[日本語] English
万見
- PDB-4x08: Structure of H128N/ECP mutant in complex with sulphate anions at ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x08
タイトルStructure of H128N/ECP mutant in complex with sulphate anions at 1.34 Angstroms.
要素Eosinophil cationic protein
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / active centre mutation / sulphate (硫酸塩) / sulphate recognition site / ECP
機能・相同性
機能・相同性情報


induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / 抗微生物ペプチド / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / 走化性 / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide ...induction of bacterial agglutination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA catabolic process / 抗微生物ペプチド / RNA nuclease activity / innate immune response in mucosa / lipopolysaccharide binding / 走化性 / azurophil granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / endonuclease activity / defense response to Gram-negative bacterium / nucleic acid binding / defense response to Gram-positive bacterium / 自然免疫系 / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eosinophil cationic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.34 Å
データ登録者Blanco, J.A. / Garcia, J.M. / Salazar, V.A. / Sanchez, D. / Moussauoi, M. / Boix, E.
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of H128N/ECP mutant in complex with sulphate anions at 1.34 Angstroms.
著者: Blanco, J.A. / Garcia, J.M. / Salazar, V.A. / Sanchez, D. / Moussauoi, M. / Boix, E.
#1: ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2012
タイトル: The sulfate-binding site structure of the human eosinophil cationic protein as revealed by a new crystal form.
著者: Boix, E. / Pulido, D. / Moussaoui, M. / Nogues, M.V. / Russi, S.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2000
タイトル: Three-dimensional crystal structure of human eosinophil cationic protein (RNase 3) at 1.75 A resolution.
著者: Mallorqui-Fernandez, G. / Pous, J. / Peracaula, R. / Aymami, J. / Maeda, T. / Tada, H. / Yamada, H. / Seno, M. / de Llorens, R. / Gomis-Ruth, F.X. / Coll, M.
履歴
登録2014年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Eosinophil cationic protein
B: Eosinophil cationic protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,94918
ポリマ－31,4122
非ポリマー1,53716
水7,602422
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-170 kcal/mol
Surface area15690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.867, 51.104, 55.601
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.09, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-204-

SO4

21A-395-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Eosinophil cationic protein / / ECP / Ribonuclease 3 / RNase 3


分子量: 15706.027 Da / 分子数: 2 / 変異: H128N / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Residue 97 corresponds to a protein natural variant / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: EOSINOPHILS / 遺伝子: RNASE3, ECP, RNS3 / 器官: BONE MARROW / プラスミド: pET11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P12724, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ, EC: 3.1.27.5
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: SO4 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNASE3, ECP, RNS3 / プラスミド: pET11 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 422 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.01 % / 解説: NEEDLE-SHAPED CRYSTALS
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: CRYSTALS GREW FROM A CRYSTALLISATION CONDITION BASED ON 0.2M LITHIUM SULPHATE, 0.1M TRIS BUFFER, pH8.5 AND 15% PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.34→41.37 Å / Num. all: 54033 / Num. obs: 54033 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 1.82 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 1.34→1.39 Å / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
Cootモデル構築
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4A2O

4a2o


解像度: 1.34→41.37 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2179 2629 4.87 %
Rwork0.1838 --
obs0.1855 54029 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.34→41.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2192 0 80 422 2694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072474
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0543379
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.362938
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049357
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006439
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3396-1.3640.28681560.27622595X-RAY DIFFRACTION97
1.364-1.39020.30221310.26122740X-RAY DIFFRACTION99
1.3902-1.41860.27121210.23962679X-RAY DIFFRACTION99
1.4186-1.44940.27941500.22812665X-RAY DIFFRACTION99
1.4494-1.48320.25511180.22252720X-RAY DIFFRACTION99
1.4832-1.52020.26781350.20892706X-RAY DIFFRACTION99
1.5202-1.56140.24881210.20572722X-RAY DIFFRACTION99
1.5614-1.60730.22891220.20542718X-RAY DIFFRACTION99
1.6073-1.65920.24021430.19772726X-RAY DIFFRACTION99
1.6592-1.71850.2261530.19292701X-RAY DIFFRACTION99
1.7185-1.78730.22671530.19492669X-RAY DIFFRACTION100
1.7873-1.86860.21761360.18792736X-RAY DIFFRACTION99
1.8686-1.96710.22761330.18052699X-RAY DIFFRACTION99
1.9671-2.09040.2081300.17162723X-RAY DIFFRACTION99
2.0904-2.25180.20741530.17462693X-RAY DIFFRACTION99
2.2518-2.47840.20461500.17642693X-RAY DIFFRACTION99
2.4784-2.83690.21681280.18342723X-RAY DIFFRACTION98
2.8369-3.57390.21141600.16532719X-RAY DIFFRACTION99
3.5739-41.39330.18321360.16172773X-RAY DIFFRACTION98

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る