs0.23318 72196 99.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.677 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å2-0 Å2
2--0.13 Å2-0 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5809 0 10 240 6059
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0195946
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025741
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.351.9798160
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.777313143
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3175776
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.65622.889225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.84915863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4981551
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2977
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0216704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9771.9113122
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9771.913121
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4952.8583892
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.4952.8593893
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3172.0862824
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.3012.0772817
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0693.0584257
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.815.8956716
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.74815.7426644
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.462 274 -
Rwork0.443 5159 -
obs--97.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6755-0.0697-0.22450.8332-0.26141.33940.01920.15440.14850.01930.0502-0.0722-0.18610.029-0.06940.0274-0.00130.00410.055-0.02450.063259.171740.325233.0863
21.63920.230.00470.6194-0.05361.33720.0032-0.0376-0.20720.16130.0276-0.07380.26240.0736-0.03080.1030.028-0.02790.0142-0.01870.081557.448227.101746.1933
31.4072-0.2306-0.57840.99140.57622.39980.05680.062-0.295-0.02750.041-0.01370.35770.157-0.09780.1067-0.0079-0.0470.0911-0.0540.176341.426511.58347.7782
41.835-0.5214-0.4590.8484-0.01931.23970.0103-0.1055-0.28650.03820.03150.14040.2147-0.1436-0.04180.0535-0.0454-0.00630.05650.01060.128526.538916.729721.5862
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A245 - 448
2X-RAY DIFFRACTION2B245 - 448
3X-RAY DIFFRACTION3C254 - 448
4X-RAY DIFFRACTION4D259 - 448

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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