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万見
- PDB-4x1v: Crystal structure of the 2nd SH3 domain from human CD2AP (CMS) in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x1v
タイトルCrystal structure of the 2nd SH3 domain from human CD2AP (CMS) in complex with a proline-rich peptide (aa 76-91) from human ARAP1
要素
  • Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
  • CD2-associated protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Endocytosis adaptor protein / Protein-peptide binary complex / kidney / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


response to glial cell derived neurotrophic factor / transforming growth factor beta1 production / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / localization of cell / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / regulation of cell projection organization / slit diaphragm / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation ...response to glial cell derived neurotrophic factor / transforming growth factor beta1 production / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / localization of cell / Rab protein signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / regulation of cell projection organization / slit diaphragm / response to transforming growth factor beta / podocyte differentiation / immunological synapse formation / endothelium development / nerve growth factor signaling pathway / protein heterooligomerization / collateral sprouting / renal albumin absorption / substrate-dependent cell migration, cell extension / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / cell-cell adhesion mediated by cadherin / type 1 angiotensin receptor binding / filopodium assembly / membrane organization / cell-cell junction organization / Nephrin family interactions / regulation of small GTPase mediated signal transduction / negative regulation of stress fiber assembly / podosome / positive regulation of filopodium assembly / clathrin binding / Golgi cisterna membrane / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of receptor recycling / nuclear envelope lumen / D-glucose import / cell leading edge / filamentous actin / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / protein secretion / RHOA GTPase cycle / adipose tissue development / lymph node development / stress-activated MAPK cascade / ruffle / actin filament polymerization / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of GTPase activity / ERK1 and ERK2 cascade / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / GTPase activator activity / liver development / actin filament organization / trans-Golgi network membrane / positive regulation of protein secretion / regulation of actin cytoskeleton organization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to insulin / trans-Golgi network / synapse organization / protein catabolic process / neuromuscular junction / regulation of synaptic plasticity / response to virus / SH3 domain binding / structural constituent of cytoskeleton / positive regulation of protein localization to nucleus / lipid metabolic process / response to wounding / centriolar satellite / fibrillar center / male gonad development / actin filament binding / late endosome / cell migration / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / T cell receptor signaling pathway / growth cone / protein-containing complex assembly / vesicle / negative regulation of neuron apoptotic process / response to oxidative stress / cell population proliferation / cadherin binding / inflammatory response / axon / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / dendrite / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ARAP, RhoGAP domain / : / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF ...ARAP, RhoGAP domain / : / CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / : / ARFGAP/RecO-like zinc finger / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / Rho GTPase activation protein / SH3 Domains / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / PH domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1 / CD2-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Rouka, E. / Krojer, T. / von Delft, F. / Knapp, S. / Kirsch, K.H. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Feller, S.M. / Simister, P.C.
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the 2nd SH3 domain from human CD2AP (CMS) in complex with a proline-rich peptide (aa 76-91) from human ARAP1
著者: Rouka, E. / Feller, S.M. / Simister, P.C.
履歴
登録2014年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Other
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD2-associated protein
B: Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4262
ポリマ－9,4262
非ポリマー00
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area4900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.590, 44.590, 32.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 CD2-associated protein / Adapter protein CMS / Cas ligand with multiple SH3 domains


分子量: 7444.361 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 109-168 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CD2AP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5K6
#2: タンパク質・ペプチド Arf-GAP with Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1 / Centaurin-delta-2 / Cnt-d2


分子量: 1981.416 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 76-91 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96P48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 29.19 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 1.4 M tri-sodium citrate dehydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→44.59 Å / Num. obs: 8587 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 2.24

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.58→44.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 1.667 / SU ML: 0.061 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.09 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19993 432 4.8 %RANDOM
Rwork0.15966 ---
obs0.16154 8587 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.071 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å20 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.61 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.58→44.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数578 0 0 68 646
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.019632
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0571.97864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93531373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.201583
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.18125.15233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.21415113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.369154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.292
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021734
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02144
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5312.04302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5282.05303
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.0573.02379
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.0583.033380
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3322.265330
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.3272.266331
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.8333.288481
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.03316.59705
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.94316.08687
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.578→1.619 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 31 -
Rwork0.175 621 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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