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- PDB-4wlr: Crystal Structure of mUCH37-hRPN13 CTD-hUb complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wlr
タイトルCrystal Structure of mUCH37-hRPN13 CTD-hUb complex
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
キーワードPROTEIN BINDING / UCH37 RPN13 Proteasome INO80 DUB
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / UCH proteinases / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) ...lateral ventricle development / UCH proteinases / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / Somitogenesis / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / proteasome binding / regulation of chromosome organization / midbrain development / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / endopeptidase activator activity / proteasome assembly / regulation of DNA repair / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / telomere maintenance / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / proteasome complex / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of DNA repair / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Degradation of AXIN / Hh mutants are degraded by ERAD / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Regulation of RUNX3 expression and activity / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / MAPK6/MAPK4 signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / transcription elongation by RNA polymerase II / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Separation of Sister Chromatids / KEAP1-NFE2L2 pathway / UCH proteinases / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / ER-Phagosome pathway / protease binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
uronate isomerase, domain 2, chain A - #20 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / uronate isomerase, domain 2, chain A / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily ...uronate isomerase, domain 2, chain A - #20 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #860 / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / uronate isomerase, domain 2, chain A / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / RPN13, DEUBAD domain / RPN13, DEUBAD domain superfamily / UCH-binding domain / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.997 Å
データ登録者Hemmis, C.W. / Hill, C.P. / VanderLinden, R. / Whitby, F.G.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM059135 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50GM082545 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM098401 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM097452 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA042014 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103393 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)P41RR001209 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for the Activation and Inhibition of the UCH37 Deubiquitylase.
著者: VanderLinden, R.T. / Hemmis, C.W. / Schmitt, B. / Ndoja, A. / Whitby, F.G. / Robinson, H. / Cohen, R.E. / Yao, T. / Hill, C.P.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22015年3月25日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
B: Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1
C: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8303
ポリマ－56,8303
非ポリマー00
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7030 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area21930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.120, 99.610, 99.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5 / UCH-L5 / Ubiquitin C-terminal hydrolase UCH37 / Ubiquitin thioesterase L5


分子量: 37533.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Uchl5, Uch37 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WUP7, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Proteasomal ubiquitin receptor ADRM1 / 110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome ...110 kDa cell membrane glycoprotein / Gp110 / Adhesion-regulating molecule 1 / ARM-1 / Proteasome regulatory particle non-ATPase 13 / hRpn13 / Rpn13 homolog


分子量: 10719.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADRM1, GP110 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16186
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.27 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6 / 詳細: 25% PEG 3350, 220 mM MgCl2,100 mM Bis-Tris / Temp details: constant temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: single wavelength
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→38.42 Å / Num. obs: 41390 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 14.5 % / Biso Wilson estimate: 39.04 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.024 / Net I/σ(I): 17.7 / Num. measured all: 600550 / Scaling rejects: 553
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2-2.0513.72.0061.53985229070.5890.55696.2
8.93-38.4212.70.04258.768805410.9980.01299

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1760)精密化
ADSC0.1.26データ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 1.997→38.422 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 1999 4.84 %
Rwork0.1806 --
obs0.1828 41279 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.997→38.422 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3719 0 0 201 3920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0745106
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0861437
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005670
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9974-2.04730.42481340.33232639X-RAY DIFFRACTION95
2.0473-2.10260.34381400.27122767X-RAY DIFFRACTION100
2.1026-2.16450.30451390.24452772X-RAY DIFFRACTION100
2.1645-2.23440.25321430.21922780X-RAY DIFFRACTION100
2.2344-2.31420.26211430.21452794X-RAY DIFFRACTION100
2.3142-2.40690.26621420.1982772X-RAY DIFFRACTION100
2.4069-2.51640.24011470.19432800X-RAY DIFFRACTION100
2.5164-2.6490.26731410.2012785X-RAY DIFFRACTION100
2.649-2.81490.23561420.19112789X-RAY DIFFRACTION100
2.8149-3.03220.25461430.20092826X-RAY DIFFRACTION100
3.0322-3.33720.25331450.1922839X-RAY DIFFRACTION100
3.3372-3.81970.21721410.16872832X-RAY DIFFRACTION100
3.8197-4.8110.18461430.14312874X-RAY DIFFRACTION100
4.811-38.42890.18331560.15953011X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.47971.3567-0.15793.7583-0.33392.7178-0.0808-0.1546-0.1147-0.04560.039-0.38730.10810.2594-0.00870.31990.0382-0.0150.22860.00710.258717.1819-1.298125.0027
22.8651.9411.07446.91390.67013.4754-0.16240.1878-0.1074-0.36180.2144-0.04570.1735-0.2045-0.07740.2629-0.0329-0.00080.27150.03740.22835.4839-9.770320.7616
35.1336-0.0289-4.51851.642-1.13694.5563-0.31370.8779-0.1832-0.63990.455-0.35920.3873-0.4808-0.14990.7144-0.19130.08340.502-0.0370.435417.9143-2.8395.7761
42.99751.9499-0.22013.6634-0.96513.20280.1047-0.3074-0.3560.1077-0.2253-0.59180.14210.49820.05310.2520.0421-0.04440.30140.05280.308618.781-5.928531.7864
57.3482-2.5895-1.27926.7386-0.74475.93480.0257-0.5114-0.26610.9420.19180.3788-0.3311-0.3585-0.24930.44410.0547-0.04060.29170.07230.30322.646323.534634.9811
65.8582-5.3441-6.06855.50625.83046.0056-0.4071-0.3760.17980.26480.5168-0.31450.32240.5472-0.01490.51830.02580.01210.28610.0310.395314.190319.898923.0244
74.8197-0.36662.17253.85560.4321.20730.05170.13310.23420.09750.1502-0.6258-0.61151.26570.10920.4242-0.1990.00270.8601-0.16650.375639.552311.7486-4.2904
85.2453-3.9621.3034.6603-4.10036.9937-0.4076-1.8190.32842.01950.666-0.796-1.03441.0869-0.13850.8279-0.3598-0.14711.7390.11460.767941.046613.24663.024
93.7575-0.14680.20533.59390.77897.40810.18790.05430.06630.09820.0492-0.2109-0.76090.8788-0.20280.3401-0.0918-0.01550.4461-0.02310.314530.382711.5306-2.3607
100.78750.23480.76168.22162.19533.5434-0.40440.1925-0.2950.41761.3297-2.34460.40552.0219-0.86730.69110.3313-0.01431.5374-0.36980.891744.31762.6248-11.3491
116.2756-1.16161.42293.1561-1.09248.0390.6408-1.4743-0.6010.5905-0.9535-1.8813-0.34381.81110.11750.5086-0.1062-0.1940.75930.02620.623538.381410.217330.1877
122.57721.99960.85132.349-0.3337.7291-0.22850.0638-0.0828-0.09250.085-0.9917-0.50361.28770.08180.4993-0.0560.06210.5626-0.05030.652437.800411.077619.3329
136.46784.0160.51862.95181.62995.51660.18250.82521.1119-1.0586-0.23030.5629-1.6942-0.0191-0.06210.9926-0.01480.06570.4634-0.06370.704329.372618.80221.0585
149.11555.01921.79835.38391.15546.16140.2628-0.44190.1324-0.0962-0.2771-0.3687-0.71830.1952-0.05370.5656-0.03080.01270.4407-0.03090.492931.783613.248824.6268
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 71 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 72 through 133 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 134 through 162 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 163 through 226 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 227 through 254 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 255 through 288 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 289 through 318 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 286 through 299 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 300 through 362 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 363 through 384 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 1 through 16 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 17 through 44 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 45 through 56 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'C' and (resid 57 through 76 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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