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- PDB-4wuw: Crystal Structure of Surfactant Protein-A DED Mutant (E171D/P175E... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wuw
タイトルCrystal Structure of Surfactant Protein-A DED Mutant (E171D/P175E/K203D) Complexed with Inositol
要素Pulmonary surfactant-associated protein A
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / COLLECTIN / CARBOHYDRATE BINDING / LECTIN / LIPID BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Signal regulatory protein family interactions / Surfactant metabolism / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Regulation of TLR by endogenous ligand / opsonization / response to interleukin-6 / respiratory gaseous exchange by respiratory system / collagen trimer / response to epidermal growth factor / response to vitamin A ...Signal regulatory protein family interactions / Surfactant metabolism / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Regulation of TLR by endogenous ligand / opsonization / response to interleukin-6 / respiratory gaseous exchange by respiratory system / collagen trimer / response to epidermal growth factor / response to vitamin A / response to hyperoxia / response to retinoic acid / response to glucocorticoid / positive regulation of phagocytosis / response to hormone / multivesicular body / cellular response to nitric oxide / cellular response to mechanical stimulus / circadian rhythm / carbohydrate binding / response to lipopolysaccharide / response to hypoxia / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Collectin, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...Collectin, C-type lectin-like domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / Pulmonary surfactant-associated protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.398 Å
データ登録者Rynkiewicz, M.J. / Wu, H. / Cafarella, T.R. / Nikolaidis, N.M. / Head, J.F. / Seaton, B.A. / McCormack, F.X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)#PO1-AI083222 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Differential ligand binding specificities of the pulmonary collectins are determined by the conformational freedom of a surface loop
著者: Rynkiewicz, M.J. / Wu, H. / Cafarella, T.R. / Nikolaidis, N.M. / Head, J.F. / Seaton, B.A. / McCormack, F.X.
履歴
登録2014年11月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pulmonary surfactant-associated protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9694
ポリマ－16,7081
非ポリマー2603
水99155
1
A: Pulmonary surfactant-associated protein A
ヘテロ分子

A: Pulmonary surfactant-associated protein A
ヘテロ分子

A: Pulmonary surfactant-associated protein A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,90612
ポリマ－50,1253
非ポリマー7819
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area20340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.699, 97.699, 45.027
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Pulmonary surfactant-associated protein A / SP-A


分子量: 16708.461 Da / 分子数: 1 / 断片: neck and carbohydrate recognition domain / 変異: E171D/P175E/N187S/K203D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Sftpa1, Sftp-1, Sftp1, Sftpa / プラスミド: PVL 1392 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P08427
#2: 化合物 ChemComp-INS / 1,2,3,4,5,6-HEXAHYDROXY-CYCLOHEXANE / MYO-INOSITOL / イノシト-ル


分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.87 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: The crystals were grown in hanging drops using 10 mM sodium cacodylate (pH 6.0), 80 mM calcium acetate, 0-10% glycerol, and 4-10% (w/v) PEG 20,000 as the reservoir. Before freezing for x-ray ...詳細: The crystals were grown in hanging drops using 10 mM sodium cacodylate (pH 6.0), 80 mM calcium acetate, 0-10% glycerol, and 4-10% (w/v) PEG 20,000 as the reservoir. Before freezing for x-ray data collection, crystals were soaked in reservoir solution of 10 mM calcium acetate without glycerol, but with stepwise additions of 5, 10, and 15% 2-methyl-2,4-pentanediol and 5% (w/v) inositol for 10 minutes at each step

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→15 Å / Num. obs: 10795 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 44.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Χ2: 1.596 / Net I/av σ(I): 14.788 / Net I/σ(I): 19 / Num. measured all: 34693
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.383.10.49310551.65193.6
2.38-2.483.30.37210751.699.8
2.48-2.593.30.31510921.64399.9
2.59-2.723.30.20210931.51499.7
2.72-2.893.20.15411081.68499.6
2.89-3.123.20.1210991.67199.8
3.12-3.433.20.09210951.67398.8
3.43-3.913.20.07310831.44897
3.91-4.93.10.06210221.59290.7
4.9-153.10.04410731.47793.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4WR9

4wr9


解像度: 2.398→14.701 Å / FOM work R set: 0.8633 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2044 970 10.14 %
Rwork0.1739 8599 -
obs0.177 9569 98.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 118.64 Å2 / Biso mean: 49.73 Å2 / Biso min: 22.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.398→14.701 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1137 0 14 55 1206
Biso mean--71.4 48.61 -
残基数----144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0181182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0211631
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056166
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003208
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.024447
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3978-2.52360.26681410.222512341375100
2.5236-2.68090.27061320.204212331365100
2.6809-2.88640.25131410.196912561397100
2.8864-3.17420.24641440.201412351379100
3.1742-3.62750.21261380.17671235137399
3.6275-4.54770.14951340.15241187132194
4.5477-14.70140.19291400.15741219135995
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.76760.73870.46392.65731.661.4952-0.06670.4586-0.075-0.93220.0640.2989-0.86870.0517-0.06950.47090.0649-0.04340.36930.01070.3844.958833.263824.3575
22.79342.42720.37752.93120.72992.81820.2111-0.0998-0.55410.2374-0.021-0.45050.1870.470.02490.2906-0.0059-0.03150.4565-0.00940.373571.930932.868840.4495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 85:109A85 - 109
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 110:228A110 - 228

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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