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万見
- PDB-4xcd: Crystal structure of an octadecameric TF55 complex from S. solfat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xcd
タイトルCrystal structure of an octadecameric TF55 complex from S. solfataricus
要素Thermosome subunit beta
キーワードCHAPERONE / Protein Folding / Thermosomes / Chaperonin
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / Thermosome, archaeal / GroEL / GroEL / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : ...GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / Thermosome, archaeal / GroEL / GroEL / : / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Thermosome subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.79 Å
データ登録者Chaston, J.J. / Stewart, A.G. / Smits, C. / Stock, D.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP1093649 オーストラリア
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Insights into the Evolution and Stress Adaptation of Type II Chaperonins.
著者: Jessica J Chaston / Callum Smits / David Aragão / Andrew S W Wong / Bilal Ahsan / Sara Sandin / Sudheer K Molugu / Sanjay K Molugu / Ricardo A Bernal / Daniela Stock / Alastair G Stewart /
要旨: Chaperonins are essential biological complexes assisting protein folding in all kingdoms of life. Whereas homooligomeric bacterial GroEL binds hydrophobic substrates non-specifically, the ...Chaperonins are essential biological complexes assisting protein folding in all kingdoms of life. Whereas homooligomeric bacterial GroEL binds hydrophobic substrates non-specifically, the heterooligomeric eukaryotic CCT binds specifically to distinct classes of substrates. Sulfolobales, which survive in a wide range of temperatures, have evolved three different chaperonin subunits (α, β, γ) that form three distinct complexes tailored for different substrate classes at cold, normal, and elevated temperatures. The larger octadecameric β complexes cater for substrates under heat stress, whereas smaller hexadecameric αβ complexes prevail under normal conditions. The cold-shock complex contains all three subunits, consistent with greater substrate specificity. Structural analysis using crystallography and electron microscopy reveals the geometry of these complexes and shows a novel arrangement of the α and β subunits in the hexadecamer enabling incorporation of the γ subunit.
履歴
登録2014年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年3月9日Group: Database references
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thermosome subunit beta
B: Thermosome subunit beta
C: Thermosome subunit beta
D: Thermosome subunit beta
E: Thermosome subunit beta
F: Thermosome subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)372,78612
ポリマ－370,2236
非ポリマー2,5636
水00
1
A: Thermosome subunit beta
B: Thermosome subunit beta
C: Thermosome subunit beta
D: Thermosome subunit beta
E: Thermosome subunit beta
F: Thermosome subunit beta
ヘテロ分子

A: Thermosome subunit beta
B: Thermosome subunit beta
C: Thermosome subunit beta
D: Thermosome subunit beta
E: Thermosome subunit beta
F: Thermosome subunit beta
ヘテロ分子

A: Thermosome subunit beta
B: Thermosome subunit beta
C: Thermosome subunit beta
D: Thermosome subunit beta
E: Thermosome subunit beta
F: Thermosome subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,118,35936
ポリマ－1,110,66918
非ポリマー7,69018
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-y+1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_765-x+y+2,-x+1,z1
Buried area56300 Å2
ΔGint-339 kcal/mol
Surface area407570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.360, 163.360, 327.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C9 (9回回転対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAAA30 - 53443 - 547
21ALAALABB30 - 53443 - 547
12LYSLYSAA30 - 53643 - 549
22LYSLYSCC30 - 53643 - 549
13ALAALAAA30 - 53443 - 547
23ALAALADD30 - 53443 - 547
14LYSLYSAA30 - 53643 - 549
24LYSLYSEE30 - 53643 - 549
15GLYGLYAA30 - 53543 - 548
25GLYGLYFF30 - 53543 - 548
16GLYGLYBB30 - 53543 - 548
26GLYGLYCC30 - 53543 - 548
17ALAALABB30 - 53443 - 547
27ALAALADD30 - 53443 - 547
18GLYGLYBB30 - 53543 - 548
28GLYGLYEE30 - 53543 - 548
19GLYGLYBB30 - 53543 - 548
29GLYGLYFF30 - 53543 - 548
110ALAALACC30 - 53443 - 547
210ALAALADD30 - 53443 - 547
111LYSLYSCC30 - 53643 - 549
211LYSLYSEE30 - 53643 - 549
112GLYGLYCC30 - 53543 - 548
212GLYGLYFF30 - 53543 - 548
113ALAALADD30 - 53443 - 547
213ALAALAEE30 - 53443 - 547
114ALAALADD30 - 53443 - 547
214ALAALAFF30 - 53443 - 547
115GLYGLYEE30 - 53543 - 548
215GLYGLYFF30 - 53543 - 548

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

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要素

#1: タンパク質
Thermosome subunit beta / Chaperonin subunit beta / Thermophilic factor 55 beta / TF55-beta / Thermosome subunit 2


分子量: 61703.859 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (strain ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2) (古細菌)
株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: thsB, SSO0282 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9V2T8
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES-Na, sodium formate, TMAO

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.501
11K, H, -L20.499
反射解像度: 3.78→65.38 Å / Num. obs: 48892 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.33 / Rpim(I) all: 0.142 / Net I/σ(I): 5.2 / Num. measured all: 312308 / Scaling rejects: 57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
3.78-3.916.12.2550.92536141860.3780.99293.6
15.14-65.386.20.0353149017890.9970.01698.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Aimless0.3.6データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ko1

3ko1


解像度: 3.79→64.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 23.808 / SU ML: 0.366 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2794 3645 10.5 %RANDOM
Rwork0.2396 31143 --
obs0.2438 -71.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 485.46 Å2 / Biso mean: 176.892 Å2 / Biso min: 28.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--28.33 Å20 Å20 Å2
2---28.33 Å20 Å2
3---56.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.79→64.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22955 0 162 0 23117
Biso mean--158.17 --
残基数----3016
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.01923348
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0224028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9781.98731526
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.075354949
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.48152997
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.96625.714945
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.968154464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.88715130
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.23767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0226296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.024498
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.5817.59212045
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other7.5817.59212044
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it13.07926.36215023
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A317260.05
12B317260.05
21A303140.11
22C303140.11
31A314720.06
32D314720.06
41A299830.11
42E299830.11
51A316720.05
52F316720.05
61B304570.1
62C304570.1
71B314640.05
72D314640.05
81B301740.11
82E301740.11
91B319540.04
92F319540.04
101C306060.11
102D306060.11
111C313400.07
112E313400.07
121C305520.1
122F305520.1
131D300470.11
132E300470.11
141D315740.05
142F315740.05
151E303090.11
152F303090.11
LS精密化 シェル解像度: 3.794→3.893 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 79 -
Rwork0.335 568 -
all-647 -
obs--17.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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