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万見
- PDB-4x0r: Crystal structure of human MxB stalk domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x0r
タイトルCrystal structure of human MxB stalk domain
要素Interferon-induced GTP-binding protein Mx2
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / myxovirus resistance protein 2 / anti-HIV dynamin-like protein / Stalk domain / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / response to interferon-alpha / regulation of nucleocytoplasmic transport / mRNA transport / nuclear pore / ISG15 antiviral mechanism / defense response / receptor internalization / response to virus / Interferon alpha/beta signaling ...synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / response to interferon-alpha / regulation of nucleocytoplasmic transport / mRNA transport / nuclear pore / ISG15 antiviral mechanism / defense response / receptor internalization / response to virus / Interferon alpha/beta signaling / protein transport / presynapse / microtubule binding / defense response to virus / microtubule / regulation of cell cycle / innate immune response / GTPase activity / synapse / GTP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin, middle domain / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. ...Dynamin, middle domain / Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced GTP-binding protein Mx2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.905 Å
データ登録者Yu, X.-F. / Xie, W.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2015
タイトル: Structural insight into the assembly of human anti-HIV dynamin-like protein MxB/Mx2.
著者: Xu, B. / Kong, J. / Wang, X. / Wei, W. / Xie, W. / Yu, X.F.
履歴
登録2014年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月24日Group: Database references
改定 1.22015年1月21日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2
A: Interferon-induced GTP-binding protein Mx2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4372
ポリマ－56,4372
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)154.612, 154.612, 103.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Interferon-induced GTP-binding protein Mx2 / Interferon-regulated resistance GTP-binding protein MxB / Myxovirus resistance protein 2 / p78-related protein


分子量: 28218.484 Da / 分子数: 2 / 断片: MxB Stalk domain / 変異: Y75A, R76A, G77A, K78A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MX2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL10 Gold / 参照: UniProt: P20592

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.53 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1mol/L sodium acetate at pH 4.5 with 6% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.905→38.65 Å / Num. obs: 31652 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 16.2 % / Net I/σ(I): 18.74

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LJB

3ljb


解像度: 2.905→38.65 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2411 1596 5.05 %
Rwork0.2184 --
obs0.2195 31629 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.905→38.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3491 0 0 0 3491
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093547
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.254751
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0591360
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075525
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9051-2.99880.36491270.31522638X-RAY DIFFRACTION97
2.9988-3.1060.33491300.30472717X-RAY DIFFRACTION100
3.106-3.23030.28861430.28962725X-RAY DIFFRACTION100
3.2303-3.37720.30911390.2512720X-RAY DIFFRACTION100
3.3772-3.55510.28931720.22932666X-RAY DIFFRACTION100
3.5551-3.77770.24661520.22342717X-RAY DIFFRACTION100
3.7777-4.06910.2171360.19842741X-RAY DIFFRACTION100
4.0691-4.4780.19151510.17692723X-RAY DIFFRACTION100
4.478-5.12470.17631320.17022779X-RAY DIFFRACTION100
5.1247-6.45170.29051540.25992763X-RAY DIFFRACTION100
6.4517-38.65640.22191600.20952844X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 167.3732 Å / Origin y: 73.7939 Å / Origin z: 120.5859 Å
111213212223313233
T0.4971 Å20.0398 Å20.0083 Å2-0.7795 Å2-0.0953 Å2--0.5078 Å2
L2.2322 °20.4019 °20.9532 °2-1.7193 °20.5835 °2--2.1461 °2
S0.2574 Å °-0.1163 Å °0.0111 Å °-0.0237 Å °0.0654 Å °-0.0669 Å °0.2672 Å °0.2945 Å °-0.2488 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 239
2X-RAY DIFFRACTION1allA3 - 239

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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