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- PDB-4wzx: ULK3 regulates cytokinetic abscission by phosphorylating ESCRT-II... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wzx
タイトルULK3 regulates cytokinetic abscission by phosphorylating ESCRT-III proteins
要素
  • IST1 homolog
  • Serine/threonine-protein kinase ULK3
キーワードCELL CYCLE / MIT domain / ULK3 / MIM / IST1 / ESCRT
機能・相同性
機能・相同性情報


MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / ciliary tip / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / positive regulation of collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / fibroblast activation / phagophore assembly site membrane / midbody abscission ...MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / ciliary tip / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / positive regulation of collateral sprouting / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / fibroblast activation / phagophore assembly site membrane / midbody abscission / piecemeal microautophagy of the nucleus / multivesicular body assembly / positive regulation of smoothened signaling pathway / Flemming body / phagophore assembly site / reticulophagy / smoothened signaling pathway / response to starvation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / positive regulation of proteolysis / autophagosome assembly / mitophagy / negative regulation of smoothened signaling pathway / autophagosome / regulation of autophagy / establishment of protein localization / Hedgehog 'on' state / autophagy / azurophil granule lumen / cellular senescence / protein localization / nuclear envelope / protein transport / midbody / protein autophosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / chromatin / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase Atg1-like / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...Serine/threonine-protein kinase Atg1-like / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / IST1 homolog / Serine/threonine-protein kinase ULK3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3859 Å
データ登録者Caballe, A. / Wenzel, D.M. / Agromayor, M. / Alam, S.L. / Skalicky, J.J. / Kloc, M. / Carlton, J.G. / Labrador, L. / Sundquist, W.I. / Martin-Serrano, J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM112080 米国
American Cancer SocietyPF-14-102-01-CSM 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: ULK3 regulates cytokinetic abscission by phosphorylating ESCRT-III proteins.
著者: Caballe, A. / Wenzel, D.M. / Agromayor, M. / Alam, S.L. / Skalicky, J.J. / Kloc, M. / Carlton, J.G. / Labrador, L. / Sundquist, W.I. / Martin-Serrano, J.
履歴
登録2014年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22015年8月26日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase ULK3
E: IST1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4424
ポリマ－13,2872
非ポリマー1552
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area6410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.117, 79.117, 96.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-309-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase ULK3 / Unc-51-like kinase 3


分子量: 10551.107 Da / 分子数: 1 / 断片: MIT 2 domain (UNP residues 359-449) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ULK3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIPL
参照: UniProt: Q6PHR2, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド IST1 homolog / hIST1 / Putative MAPK-activating protein PM28


分子量: 2735.975 Da / 分子数: 1 / 断片: MIT-interacting motif (UNP residues 342-364) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P53990
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.83 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50mM MES pH 6.5, 5mM Cobalt chloride, 800mM ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.38→40.5 Å / Num. obs: 23604 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 28.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.013 / Net I/σ(I): 66
反射 シェル解像度: 1.38→1.41 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.124 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / CC1/2: 0.842 / Rpim(I) all: 0.638 / % possible all: 85.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1760)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.3859→39.558 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.18 1993 8.49 %
Rwork0.1513 --
obs0.1537 23479 98.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3859→39.558 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数818 0 6 69 893
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009837
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1281117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.012331
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005147
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3859-1.42060.37641270.3251333X-RAY DIFFRACTION88
1.4206-1.4590.29951490.25671521X-RAY DIFFRACTION99
1.459-1.50190.26941400.2021511X-RAY DIFFRACTION99
1.5019-1.55040.22541360.19091558X-RAY DIFFRACTION99
1.5504-1.60580.24011380.17741513X-RAY DIFFRACTION99
1.6058-1.67010.20981520.16531534X-RAY DIFFRACTION99
1.6701-1.74610.2521340.161542X-RAY DIFFRACTION100
1.7461-1.83820.20641410.15291544X-RAY DIFFRACTION100
1.8382-1.95340.22791380.15621549X-RAY DIFFRACTION99
1.9534-2.10420.20161400.15661544X-RAY DIFFRACTION100
2.1042-2.31590.1711460.14081569X-RAY DIFFRACTION100
2.3159-2.6510.20651450.14761573X-RAY DIFFRACTION100
2.651-3.33970.17941530.15291570X-RAY DIFFRACTION100
3.3397-39.57450.14031540.13921625X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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