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- PDB-4wzb: Crystal Structure of MgAMPPCP-bound Av2-Av1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wzb
タイトルCrystal Structure of MgAMPPCP-bound Av2-Av1 complex
要素
  • (Nitrogenase molybdenum-iron protein ...) x 2
  • Nitrogenase iron protein 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / NITROGEN FIXATION / IRON-SULFUR / METAL-BINDING / MOLYBDENUM
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdenum-iron nitrogenase complex / nitrogenase / nitrogenase activity / nitrogen fixation / iron-sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B, domain 4 / Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B; domain 4 / Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal ...Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B, domain 4 / Nitrogenase Molybdenum-iron Protein, subunit B; domain 4 / Nitrogenase iron protein NifH / NifH/frxC family / NifH/chlL conserved site / 4Fe-4S iron sulfur cluster binding proteins, NifH/frxC family / NifH/frxC family signature 2. / NifH/frxC family signature 1. / NIFH_FRXC family profile. / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3364) / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Nitrogenase component 1, alpha chain / Nitrogenase component 1, conserved site / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 2. / Nitrogenases component 1 alpha and beta subunits signature 1. / Nitrogenase/oxidoreductase, component 1 / : / Nitrogenase component 1 type Oxidoreductase / Nitrogenase molybdenum iron protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / FE(8)-S(7) CLUSTER / : / 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / Chem-ICS / IRON/SULFUR CLUSTER / Nitrogenase iron protein 1 / Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tezcan, F.A. / Kaiser, J.T. / Mustafi, D. / Walton, M.Y. / Howard, J.B. / Rees, D.C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM099813 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM045162 米国
引用
ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Nitrogenase complexes: multiple docking sites for a nucleotide switch protein.
著者: Tezcan, F.A. / Kaiser, J.T. / Mustafi, D. / Walton, M.Y. / Howard, J.B. / Rees, D.C.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Nitrogenase complexes: multiple docking sites for a nucleotide switch protein.
著者: Tezcan, F.A. / Kaiser, J.T. / Mustafi, D. / Walton, M.Y. / Howard, J.B. / Rees, D.C.
履歴
登録2014年11月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年2月25日ID: 2AFK
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_nat ...citation / entity_src_nat / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
B: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
C: Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain
D: Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain
E: Nitrogenase iron protein 1
F: Nitrogenase iron protein 1
G: Nitrogenase iron protein 1
H: Nitrogenase iron protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)351,29526
ポリマ－345,0338
非ポリマー6,26318
水16,934940
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area51250 Å2
ΔGint-402 kcal/mol
Surface area90890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.533, 120.894, 264.834
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain C
12chain B
22chain D
13chain E
23chain F
33chain G
43chain H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETGLUGLUchain AAA4 - 4801 - 477
21SERSERGLUGLUchain CCC5 - 4802 - 477
12SERSERARGARGchain BBB2 - 5231 - 522
22SERSERARGARGchain DDD2 - 5231 - 522
13ALAALAGLUGLUchain EEE1 - 2701 - 270
23ALAALAGLUGLUchain FFF1 - 2631 - 263
33ALAALAGLYGLYchain GGG1 - 2721 - 272
43ALAALAASPASPchain HHH1 - 2621 - 262

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
Nitrogenase molybdenum-iron protein ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Nitrogenase molybdenum-iron protein alpha chain / Dinitrogenase / Nitrogenase component I


分子量: 53999.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 参照: UniProt: P07328, nitrogenase
#2: タンパク質 Nitrogenase molybdenum-iron protein beta chain / Dinitrogenase / Nitrogenase component I


分子量: 59404.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 参照: UniProt: P07329, nitrogenase

-
タンパク質 , 1種, 4分子 EFGH

#3: タンパク質
Nitrogenase iron protein 1 / Nitrogenase Fe protein 1 / Nitrogenase component II / Nitrogenase reductase


分子量: 29556.002 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Azotobacter vinelandii (窒素固定) / 参照: UniProt: P00459, nitrogenase

-
非ポリマー , 8種, 958分子

#4: 化合物 ChemComp-HCA / 3-HYDROXY-3-CARBOXY-ADIPIC ACID / (2R)-2-ヒドロキシ-1,2,4-ブタントリカルボン酸


分子量: 206.150 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10O7
#5: 化合物 ChemComp-ICS / iron-sulfur-molybdenum cluster with interstitial carbon


分子量: 787.451 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CFe7MoS9
#6: 化合物 ChemComp-CLF / FE(8)-S(7) CLUSTER


分子量: 671.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe8S7
#7: 化合物 ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 化合物
ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#10: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 940 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.03 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, TRIS, SODIUM CHLORIDE, MAGNESIUM CHLORIDE, DITHIONITE, AMPPCP, PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 140701 / % possible obs: 89.2 % / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.123 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.3→2.5 Å / % possible all: 85.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 2.3→49.382 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2552 9906 7.04 %
Rwork0.2036 130772 -
obs0.2073 140678 89.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 128.14 Å2 / Biso mean: 32.8112 Å2 / Biso min: 12.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→49.382 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23976 0 240 940 25156
Biso mean--32.25 29.76 -
残基数----3056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01224779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.60633877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0583617
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074304
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2499342
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4662X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
12C4662X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
21B5133X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
22D5133X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
31E4998X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
32F4998X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
33G4998X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
34H4998X-RAY DIFFRACTION9.139TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.32610.31393220.22914130445286
2.3261-2.35350.28393240.21884117444185
2.3535-2.38220.28213100.22324156446686
2.3822-2.41240.29053030.22134115441884
2.4124-2.44410.27763010.2244129443086
2.4441-2.47760.28783110.21464074438584
2.4776-2.5130.29342990.22274092439184
2.513-2.55050.29133170.21064090440785
2.5505-2.59030.29282930.2054050434383
2.5903-2.63280.26743180.19954039435783
2.6328-2.67820.26293190.20524028434784
2.6782-2.72690.29533190.21853978429782
2.7269-2.77930.28232890.21714020430982
2.7793-2.83610.29523200.21043952427282
2.8361-2.89770.27012830.20674011429482
2.8977-2.96510.26713220.20263946426881
2.9651-3.03930.2562890.22173959424881
3.0393-3.12140.28933010.23264017431882
3.1214-3.21330.29483230.21664141446485
3.2133-3.3170.26913270.22084438476591
3.317-3.43550.27983620.23824669503196
3.4355-3.5730.27414050.22074839524499
3.573-3.73560.253780.207348525230100
3.7356-3.93240.23733810.207149065287100
3.9324-4.17870.25213400.206848965236100
4.1787-4.50110.23173710.194149555326100
4.5011-4.95370.22843460.179749715317100
4.9537-5.66960.22633820.179749675349100
5.6696-7.13970.23833610.179450555416100
7.1397-49.39320.17383900.15615180557099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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