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- PDB-4xjv: Crystal structure of human thioesterase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xjv
タイトルCrystal structure of human thioesterase 2
要素S-acyl fatty acid synthase thioesterase, medium chain
キーワードHYDROLASE / closed conformation / fatty acid synthase / lipid metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


medium-chain fatty acid biosynthetic process / Fatty acyl-CoA biosynthesis / oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase / fatty acyl-[ACP] hydrolase activity / lipid biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thioesterase type II, NRPS/PKS/S-FAS / Thioesterase / Thioesterase domain / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-acyl fatty acid synthase thioesterase, medium chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ritchie, M.K. / Kridel, S.J. / Lowther, W.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA411401 米国
Department of Defense, PCRPPC08165 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure and Substrate Specificity of Human Thioesterase 2: INSIGHTS INTO THE MOLECULAR BASIS FOR THE MODULATION OF FATTY ACID SYNTHASE.
著者: Ritchie, M.K. / Johnson, L.C. / Clodfelter, J.E. / Pemble, C.W. / Fulp, B.E. / Furdui, C.M. / Kridel, S.J. / Lowther, W.T.
履歴
登録2015年1月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22016年2月24日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-acyl fatty acid synthase thioesterase, medium chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6352
ポリマ－30,6001
非ポリマー351
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.070, 96.070, 159.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 S-acyl fatty acid synthase thioesterase, medium chain / Augmented in rheumatoid arthritis 1 / AURA1 / Oleoyl-ACP hydrolase / Thioesterase II / Thioesterase ...Augmented in rheumatoid arthritis 1 / AURA1 / Oleoyl-ACP hydrolase / Thioesterase II / Thioesterase domain-containing protein 1


分子量: 30599.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OLAH, THEDC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: Q9NV23, oleoyl-[acyl-carrier-protein] hydrolase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: Rod-shaped crystals of TE2 (10 mg/ml with 10 mM fresh DTT) were grown using the vapor diffusion method at 25 C, using a 1:1 drop to well ratio. The well solutions contained 1.64 M NaH2PO4, 0. ...詳細: Rod-shaped crystals of TE2 (10 mg/ml with 10 mM fresh DTT) were grown using the vapor diffusion method at 25 C, using a 1:1 drop to well ratio. The well solutions contained 1.64 M NaH2PO4, 0.42 M K2HPO4 and 50 mM HEPES. Crystals were cryoprotected by transfer to paratone.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→24.817 Å / Num. all: 9601 / Num. obs: 9601 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 66.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 0.98 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 113166 / Scaling rejects: 849
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects% possible all
2.8-2.911.820.4872.9113809501.44153100
2.9-3.0211.830.383.7111909381.3194100
3.02-3.1511.910.3154.6111189281.1767100
3.15-3.3211.90.2645.1113549461.1896100
3.32-3.5311.890.1956.4113469451.07106100
3.53-3.811.860.1479.9112119420.7938100
3.8-4.1811.870.09613.8115429660.8575100
4.18-4.7911.730.07519113649650.742100
4.79-6.0311.480.05822.8112429760.6837100
6.03-67.9310.790.03139.11141910450.6614199.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
d*TREK9.9.9.1Lデータ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
d*TREK9.9.9.1Lデータスケーリング
PHENIX1.9-1692位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FLB

3flb


解像度: 2.8→24.817 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3449 473 5.06 %
Rwork0.2944 8880 -
obs0.2969 9353 97.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 204.62 Å2 / Biso mean: 94.6564 Å2 / Biso min: 50.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→24.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1702 0 1 0 1703
Biso mean--79.12 --
残基数----216
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031745
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7252363
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028261
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003301
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.216628
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8002-3.20460.411530.37392925307898
3.2046-4.03470.42771550.32792849300495
4.0347-24.81820.29741650.26133106327199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.54323.7442-2.81684.1092-4.75517.5914-0.0979-1.42060.16090.18850.3378-1.4241-0.53982.096-0.24610.80330.3475-0.0891.1736-0.39861.06837.031-30.305-22.3035
24.7702-0.2833-0.02725.74492.35226.2069-0.2017-1.03241.2996-0.62061.7752-1.0838-0.04931.6565-1.44371.30780.11480.14720.7777-0.32531.04981.9031-20.1528-28.5382
35.3503-2.0166-5.29283.51413.95796.6016-0.1201-0.19730.16030.05620.33390.191-0.21890.0501-0.24880.6940.3525-0.03330.6396-0.05330.6597-11.1142-26.492-19.3782
44.86814.40845.29094.38364.93465.79870.7453-2.3702-0.41830.7583-1.6954-0.50881.2392-1.04630.96071.290.263-0.17471.47470.24920.5421-4.3599-27.37322.772
52.55051.91551.90119.01544.76892.8999-0.5053-0.39650.6869-0.9161-0.47210.7631-1.4895-1.61730.96340.70880.27910.05880.7733-0.14540.7403-11.9613-20.9849-14.927
68.0474-3.5289-1.02376.28440.95485.1125-0.3833-0.615-0.11850.42720.46480.21260.2396-0.0274-0.0950.75280.3051-0.00560.6561-0.06110.5452-4.105-39.4683-24.9266
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 25:51)A25 - 51
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 52:95)A52 - 95
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 96:156)A96 - 156
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 157:173)A157 - 173
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 174:199)A174 - 199
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 200:265)A200 - 265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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