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万見
- PDB-4x5k: Human NAA50 complex with coenzyme A and an acetylated peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x5k
タイトルHuman NAA50 complex with coenzyme A and an acetylated peptide
要素
  • ACE-MMAS
  • N-alpha-acetyltransferase 50
キーワードTransferase/Peptide / N-acetyl transferase / GCN-5. cotranslation modification / Transferase-Peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion ...mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity / mitotic sister chromatid cohesion / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleolus / extracellular exosome / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / N-alpha-acetyltransferase 50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.494 Å
データ登録者Reddi, R. / Addlagatta, A.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Human NAA50 with coenzymeA and a peptide
著者: Reddi, R. / Addlagatta, A.
履歴
登録2014年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 50
B: ACE-MMAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6603
ポリマ－19,8922
非ポリマー7681
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.626, 53.193, 67.586
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.00, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 50 / N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog / hSAN / ...N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog / hSAN / NatE catalytic subunit


分子量: 19427.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: A549 / 遺伝子: NAA50, MAK3, NAT13, NAT5 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q9GZZ1, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド ACE-MMAS


分子量: 464.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium formate, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→30.49 Å / Num. obs: 5836 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 2.3 % / Net I/σ(I): 11.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OB0

2ob0


解像度: 2.494→28.524 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 269 4.61 %
Rwork0.2019 --
obs0.2046 5836 97.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.494→28.524 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2521 0 100 37 2658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011328
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3571799
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.278496
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092197
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005225
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4944-3.14210.34711250.2701270197
3.1421-28.52560.23371440.1844286699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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