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- PDB-4wlp: Crystal structure of UCH37-NFRKB Inhibited Deubiquitylating Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wlp
タイトルCrystal structure of UCH37-NFRKB Inhibited Deubiquitylating Complex
要素
  • Nuclear factor related to kappa-B-binding protein
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
キーワードPROTEIN BINDING / UCH37 NFRKB Proteasome INO80 DUB
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / midbrain development ...lateral ventricle development / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / forebrain morphogenesis / Ino80 complex / positive regulation of smoothened signaling pathway / endopeptidase inhibitor activity / proteasome binding / regulation of chromosome organization / midbrain development / regulation of DNA replication / regulation of embryonic development / protein deubiquitination / regulation of proteasomal protein catabolic process / regulation of DNA repair / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / telomere maintenance / proteasome complex / positive regulation of DNA repair / DNA Damage Recognition in GG-NER / UCH proteinases / protease binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA recombination / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / DNA repair / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 ...Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / NFRKB winged helix-like domain / NFRKB winged helix-like domain superfamily / NFRKB Winged Helix-like / Ubiquitinyl hydrolase, UCH37 type / Ubiquitinyl hydrolase-L5 / UCH37-like (ULD) domain profile. / Peptidase C12, C-terminal domain / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / DEUBAD domain / DEUBAD (DEUBiquitinase ADaptor) domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.102 Å
データ登録者Hemmis, C.W. / Hill, C.P. / VanderLinden, R. / Whitby, F.G.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM059135 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P50GM082545 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM098401 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1GM097452 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P30CA042014 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103393 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)P41RR001209 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-76SF00515 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for the Activation and Inhibition of the UCH37 Deubiquitylase.
著者: VanderLinden, R.T. / Hemmis, C.W. / Schmitt, B. / Ndoja, A. / Whitby, F.G. / Robinson, H. / Cohen, R.E. / Yao, T. / Hill, C.P.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22015年3月25日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_detector ...citation / diffrn_detector / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_detector.detector / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
B: Nuclear factor related to kappa-B-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9552
ポリマ－49,9552
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area22030 Å2
手法PISA
2
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
B: Nuclear factor related to kappa-B-binding protein

A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5
B: Nuclear factor related to kappa-B-binding protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,9094
ポリマ－99,9094
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556-x,y,-z+11
Buried area11510 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area42060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.488, 95.488, 131.964
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L5 / UCH-L5 / Ubiquitin C-terminal hydrolase UCH37 / Ubiquitin thioesterase L5


分子量: 36303.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL5, UCH37, AD-019, CGI-70 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5K5, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Nuclear factor related to kappa-B-binding protein / DNA-binding protein R kappa-B / INO80 complex subunit G


分子量: 13651.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFRKB, INO80G / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P4R8

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.15 % / 解説: tetragonal bipyramidal
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 16-18% PEG3350, 100-300 mM Ammonium Citrate, 7.0 vapor diffusion hanging drop, 2:1 or 2:2 ratios protein to reservoir
PH範囲: 7 / Temp details: constant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: single wavelength
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→38.68 Å / Num. obs: 11634 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 94.65 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 17.6 / Num. measured all: 149789 / Scaling rejects: 39
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
3.1-3.3212.91.51122655520550.7610.433100
8.77-38.68110.0283651159310.00698.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Ice0.1.26データ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 3.102→38.68 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1045 9 %Random selection
Rwork0.1932 10560 --
obs0.1999 11605 99.97 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 234.81 Å2 / Biso mean: 95.7925 Å2 / Biso min: 37.87 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.102→38.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3352 0 0 0 3352
残基数----410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093420
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1094606
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041493
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004605
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5181296
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.1016-3.2650.29891460.253714661612
3.265-3.46940.3371450.239314791624
3.4694-3.73710.28991450.199314681613
3.7371-4.11280.27641480.187114871635
4.1128-4.7070.20331480.158915041652
4.707-5.9270.24951510.197315291680
5.927-38.68290.28641620.191816271789
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8709-0.51830.28934.1343-1.25143.1670.18670.33710.24050.1288-0.4327-0.3048-0.30230.50390.03970.4183-0.0597-0.01780.59830.10740.546119.947789.566459.4372
22.5663-0.9847-2.54532.23560.55632.8350.1334-0.1911-0.3606-0.0263-0.1997-0.3201-0.16240.59360.12330.524-0.0047-0.00630.77290.1040.709827.639984.345863.8523
32.82440.6922-0.8573.0806-1.41111.8863-0.16910.40360.00730.11460.2979-0.48070.2826-0.26020.20570.79680.0790.10250.8238-0.01450.690132.638260.769559.5085
45.51941.634-0.20843.909-0.47232.2608-0.40960.6684-1.5355-0.92280.0615-0.68161.40170.25760.07121.48880.25980.24660.99790.09751.11128.042650.76762.7428
53.72112.30741.2584.5621-2.26143.92190.0273-0.2066-0.37461.40720.1952-0.64220.3781.6472-0.18011.2910.3365-0.01960.99860.03380.872526.954761.67872.5594
60.8252-0.6363-0.06036.8418-1.6962.8222-0.0312-0.0596-0.25520.2070.130.40180.0877-0.0379-0.34040.6714-0.10790.05730.74210.03420.73495.109780.659175.3629
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 147 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 148 through 254 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 255 through 321 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 40 through 93 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 94 through 117 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 118 through 153 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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