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- PDB-4wx4: Crystal structure of adenovirus 8 protease in complex with a nitr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wx4
タイトルCrystal structure of adenovirus 8 protease in complex with a nitrile inhibitor
要素
  • Protease
  • peptide
キーワードHYDROLASE / cysteine protease / inhibitor / cofactor
機能・相同性
機能・相同性情報


adenain / virion component / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C5, adenain / Adenovirus endoprotease / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3VF / GLYCINE / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus D serotype 8 (ヒトアデノウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.03 Å
データ登録者Grosche, P. / Sirockin, F. / Mac Sweeney, A. / Ramage, P. / Erbel, P. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Hughes, N. / Ellis, D. / Combrink, K. ...Grosche, P. / Sirockin, F. / Mac Sweeney, A. / Ramage, P. / Erbel, P. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Hughes, N. / Ellis, D. / Combrink, K. / Jarousse, N. / Altmann, E.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Structure-based design and optimization of potent inhibitors of the adenoviral protease.
著者: Grosche, P. / Sirockin, F. / Mac Sweeney, A. / Ramage, P. / Erbel, P. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Hughes, N. / Ellis, D. / Combrink, K.D. / Jarousse, N. / Altmann, E.
履歴
登録2014年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
C: peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2355
ポリマ－24,4382
非ポリマー7973
水4,504250
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.454, 42.790, 59.059
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.160, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 Protease


分子量: 23124.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Human adenovirus D serotype 8 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: B9A5C1
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 1313.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 253分子

#3: 化合物 ChemComp-3VF / N-[(2-cyanopyrimidin-4-yl)methyl]-3-[2-(3,5-dichlorophenyl)-2-methylpropanoyl]-4-methoxybenzamide


分子量: 483.347 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H20Cl2N4O3
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Crystallization Reservoir Solution = 0.2M proline, 0.1M HEPES pH 7.5, 10% PEG3350 Crystallization Protein Solution = 5 mg/ml adenain in 20 mM Tris, 100 mM NaCl, pH 7.6. 5 mM inhibitor added.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.03→58.9 Å / Num. obs: 102036 / % possible obs: 85.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 11.29 Å2 / Rmerge F obs: 0.029 / Rmerge(I) obs: 0.025 / Rrim(I) all: 0.029 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 26.93 / Num. measured all: 273190
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.03-1.061.60.1370.0836.274815753529960.1139.8
1.06-1.090.1030.078.57427728939510.08954.2
1.09-1.120.0880.06511.311827712850130.08270.3
1.12-1.150.0680.0615.0119103694360960.07287.8
1.15-1.190.0580.05617.1820470671860860.06790.6
1.19-1.230.0550.05218.2318929645958920.06291.2
1.23-1.280.0480.04920.3719155625957790.05892.3
1.28-1.330.0420.04322.7119134603356300.05193.3
1.33-1.390.0390.0424.417904579854500.04894
1.39-1.460.0350.03726.3416846552552350.04594.8
1.46-1.540.0280.03330.9217368528350580.03995.7
1.54-1.630.0250.0334.1516253498048120.03596.6
1.63-1.740.0230.02735.8314317470945290.03396.2
1.74-1.880.0210.02539.8714340435342260.0397.1
1.88-2.060.0180.02343.7213480404539460.02897.6
2.06-2.30.0170.02345.3211747365535680.02797.6
2.3-2.660.0170.02245.719974322931470.02697.5
2.66-3.260.0150.02149.189287274726980.02598.2
3.26-4.610.0150.0248.726746214021130.02598.7
4.610.0150.02150.524068121011860.02698

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.03→34.79 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / WRfactor Rfree: 0.3082 / WRfactor Rwork: 0.2413 / FOM work R set: 0.705 / SU B: 0.482 / SU ML: 0.012 / SU Rfree: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.023 / ESU R Free: 0.024 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1365 4371 5 %RANDOM
Rwork0.1172 83041 --
obs0.1182 83041 85.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 96.37 Å2 / Biso mean: 12.065 Å2 / Biso min: 4.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20.1 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.03→34.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1587 0 48 250 1885
Biso mean--8.8 22.68 -
残基数----212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0191857
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1941.982524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2985230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.20620.90988
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.03915307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1241524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.160.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0211459
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr10.66631857
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.022544
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded13.76152002
LS精密化 シェル解像度: 1.03→1.057 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.157 148 -
Rwork0.128 2809 -
all-2957 -
obs--39.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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