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- PDB-4wxv: Human cationic trypsin K97D mutant in complex with bovine pancrea... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wxv
タイトルHuman cationic trypsin K97D mutant in complex with bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI)
要素
  • Pancreatic trypsin inhibitor
  • Trypsin-1
キーワードHydrolase/Hydrolase Inhibitor / trypsin inhibitor / BPTI / Hydrolase-Hydrolase Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases ...Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / Activation of Matrix Metalloproteinases / trypsin / extracellular matrix disassembly / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures ...Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pancreatic trypsin inhibitor / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Alloy, A. / Kayode, O. / Soares, A.S. / Wang, R. / Radisky, E.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA154387 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Mesotrypsin Has Evolved Four Unique Residues to Cleave Trypsin Inhibitors as Substrates.
著者: Alloy, A.P. / Kayode, O. / Wang, R. / Hockla, A. / Soares, A.S. / Radisky, E.S.
履歴
登録2014年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月29日Group: Database references
改定 1.22015年8月19日Group: Experimental preparation
改定 1.32015年9月9日Group: Database references
改定 1.42017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin-1
B: Trypsin-1
C: Pancreatic trypsin inhibitor
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,32510
ポリマ－60,8614
非ポリマー4646
水1,35175
1
A: Trypsin-1
C: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6635
ポリマ－30,4302
非ポリマー2323
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
2
B: Trypsin-1
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6635
ポリマ－30,4302
非ポリマー2323
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area12070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.853, 56.575, 228.580
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Trypsin-1 / Beta-trypsin / Cationic trypsinogen / Serine protease 1 / Trypsin I


分子量: 24088.062 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-247 / 変異: K97D, R117H, S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS1, TRP1, TRY1, TRYP1 / 器官: pancreas / プラスミド: pTRAP-T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07477, trypsin
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPTI


分子量: 6342.387 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 36-90 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: pancreas / プラスミド: pPICZa / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P00974
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 0.1 sodium cacodylate trihydrate, 30% PEG-8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.1 Å / Num. obs: 32877 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル最高解像度: 2.1 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.256 / Mean I/σ(I) obs: 4.24 / % possible all: 85.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2RA3

2ra3


解像度: 2.1→38.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.898 / SU B: 5.945 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.26 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2809 1665 5.1 %RANDOM
Rwork0.2157 31212 --
obs0.219 31212 97.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 122.61 Å2 / Biso mean: 25.878 Å2 / Biso min: 12.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å2-0 Å2
2---0.11 Å2-0 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→38.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3816 0 22 76 3914
Biso mean--56.23 21 -
残基数----558
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0194373
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024054
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7951.9485941
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8633.0079293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8945554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.99724.479192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.75215693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3051522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0215060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021022
LS精密化 シェル解像度: 2.099→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 105 -
Rwork0.247 1909 -
all-2014 -
obs--82.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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