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万見
- PDB-4wt4: The C-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wt4
タイトルThe C-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabidopsis thaliana, crystal form I
要素Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
キーワードCHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / chloroplast stroma / chloroplast / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Hauser, T. / Bhat, J.Y. / Milicic, G. / Wendler, P. / Hartl, F.U. / Bracher, A. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Structure and mechanism of the Rubisco-assembly chaperone Raf1.
著者: Thomas Hauser / Javaid Y Bhat / Goran Miličić / Petra Wendler / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Biogenesis of the photosynthetic enzyme Rubisco, a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, requires assembly chaperones. Here we analyzed the role of Rubisco accumulation ...Biogenesis of the photosynthetic enzyme Rubisco, a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, requires assembly chaperones. Here we analyzed the role of Rubisco accumulation factor1 (Raf1), a dimer of ∼40-kDa subunits. We find that Raf1 from Synechococcus elongatus acts downstream of chaperonin-assisted RbcL folding by stabilizing RbcL antiparallel dimers for assembly into RbcL8 complexes with four Raf1 dimers bound. Raf1 displacement by RbcS results in holoenzyme formation. Crystal structures show that Raf1 from Arabidopsis thaliana consists of a β-sheet dimerization domain and a flexibly linked α-helical domain. Chemical cross-linking and EM reconstruction indicate that the β-domains bind along the equator of each RbcL2 unit, and the α-helical domains embrace the top and bottom edges of RbcL2. Raf1 fulfills a role similar to that of the assembly chaperone RbcX, thus suggesting that functionally redundant factors ensure efficient Rubisco biogenesis.
履歴
登録2014年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / struct_ncs_dom_lim / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
B: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
C: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
D: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,6437
ポリマ－75,3584
非ポリマー2853
水00
1
A: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
C: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7743
ポリマ－37,6792
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area14270 Å2
手法PISA
2
B: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
D: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8694
ポリマ－37,6792
非ポリマー1902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2960 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area13730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.538, 34.361, 106.885
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ILEILEARGARGAA286 - 4356 - 155
21ILEILEARGARGBB286 - 4356 - 155
12ARGARGGLUGLUAA287 - 4367 - 156
22ARGARGGLUGLUCC287 - 4367 - 156
13ARGARGPROPROAA287 - 4347 - 154
23ARGARGPROPRODD287 - 4347 - 154
14ARGARGARGARGBB287 - 4357 - 155
24ARGARGARGARGCC287 - 4357 - 155
15ARGARGPROPROBB287 - 4347 - 154
25ARGARGPROPRODD287 - 4347 - 154
16ARGARGPROPROCC287 - 4337 - 153
26ARGARGPROPRODD287 - 4337 - 153

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
詳細biological unit is a dimer, a.u. contains two dimers

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要素

#1: タンパク質
Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2


分子量: 18839.576 Da / 分子数: 4 / 断片: Raf1 beta-domain, UNP residues 281-449 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RAF2, At3g04550, F7O18.2 / プラスミド: pHUE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SR19
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 10% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.00004 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00004 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 10.7 % / 数: 94696 / Rsym value: 0.098 / D res high: 3.359 Å / D res low: 43.301 Å / Num. obs: 8850 / % possible obs: 96.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
10.6249.3810.0160.01610.7
7.5110.6210.0240.0249.6
6.137.5110.0680.06810.9
5.316.1310.0920.09211.5
4.755.3110.1070.10710.8
4.344.7510.1280.12810.3
4.014.3410.1980.19811.2
3.754.0110.4430.44311.5
3.543.7510.6020.60211.7
3.363.5411.0991.0997.9
反射解像度: 2.8→45.509 Å / Num. all: 14418 / Num. obs: 14418 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.6 % / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.052 / Rsym value: 0.044 / Net I/av σ(I): 15.571 / Net I/σ(I): 20 / Num. measured all: 52140
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.8-2.963.50.6971.1706419990.4290.6971.996.5
2.96-3.143.50.3532.2704920060.2170.3533.699.9
3.14-3.353.80.2143.6710918500.1260.2146.3100
3.35-3.623.80.117659817310.0650.1111.799.8
3.62-3.973.70.06911.2590515950.0410.06917.599.6
3.97-4.433.40.03719.9494314500.0230.03729.299.1
4.43-5.123.60.02626.5467012960.0160.02639.399.8
5.12-6.273.70.02528.3411511080.0150.02541.699.9
6.27-8.873.40.01930.429288710.0120.01949.199.4
8.87-45.5093.40.01246.317595120.0080.0126999.1

-
位相決定

位相決定手法: 単一同系置換・異常分散
Phasing dmFOM : 0.55 / FOM acentric: 0.55 / FOM centric: 0.56 / 反射: 12877 / Reflection acentric: 11312 / Reflection centric: 1565
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
8.5-48.7880.950.980.9618426192
5.3-8.50.870.880.7917981498300
4.3-5.30.810.820.721811902279
3.7-4.30.640.650.5622251983242
3.2-3.70.370.380.3138793517362
3-3.20.130.130.1421761986190

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
SHELX位相決定
RESOLVE2.13位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.81→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / WRfactor Rfree: 0.2602 / WRfactor Rwork: 0.2162 / FOM work R set: 0.7406 / SU B: 24.625 / SU ML: 0.46 / SU Rfree: 0.473 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.473 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2894 717 5 %RANDOM
Rwork0.2399 13676 --
obs0.2423 13676 99.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 205.89 Å2 / Biso mean: 91.91 Å2 / Biso min: 47.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.51 Å2-0 Å2-0.17 Å2
2---3.6 Å2-0 Å2
3---2.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.81→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4443 0 15 0 4458
Biso mean--138.06 --
残基数----591
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0194537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0631.9866179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5285585
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.62123.765170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.2715745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.971535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2723
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213363
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A1430.05
12B1430.05
21A1400.06
22C1400.06
31A1330.06
32D1330.06
41B1380.02
42C1380.02
51B1330.02
52D1330.02
61C1490.01
62D1490.01
LS精密化 シェル解像度: 2.806→2.878 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 51 -
Rwork0.372 965 -
all-1016 -
obs--94.16 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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