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万見
- PDB-4x25: Structural basis for mutation-induced destabilization of Profilin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x25
タイトルStructural basis for mutation-induced destabilization of Profilin 1 in ALS
要素Profilin-1
キーワードPROTEIN BINDING / Human Profilin-1 M114T Mutant ALS
機能・相同性
機能・相同性情報


synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding ...synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / adenyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / PCP/CE pathway / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of epithelial cell migration / actin monomer binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / Platelet degranulation / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / blood microparticle / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase ...Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Silvas, T.V. / Shandilya, S.M.D. / Schiffer, C.A.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for mutation-induced destabilization of profilin 1 in ALS.
著者: Boopathy, S. / Silvas, T.V. / Tischbein, M. / Jansen, S. / Shandilya, S.M. / Zitzewitz, J.A. / Landers, J.E. / Goode, B.L. / Schiffer, C.A. / Bosco, D.A.
履歴
登録2014年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.32018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Profilin-1
B: Profilin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0822
ポリマ－30,0822
非ポリマー00
水2,846158
1
A: Profilin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0411
ポリマ－15,0411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Profilin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0411
ポリマ－15,0411
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.690, 81.690, 65.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-228-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Profilin-1 / Epididymis tissue protein Li 184a / Profilin I


分子量: 15041.128 Da / 分子数: 2 / 変異: M114T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PFN1 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P07737
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 750 mM sodium citrate, 200 mM NaCl and 100 mM tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Cryostream
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月16日 / 詳細: Osmic Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→31.11 Å / Num. all: 12156 / Num. obs: 12156 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.147 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.23→2.31 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.726 / Mean I/σ(I) obs: 2.49 / % possible all: 98.58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
xia2データスケーリング
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1F1K

1f1k


解像度: 2.23→31.108 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.4 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2383 581 4.78 %Random selection
Rwork0.1952 ---
obs0.1982 12156 99.58 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→31.108 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1914 0 0 158 2072
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031945
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6072650
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.749646
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003340
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2303-2.45390.28711510.23752839X-RAY DIFFRACTION94
2.4539-2.80720.26091320.22352896X-RAY DIFFRACTION96
2.8072-3.530.251530.19662875X-RAY DIFFRACTION95
3.53-15.55440.19691450.16972931X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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