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万見
- PDB-4xif: Human OGT in complex with UDP-5S-GlcNAc and substrate peptide (ke... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xif
タイトルHuman OGT in complex with UDP-5S-GlcNAc and substrate peptide (keratin-7)
要素
  • Keratin, type II cytoskeletal 7
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
キーワードTRANSFERASE / O-GlcNAc transferase Inverting GT-B Substrate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of skin epidermis / keratin filament / negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / Keratinization / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase ...structural constituent of skin epidermis / keratin filament / negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / Keratinization / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / acetylglucosaminyltransferase activity / intermediate filament organization / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / Formation of the cornified envelope / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / intermediate filament cytoskeleton / NSL complex / intermediate filament / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / keratinization / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Keratin, type II / Keratin type II head / Keratin type II head / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Intermediate filament protein, conserved site ...Keratin, type II / Keratin type II head / Keratin type II head / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-12V / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Keratin, type II cytoskeletal 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Schimpl, M. / van Aalten, D.M.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT087590MA 英国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: The active site of O-GlcNAc transferase imposes constraints on substrate sequence.
著者: Pathak, S. / Alonso, J. / Schimpl, M. / Rafie, K. / Blair, D.E. / Borodkin, V.S. / Schuttelkopf, A.W. / Albarbarawi, O. / van Aalten, D.M.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
E: Keratin, type II cytoskeletal 7
F: Keratin, type II cytoskeletal 7
G: Keratin, type II cytoskeletal 7
H: Keratin, type II cytoskeletal 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,97716
ポリマ－328,0998
非ポリマー2,8788
水00
1
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
E: Keratin, type II cytoskeletal 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7444
ポリマ－82,0252
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
F: Keratin, type II cytoskeletal 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7444
ポリマ－82,0252
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
G: Keratin, type II cytoskeletal 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7444
ポリマ－82,0252
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
H: Keratin, type II cytoskeletal 7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7444
ポリマ－82,0252
非ポリマー7192
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)275.138, 275.138, 143.136
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A312 - 1031
2111B312 - 1031
3111C312 - 1031
4111D312 - 1031
1121A2007 - 2017
2121B2007 - 2017
3121C2007 - 2017
4121D2007 - 2017

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質
UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 323-1041 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド
Keratin, type II cytoskeletal 7 / Cytokeratin-7 / CK-7 / Keratin-7 / K7 / Sarcolectin / Type-II keratin Kb7


分子量: 1050.147 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 8-16 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08729
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-12V / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / URIDINE DIPHOSPHO-5-THIO-N-ACETYLGLUCOSAMINE / ウリジン5′-二りん酸P2-[3α-(アセチルアミノ)-4β,5α-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロ(以下略)


分子量: 623.419 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O16P2S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.34 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 1.45 M potassium phosphate, 10 mM EDTA, 1% (w/v) xylitol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→25 Å / Num. obs: 105151 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 1.7 % / Net I/σ(I): 1.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
SCALEPACKデータスケーリング
DENZOデータ削減
REFMAC位相決定
精密化解像度: 3.2→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 17.745 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.052 / ESU R Free: 0.365 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23893 1015 1 %RANDOM
Rwork0.2157 ---
obs0.21593 100304 99.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.604 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.46 Å20.73 Å2-0 Å2
2--1.46 Å2-0 Å2
3----2.18 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.2→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22432 0 176 0 22608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02223124
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3561.96531384
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.60852836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.6624.4871052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.733153940
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.26915124
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.23484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02117484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6881.514264
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.413223040
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9138860
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4964.58344
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A5535tight positional0.050.05
11B5535tight positional0.050.05
11C5535tight positional0.040.05
11D5535tight positional0.050.05
22A73tight positional0.040.05
22B73tight positional0.030.05
22C73tight positional0.030.05
22D73tight positional0.030.05
11A5535tight thermal0.080.5
11B5535tight thermal0.080.5
11C5535tight thermal0.10.5
11D5535tight thermal0.080.5
22A73tight thermal0.060.5
22B73tight thermal0.040.5
22C73tight thermal0.050.5
22D73tight thermal0.050.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.282 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 79 -
Rwork0.331 7227 -
obs--99.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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