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- PDB-4wnn: SPT16-H2A-H2B FACT HISTONE Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wnn
タイトルSPT16-H2A-H2B FACT HISTONE Complex
要素
  • Histone H2A.1
  • Histone H2B.1
  • SPT16
キーワードDNA BINDING PROTEIN / FACT / SPT16 / Histone / POB3 / H2A / H2B
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / HATs acetylate histones / FACT complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / regulation of chromatin organization / HDACs deacetylate histones ...Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / regulation of sister chromatid cohesion / HATs acetylate histones / FACT complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / regulation of chromatin organization / HDACs deacetylate histones / nucleosome organization / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / Oxidative Stress Induced Senescence / postreplication repair / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / RNA Polymerase I Promoter Escape / Estrogen-dependent gene expression / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Ub-specific processing proteases / nucleosomal DNA binding / transcription elongation by RNA polymerase II / heterochromatin formation / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / protein heterodimerization activity / DNA repair / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain ...FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Histone H2B.1 / Histone H2A.1 / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Kemble, D.J. / Hill, C.P. / Whitby, F.G. / Formosa, T. / McCullough, L.L.
資金援助 米国, 7件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50GM082545 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM059135 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM064649 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA042014 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103393 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)P41RR001209 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: FACT Disrupts Nucleosome Structure by Binding H2A-H2B with Conserved Peptide Motifs.
著者: Kemble, D.J. / McCullough, L.L. / Whitby, F.G. / Formosa, T. / Hill, C.P.
履歴
登録2014年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2A.1
B: Histone H2B.1
C: Histone H2A.1
D: Histone H2B.1
E: Histone H2A.1
F: Histone H2B.1
G: Histone H2A.1
H: Histone H2B.1
T: SPT16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,00911
ポリマ－103,8199
非ポリマー1902
水6,990388
1
A: Histone H2A.1
B: Histone H2B.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4843
ポリマ－25,3892
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4970 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area10100 Å2
手法PISA
2
E: Histone H2A.1
F: Histone H2B.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4843
ポリマ－25,3892
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area10120 Å2
手法PISA
3
G: Histone H2A.1
H: Histone H2B.1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3892
ポリマ－25,3892
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area10230 Å2
手法PISA
4
C: Histone H2A.1
D: Histone H2B.1
T: SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,6513
ポリマ－27,6513
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.667, 109.667, 187.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
Histone H2A.1


分子量: 14013.177 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTA1, H2A1, SPT11, YDR225W, YD9934.10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04911
#2: タンパク質
Histone H2B.1 / Suppressor of Ty protein 12


分子量: 11376.043 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 31-131 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HTB1, H2B1, SPT12, YDR224C, YD9934.09C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02293
#3: タンパク質・ペプチド SPT16


分子量: 2262.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32558*PLUS
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 388 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: Crystals of ~ 60 x 60 mm formed within 10 days in 0.1M SPG (succinic acid:sodium dihydrogen phosphate:glycine ) pH 7, 25 % PEG 1500 (A4 of the PACT suite commercial screen (Qiagen).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: single wavelength
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.12709 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12709 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 77661 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 34.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.928 / % possible all: 95.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
Blu-Iceデータ収集
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ID3

1id3


解像度: 1.8→21.22 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 24.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 3900 5.03 %
Rwork0.179 --
obs0.181 77580 98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→21.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5729 0 10 388 6127
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075853
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9527871
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6632256
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039906
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005997
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.81420.34091320.28322264X-RAY DIFFRACTION84
1.8142-1.83710.28411410.27192497X-RAY DIFFRACTION95
1.8371-1.86130.29951240.27482642X-RAY DIFFRACTION97
1.8613-1.88680.39911550.32822607X-RAY DIFFRACTION98
1.8868-1.91370.35231260.30012623X-RAY DIFFRACTION100
1.9137-1.94220.31171440.25342701X-RAY DIFFRACTION100
1.9422-1.97260.32591590.25162661X-RAY DIFFRACTION100
1.9726-2.00490.30071510.2152656X-RAY DIFFRACTION100
2.0049-2.03940.24841200.19952673X-RAY DIFFRACTION100
2.0394-2.07650.20381380.19642719X-RAY DIFFRACTION100
2.0765-2.11640.21861250.18642683X-RAY DIFFRACTION100
2.1164-2.15950.24141390.18632655X-RAY DIFFRACTION100
2.1595-2.20650.22991400.17962689X-RAY DIFFRACTION100
2.2065-2.25770.23261260.19872685X-RAY DIFFRACTION100
2.2577-2.31410.24131520.19112630X-RAY DIFFRACTION100
2.3141-2.37660.25361230.18842702X-RAY DIFFRACTION100
2.3766-2.44640.24481620.18672654X-RAY DIFFRACTION100
2.4464-2.52530.22331410.17842682X-RAY DIFFRACTION100
2.5253-2.61540.20661530.17972678X-RAY DIFFRACTION100
2.6154-2.71990.21971380.18082638X-RAY DIFFRACTION100
2.7199-2.84340.21631250.1832661X-RAY DIFFRACTION100
2.8434-2.99290.22971670.18862654X-RAY DIFFRACTION100
2.9929-3.17990.24481430.19752679X-RAY DIFFRACTION100
3.1799-3.42450.29581370.18922688X-RAY DIFFRACTION100
3.4245-3.76730.19991320.16062623X-RAY DIFFRACTION99
3.7673-4.30850.1941250.1532650X-RAY DIFFRACTION98
4.3085-5.41330.18031450.14132637X-RAY DIFFRACTION98
5.4133-21.22430.20191370.16572349X-RAY DIFFRACTION88
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.6745 Å / Origin y: -6.7327 Å / Origin z: -32.1876 Å
111213212223313233
T0.2261 Å20.0215 Å2-0.0037 Å2-0.2678 Å2-0.0175 Å2--0.2556 Å2
L0.586 °20.1995 °20.0803 °2-0.6357 °20.2432 °2--0.7295 °2
S0.0486 Å °0.1093 Å °-0.0999 Å °-0.0332 Å °-0.036 Å °-0.1065 Å °0.0889 Å °-0.0423 Å °0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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