+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4x5k | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Human NAA50 complex with coenzyme A and an acetylated peptide | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | Transferase/Peptide / N-acetyl transferase / GCN-5. cotranslation modification / Transferase-Peptide complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / NatA complex / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの ...: / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / NatA complex / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleolus / extracellular exosome / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.494 Å | ||||||
データ登録者 | Reddi, R. / Addlagatta, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Human NAA50 with coenzymeA and a peptide 著者: Reddi, R. / Addlagatta, A. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4x5k.cif.gz | 47.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb4x5k.ent.gz | 31.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4x5k.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4x5k_validation.pdf.gz | 784 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 4x5k_full_validation.pdf.gz | 785.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4x5k_validation.xml.gz | 9.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4x5k_validation.cif.gz | 11.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/4x5k ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/x5/4x5k | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2ob0S S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19427.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: A549 / 遺伝子: NAA50, MAK3, NAT13, NAT5 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 参照: UniProt: Q9GZZ1, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの |
---|---|
#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 464.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
#3: 化合物 | ChemComp-COA / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M sodium formate, 20% PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年11月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.39→30.49 Å / Num. obs: 5836 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 2.3 % / Net I/σ(I): 11.27 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2OB0 解像度: 2.494→28.524 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.54 / 立体化学のターゲット値: ML
| ||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.494→28.524 Å
| ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2
|