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万見
- PDB-4x1l: Structural basis for mutation-induced destabilization of Profilin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x1l
タイトルStructural basis for mutation-induced destabilization of Profilin 1 in ALS
要素Profilin-1
キーワードPROTEIN BINDING / ALS
機能・相同性
機能・相同性情報


synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of ATP-dependent activity / PCP/CE pathway ...synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / regulation of actin filament polymerization / positive regulation of ATP-dependent activity / PCP/CE pathway / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / Platelet degranulation / actin binding / cell cortex / actin cytoskeleton organization / blood microparticle / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase ...Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Profilin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Silvas, T.V. / Shandilya, S.M.D. / Schiffer, C.A.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS090352 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS078145 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS067206 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01 NS073873 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01 GM091743 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01 GM091743-03S1 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM53846 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural basis for mutation-induced destabilization of profilin 1 in ALS.
著者: Boopathy, S. / Silvas, T.V. / Tischbein, M. / Jansen, S. / Shandilya, S.M. / Zitzewitz, J.A. / Landers, J.E. / Goode, B.L. / Schiffer, C.A. / Bosco, D.A.
履歴
登録2014年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月1日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.42017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.52019年12月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Profilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1662
ポリマ－15,0711
非ポリマー951
水1,15364
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.260, 31.840, 61.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.66, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Profilin-1 / Epididymis tissue protein Li 184a / Profilin I


分子量: 15071.222 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFN1 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P07737
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PFN1 crystals were grown by hanging drop vapor diffusion after mixing the PFN1 protein with a 1:1 ratio of reservoir solution at 298K for WT. Reservoir solution for WT contained 50 mM KH2PO4, ...詳細: PFN1 crystals were grown by hanging drop vapor diffusion after mixing the PFN1 protein with a 1:1 ratio of reservoir solution at 298K for WT. Reservoir solution for WT contained 50 mM KH2PO4, 36% (wt/vol) PEG 8,000 and 100 mM MES pH 6.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月5日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→27.9 Å / Num. all: 6584 / Num. obs: 6584 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.16→2.24 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.589 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
xia2データスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FIK

1fik


解像度: 2.16→27.895 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2469 308 4.68 %Random selection
Rwork0.2159 ---
obs0.2173 6579 99.28 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→27.895 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数906 0 5 64 975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002924
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6161256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.829309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023150
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002158
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1601-2.72110.28371460.25923104X-RAY DIFFRACTION99
2.7211-27.89750.23381620.20013167X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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