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- PDB-4xh9: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN RHOA IN COMPLEX WITH DH/PH FRAGMENT OF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xh9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN RHOA IN COMPLEX WITH DH/PH FRAGMENT OF THE GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR NET1
要素
  • Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein
  • Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / RHOA GTPASE / ACTIVATOR / GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast migration / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...myoblast migration / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of cell size / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of modification of postsynaptic structure / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / wound healing, spreading of cells / motor neuron apoptotic process / PI3K/AKT activation / odontogenesis / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / myosin binding / positive regulation of Rho protein signal transduction / regulation of neuron projection development / stress fiber assembly / cellular response to cytokine stimulus / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of stress fiber assembly / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / secretory granule membrane / guanyl-nucleotide exchange factor activity / small monomeric GTPase / cell-matrix adhesion / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / kidney development / cell periphery / cellular response to ionizing radiation / regulation of actin cytoskeleton organization / regulation of cell growth / RHO GTPases Activate Formins
類似検索 - 分子機能
Net1, PH domain / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. ...Net1, PH domain / : / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transforming protein RhoA / Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Garcia, C. / Petit, P. / Boutin, J.A. / Ferry, G. / Vuillard, L.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: A structural study of the complex between neuroepithelial cell transforming gene 1 (Net1) and RhoA reveals a potential anticancer drug hot spot.
著者: Petit, A.P. / Garcia-Petit, C. / Bueren-Calabuig, J.A. / Vuillard, L.M. / Ferry, G. / Boutin, J.A.
履歴
登録2015年1月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年6月12日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: audit_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record
Item: _audit_author.name
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein
B: Transforming protein RhoA
D: Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein
E: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,0434
ポリマ－125,0434
非ポリマー00
水16,592921
1
A: Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein
B: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5222
ポリマ－62,5222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23930 Å2
手法PISA
2
D: Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein
E: Transforming protein RhoA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5222
ポリマ－62,5222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.100, 101.400, 116.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Neuroepithelial cell-transforming gene 1 protein / Proto-oncogene p65 Net1 / Rho guanine nucleotide exchange factor 8


分子量: 42232.383 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 149-501 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NET1, ARHGEF8 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli DH1 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7Z628
#2: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20289.164 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-180 / Mutation: F25N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli DH1 (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 921 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.86 % / 解説: PLATE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M bisTris propane pH7.5, 20% PEG3350, 0.2M Tripotassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年9月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35 Å / Num. obs: 83900 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 90.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1702)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XCG

1xcg


解像度: 2→34.688 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2174 4194 5 %
Rwork0.1885 --
obs0.19 83896 99.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.688 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8269 0 0 921 9190
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0058473
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90211455
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9943265
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0331268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061488
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.02270.31141370.24092621X-RAY DIFFRACTION100
2.0227-2.04650.27091400.23432652X-RAY DIFFRACTION100
2.0465-2.07150.29721400.232666X-RAY DIFFRACTION100
2.0715-2.09770.23341410.222668X-RAY DIFFRACTION100
2.0977-2.12530.27821400.21142670X-RAY DIFFRACTION100
2.1253-2.15440.25261410.20412676X-RAY DIFFRACTION100
2.1544-2.18520.2421390.20222630X-RAY DIFFRACTION100
2.1852-2.21780.23381380.20582638X-RAY DIFFRACTION100
2.2178-2.25240.24751430.20192709X-RAY DIFFRACTION100
2.2524-2.28940.24031380.20232611X-RAY DIFFRACTION100
2.2894-2.32880.23441400.22677X-RAY DIFFRACTION100
2.3288-2.37120.26521400.19962662X-RAY DIFFRACTION100
2.3712-2.41680.21921400.19742656X-RAY DIFFRACTION100
2.4168-2.46610.25281410.19812679X-RAY DIFFRACTION100
2.4661-2.51970.23231390.1922629X-RAY DIFFRACTION100
2.5197-2.57830.20911410.19262678X-RAY DIFFRACTION100
2.5783-2.64270.23871390.19782642X-RAY DIFFRACTION100
2.6427-2.71420.19561410.22688X-RAY DIFFRACTION100
2.7142-2.7940.22791390.20632641X-RAY DIFFRACTION100
2.794-2.88410.23961410.19932676X-RAY DIFFRACTION100
2.8841-2.98720.23911400.20172668X-RAY DIFFRACTION100
2.9872-3.10670.20581400.1872645X-RAY DIFFRACTION100
3.1067-3.2480.22071400.19052659X-RAY DIFFRACTION100
3.248-3.41910.21211400.18882670X-RAY DIFFRACTION99
3.4191-3.63310.21221400.17812652X-RAY DIFFRACTION99
3.6331-3.91330.1891400.16172665X-RAY DIFFRACTION99
3.9133-4.30640.17191380.16032632X-RAY DIFFRACTION99
4.3064-4.9280.15691410.15052666X-RAY DIFFRACTION99
4.928-6.2030.23831400.19492671X-RAY DIFFRACTION99
6.203-34.69270.20871370.18952605X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.1614 Å / Origin y: -20.6284 Å / Origin z: 27.6962 Å
111213212223313233
T0.0441 Å20.0041 Å20.0048 Å2-0.0481 Å20.0098 Å2--0.0507 Å2
L0.0566 °20.0465 °20.0528 °2-0.1297 °20.1193 °2--0.1485 °2
S0.0167 Å °-0.0117 Å °-0.0141 Å °-0.0351 Å °-0.0065 Å °-0.0413 Å °-0.023 Å °-0.0081 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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