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- PDB-4wtw: Crystal structure of the third FnIII domain of integrin beta4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wtw
タイトルCrystal structure of the third FnIII domain of integrin beta4
要素Integrin beta-4
キーワードCELL ADHESION / IMMUNOGLOBULIN FOLD / FIBRONECTIN TYPE III / INTEGRIN
機能・相同性
機能・相同性情報


trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / Laminin interactions / skin morphogenesis / filopodium assembly / mesodermal cell differentiation ...trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / Laminin interactions / skin morphogenesis / filopodium assembly / mesodermal cell differentiation / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / integrin complex / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / cell leading edge / basement membrane / cell-matrix adhesion / basal plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / cell motility / cell-cell adhesion / response to wounding / autophagy / integrin binding / cell junction / nuclear membrane / receptor complex / cell adhesion / focal adhesion / nucleolus / cell surface / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Integrin beta-4 subunit / Na-Ca exchanger/integrin-beta4 / Calx-beta domain / Domains in Na-Ca exchangers and integrin-beta4 / CalX-like domain superfamily / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily ...Integrin beta-4 subunit / Na-Ca exchanger/integrin-beta4 / Calx-beta domain / Domains in Na-Ca exchangers and integrin-beta4 / CalX-like domain superfamily / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.606 Å
データ登録者Alonso-Garcia, N. / Urien, H. / de Pereda, J.M.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and Competitiveness and the European Regional Development FundBFU2009-08389 スペイン
Spanish Ministry of Economy and Competitiveness and the European Regional Development FundBFU2012-32847 スペイン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2015
タイトル: Combination of X-ray crystallography, SAXS and DEER to obtain the structure of the FnIII-3,4 domains of integrin α6β4.
著者: Noelia Alonso-García / Inés García-Rubio / José A Manso / Rubén M Buey / Hector Urien / Arnoud Sonnenberg / Gunnar Jeschke / José M de Pereda /
要旨: Integrin α6β4 is a major component of hemidesmosomes that mediate the stable anchorage of epithelial cells to the underlying basement membrane. Integrin α6β4 has also been implicated in cell ...Integrin α6β4 is a major component of hemidesmosomes that mediate the stable anchorage of epithelial cells to the underlying basement membrane. Integrin α6β4 has also been implicated in cell proliferation and migration and in carcinoma progression. The third and fourth fibronectin type III domains (FnIII-3,4) of integrin β4 mediate binding to the hemidesmosomal proteins BPAG1e and BPAG2, and participate in signalling. Here, it is demonstrated that X-ray crystallography, small-angle X-ray scattering and double electron-electron resonance (DEER) complement each other to solve the structure of the FnIII-3,4 region. The crystal structures of the individual FnIII-3 and FnIII-4 domains were solved and the relative arrangement of the FnIII domains was elucidated by combining DEER with site-directed spin labelling. Multiple structures of the interdomain linker were modelled by Monte Carlo methods complying with DEER constraints, and the final structures were selected against experimental scattering data. FnIII-3,4 has a compact and cambered flat structure with an evolutionary conserved surface that is likely to correspond to a protein-interaction site. Finally, this hybrid method is of general application for the study of other macromolecules and complexes.
履歴
登録2014年10月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月8日Group: Database references
改定 1.22015年4月22日Group: Database references
改定 2.02024年1月10日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin beta-4
B: Integrin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1676
ポリマ－21,6742
非ポリマー4924
水3,945219
1
A: Integrin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2684
ポリマ－10,8371
非ポリマー4303
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Integrin beta-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8992
ポリマ－10,8371
非ポリマー621
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.760, 68.370, 88.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1602-

SO4

21A-1703-

HOH

31A-1731-

HOH

41A-1738-

HOH

51A-1763-

HOH

61B-1762-

HOH

71B-1766-

HOH

詳細The biological unit is a monomer. There are 2 biological units in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Integrin beta-4 / GP150


分子量: 10837.163 Da / 分子数: 2 / 断片: Third FnIII domain, UNP residues 1457-1548 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB4 / プラスミド: Modified pET15B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P16144
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Tris-HCl, 12.5% glycerol, 36% PEG 600, 0.5 M (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→34.19 Å / Num. obs: 26721 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 14.15 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rrim(I) all: 0.039 / Χ2: 0.947 / Net I/σ(I): 41.73 / Num. measured all: 239393
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.6-1.698.10.9630.2947.6829812402636720.31391.2
1.69-1.80.9880.18412.5734865392439240.195100
1.8-1.920.9950.11719.1829699330733060.124100
1.92-2.070.9980.06831.6628445314231410.073100
2.07-2.270.9990.0541.0727325300830050.05399.9
2.27-2.540.9990.03852.0725302272427230.041100
2.54-2.9310.02965.9122135237123710.031100
2.93-3.5910.0291.0419160204520450.021100
3.59-5.0810.017108.0714746160916090.018100
5.0810.017100.7379049369250.01898.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSDecember 29, 2011データ削減
XSCALEJuly 4, 2012データスケーリング
PHENIX1779精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QG3

1qg3


解像度: 1.606→33.38 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 16.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1804 1340 5.02 %Random selection
Rwork0.1508 25369 --
obs0.1522 26709 99.66 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.06 Å2 / Biso mean: 21.1827 Å2 / Biso min: 7.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.606→33.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1504 0 58 222 1784
Biso mean--27.41 30.46 -
残基数----188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091731
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.232383
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.841670
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6064-1.66380.21991430.18252456259998
1.6638-1.73040.20091140.163324992613100
1.7304-1.80920.18851370.156425502687100
1.8092-1.90450.20821260.162925052631100
1.9045-2.02380.18581310.142525252656100
2.0238-2.18010.18971430.143324972640100
2.1801-2.39940.16111410.143225282669100
2.3994-2.74650.17961310.151525502681100
2.7465-3.45970.16811370.139225822719100
3.4597-33.38720.17721370.15672677281499
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5834-0.14360.12030.37860.03920.45570.02480.01870.02870.0105-0.0729-0.103-0.02180.0615-0.00760.08360.00360.01370.08720.01160.1077Chain A21.80914.112122.5108
20.48830.055-0.30380.6639-0.15530.25040.0402-0.06940.00570.0494-0.0218-0.08340.0046-0.0216-0.01240.1013-0.0030.00480.1092-0.0170.0835Chain B3.611731.356335.4581
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain B and resid 1456:1548)B1456 - 1548
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 1456:1548)B1456 - 1548

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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