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万見
- PDB-4x3x: The crystal structure of Arc C-lobe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x3x
タイトルThe crystal structure of Arc C-lobe
要素Activity-regulated cytoskeleton-associated protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / ENDOCYTOSIS MEDIATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of AMPA receptor activity / virus-like capsid / vesicle-mediated intercellular transport / postsynaptic endosome / neuronal ribonucleoprotein granule / clathrin-coated vesicle membrane / endoderm development / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of cell morphogenesis / regulation of long-term synaptic potentiation ...positive regulation of AMPA receptor activity / virus-like capsid / vesicle-mediated intercellular transport / postsynaptic endosome / neuronal ribonucleoprotein granule / clathrin-coated vesicle membrane / endoderm development / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of cell morphogenesis / regulation of long-term synaptic potentiation / anterior/posterior pattern specification / response to morphine / regulation of long-term synaptic depression / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / regulation of neuronal synaptic plasticity / long-term memory / mRNA transport / cytoskeleton organization / acrosomal vesicle / learning / response to cocaine / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / protein homooligomerization / endocytosis / cell migration / extracellular vesicle / actin cytoskeleton / cell cortex / early endosome membrane / dendritic spine / response to ethanol / membrane raft / mRNA binding / dendrite / glutamatergic synapse / structural molecule activity / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Activity-regulated cytoskeleton-associated protein, capsid domain / Activity-regulated cytoskeleton-associated protein / Activity-regulated cytoskeleton-associated protein, C-terminal domain / Activity-regulated cytoskeleton-associated protein, N-terminal domain / Arc C-lobe / Arc MA domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Activity-regulated cytoskeleton-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhang, W. / Ward, M. / Leahy, D. / Worley, P.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2015
タイトル: Structural basis of arc binding to synaptic proteins: implications for cognitive disease.
著者: Zhang, W. / Wu, J. / Ward, M.D. / Yang, S. / Chuang, Y.A. / Xiao, M. / Li, R. / Leahy, D.J. / Worley, P.F.
履歴
登録2014年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_detector ...citation / diffrn_detector / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activity-regulated cytoskeleton-associated protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,6241
ポリマ－10,6241
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area5610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.067, 74.659, 38.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-407-

HOH

21A-409-

HOH

31A-414-

HOH

41A-415-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Activity-regulated cytoskeleton-associated protein / ARC/ARG3.1 / Activity-regulated gene 3.1 protein / Arg3.1


分子量: 10623.921 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 278-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q63053
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 M SODIUM CITRATE, 0.1 M IMIDAZOLE, PH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K
PH範囲: 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年4月13日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 11473 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.8.1_1168)精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→37.33 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.23 1084 9.95 %
Rwork0.217 --
obs0.218 10895 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→37.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数698 0 0 22 720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.028956
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.022285
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.134104
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01125
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0018-2.09290.33161230.27271118X-RAY DIFFRACTION90
2.0929-2.20320.27591380.25811250X-RAY DIFFRACTION100
2.2032-2.34120.2561400.26081238X-RAY DIFFRACTION100
2.3412-2.52190.28811420.23141229X-RAY DIFFRACTION100
2.5219-2.77570.2161350.21821249X-RAY DIFFRACTION100
2.7757-3.17710.25071370.23721237X-RAY DIFFRACTION100
3.1771-4.00210.19851360.19261239X-RAY DIFFRACTION100
4.0021-37.3360.20581330.19881251X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 11.1495 Å / Origin y: 11.7581 Å / Origin z: -4.4532 Å
111213212223313233
T0.2457 Å2-0.0052 Å20.0245 Å2-0.246 Å20.0197 Å2--0.2571 Å2
L0.0296 °20.0289 °20.0163 °2-0.0473 °20.0031 °2--0.0208 °2
S-0.0807 Å °0.0166 Å °-0.0722 Å °-0.0885 Å °-0.013 Å °-0.0974 Å °0.0399 Å °0.0621 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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