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万見
- PDB-4x61: Crystal structure of PRMT5:MEP50 with EPZ015666 and SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x61
タイトルCrystal structure of PRMT5:MEP50 with EPZ015666 and SAM
要素
  • Methylosome protein 50
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein-inhibitor complex / protein arginine methyltransferase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / histone arginine N-methyltransferase activity / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / methyl-CpG binding / histone H2AQ104 methyltransferase activity / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / histone methyltransferase activity / E-box binding / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / spliceosomal snRNP assembly / ribonucleoprotein complex binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 ...: / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Vaccinia Virus protein VP39 / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Distorted Sandwich / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3XV / S-ADENOSYLMETHIONINE / Protein arginine N-methyltransferase 5 / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Boriack-Sjodin, P.A.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: A selective inhibitor of PRMT5 with in vivo and in vitro potency in MCL models.
著者: Chan-Penebre, E. / Kuplast, K.G. / Majer, C.R. / Boriack-Sjodin, P.A. / Wigle, T.J. / Johnston, L.D. / Rioux, N. / Munchhof, M.J. / Jin, L. / Jacques, S.L. / West, K.A. / Lingaraj, T. / ...著者: Chan-Penebre, E. / Kuplast, K.G. / Majer, C.R. / Boriack-Sjodin, P.A. / Wigle, T.J. / Johnston, L.D. / Rioux, N. / Munchhof, M.J. / Jin, L. / Jacques, S.L. / West, K.A. / Lingaraj, T. / Stickland, K. / Ribich, S.A. / Raimondi, A. / Scott, M.P. / Waters, N.J. / Pollock, R.M. / Smith, J.J. / Barbash, O. / Pappalardi, M. / Ho, T.F. / Nurse, K. / Oza, K.P. / Gallagher, K.T. / Kruger, R. / Moyer, M.P. / Copeland, R.A. / Chesworth, R. / Duncan, K.W.
履歴
登録2014年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22015年5月27日Group: Structure summary
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: Methylosome protein 50
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5005
ポリマ－111,6262
非ポリマー8743
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area37310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.317, 138.167, 178.007
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 73763.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: coexpressed with MEP50 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O14744, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, EC: 2.1.1.125
#2: タンパク質 Methylosome protein 50 / MEP-50 / Androgen receptor cofactor p44 / WD repeat-containing protein 77 / p44/Mep50


分子量: 37862.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: coexpressed with PRMT5 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR77, MEP50, WD45, HKMT1069, Nbla10071 / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9BQA1

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非ポリマー , 4種, 61分子

#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-3XV / N-[(2S)-3-(3,4-dihydroisoquinolin-2(1H)-yl)-2-hydroxypropyl]-6-(oxetan-3-ylamino)pyrimidine-4-carboxamide


分子量: 383.444 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H25N5O3
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 0.2 M Sodium acetate, 0.1 M Sodium citrate pH 6.1, 10% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 28661 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Χ2: 1.015 / Net I/av σ(I): 13.75 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 170361
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.85-2.954.90.57622841.00378
2.95-3.075.30.46826720.9990.7
3.07-3.215.70.36128791.02998.4
3.21-3.386.20.27829211.027100
3.38-3.596.30.17629411.021100
3.59-3.876.30.1329651.02399.9
3.87-4.266.20.129601.00999.9
4.26-4.876.20.07629591.01799.8
4.87-6.146.10.07529951.03299.6
6.14-505.90.05930850.99298.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 18.746 / SU ML: 0.338 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.402 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 1441 5 %RANDOM
Rwork0.2055 27160 --
obs0.2083 27160 96.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 135.91 Å2 / Biso mean: 65.5 Å2 / Biso min: 22.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.83 Å20 Å2-0 Å2
2---2.35 Å2-0 Å2
3----7.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7347 0 61 58 7466
Biso mean--53.25 45.05 -
残基数----927
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0197621
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9721.95210375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4465928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.54123.932351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.528151226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6791547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.21142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215814
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8876.5293715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.2959.7894639
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7166.5753904
LS精密化 シェル解像度: 2.855→2.929 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 87 -
Rwork0.327 1534 -
all-1621 -
obs--74.46 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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