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- PDB-4wlh: High resolution crystal structure of human kynurenine aminotransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wlh
タイトルHigh resolution crystal structure of human kynurenine aminotransferase-I bound to PLP cofactor
要素Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
キーワードTRANSFERASE / Aminotransferase / Alternate conformations / Alpha beta protein
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-phenylpyruvate transaminase / glutamine-phenylpyruvate transaminase activity / L-kynurenine catabolic process / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / Phenylalanine metabolism / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism ...glutamine-phenylpyruvate transaminase / glutamine-phenylpyruvate transaminase activity / L-kynurenine catabolic process / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / Phenylalanine metabolism / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / kynurenine metabolic process / Glutamate and glutamine metabolism / Tryptophan catabolism / biosynthetic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...: / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.28 Å
Model detailsThe structure determined at 1.28 Angstroms allowed for the identification of many residues with ...The structure determined at 1.28 Angstroms allowed for the identification of many residues with alternate conformations and the PLP-bound catalytic lysine has a double bond between C4 and NZ which is expected for the internal aldimine form of PLP
データ登録者Nadvi, N.A. / Salam, N.K. / Park, J. / Akladios, F.N. / Kapoor, V. / Collyer, C.A. / Gorrell, M.D. / Church, W.B.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: High resolution crystal structures of human kynurenine aminotransferase-I bound to PLP cofactor, and in complex with aminooxyacetate.
著者: Nadvi, N.A. / Salam, N.K. / Park, J. / Akladios, F.N. / Kapoor, V. / Collyer, C.A. / Gorrell, M.D. / Church, W.B.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Other
改定 1.22017年5月3日Group: Non-polymer description
改定 1.32017年5月10日Group: Structure summary
改定 1.42017年5月31日Group: Database references
改定 1.52023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1
B: Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3122
ポリマ－96,3122
非ポリマー00
水11,313628
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6030 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area31160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.440, 107.560, 81.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.64, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-902-

HOH

詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Kynurenine--oxoglutarate transaminase 1 / Cysteine-S-conjugate beta-lyase / Glutamine transaminase K / GTK / Glutamine--phenylpyruvate ...Cysteine-S-conjugate beta-lyase / Glutamine transaminase K / GTK / Glutamine--phenylpyruvate transaminase / Kynurenine aminotransferase 1 / Kynurenine aminotransferase I / KATI / Kynurenine--oxoglutarate transaminase I


分子量: 48156.000 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KYAT1, CCBL1 / プラスミド: PBLUEBAC4.5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q16773, kynurenine-oxoglutarate transaminase, cysteine-S-conjugate beta-lyase, glutamine-phenylpyruvate transaminase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 628 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: 29% PEG 4000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月2日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→75.247 Å / Num. obs: 208782 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 9.79 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.28→1.35 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.616 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Rsym value: 0.616 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
Blu-Iceデータ収集
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FVX

3fvx


解像度: 1.28→20.98 Å / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.12 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE HIGH RESOLUTION AT WHICH THIS STRUCTURE WAS DETERMINED ALLOWED THE IDENTIFICATION OF RESIDUES WITH ALTERNATE CONFORMATIONS. FOUR REGIONS IN EACH CHAIN WERE OBSERVED TO BE HIGHLY ...詳細: THE HIGH RESOLUTION AT WHICH THIS STRUCTURE WAS DETERMINED ALLOWED THE IDENTIFICATION OF RESIDUES WITH ALTERNATE CONFORMATIONS. FOUR REGIONS IN EACH CHAIN WERE OBSERVED TO BE HIGHLY DISORDERED WITH GENERALLY POORER ELECTION (419-422). RESIDUES 147-154 WERE REMOVED FROM THE FINAL MODEL DUE TO THE ABSENCE OF UNAMBIGUOUS ELECTION DENSITY. FOR RESIDUES IN THE OTHER DISORDERED REGIONS ELECTRON DENSITY COULD BE OBSERVED FOR MOST OF THE MAIN CHAIN ATOMS, BUT WAS LESS UNAMBIGUOUS FOR THE SIDE-CHAINS. THESE RESIDUES ARE IN THE FINAL MODEL, WITH BOTH THE OCCUPANCY AND TEMPERATURE FACTORS SET TO ZERO FOR MOST OF THESE RESIDUES, DUE TO THE EXISTENCE OF A LEVEL OF EVIDENCE FOR THEIR LOCATION.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 10493 5.03 %
Rwork0.172 --
obs0.172 208771 100 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 14.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→20.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6649 0 0 628 7277
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097301
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3479973
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9472730
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0781041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081321
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.28-1.29450.2743470.25936575X-RAY DIFFRACTION100
1.2945-1.30980.29323400.25146587X-RAY DIFFRACTION100
1.3098-1.32570.25323540.23716587X-RAY DIFFRACTION100
1.3257-1.34250.24793300.23436574X-RAY DIFFRACTION100
1.3425-1.36020.25283360.22276605X-RAY DIFFRACTION100
1.3602-1.37880.24553790.21666636X-RAY DIFFRACTION100
1.3788-1.39850.22783260.21226568X-RAY DIFFRACTION100
1.3985-1.41940.22293370.20616611X-RAY DIFFRACTION100
1.4194-1.44160.21753630.20176558X-RAY DIFFRACTION100
1.4416-1.46520.21443570.19186594X-RAY DIFFRACTION100
1.4652-1.49040.22363330.19226608X-RAY DIFFRACTION100
1.4904-1.51750.2083720.17776591X-RAY DIFFRACTION100
1.5175-1.54670.17973600.16956610X-RAY DIFFRACTION100
1.5467-1.57830.18753370.16426604X-RAY DIFFRACTION100
1.5783-1.61260.1753570.15946587X-RAY DIFFRACTION100
1.6126-1.65010.18473640.15816614X-RAY DIFFRACTION100
1.6501-1.69130.1813120.15726643X-RAY DIFFRACTION100
1.6913-1.7370.19323700.15176550X-RAY DIFFRACTION100
1.737-1.78810.17343390.15666610X-RAY DIFFRACTION100
1.7881-1.84580.18983630.16226617X-RAY DIFFRACTION100
1.8458-1.91170.19113310.16876631X-RAY DIFFRACTION100
1.9117-1.98820.17843430.1676603X-RAY DIFFRACTION100
1.9882-2.07860.18663780.16156574X-RAY DIFFRACTION100
2.0786-2.18810.17633450.15996639X-RAY DIFFRACTION100
2.1881-2.3250.14453390.14886654X-RAY DIFFRACTION100
2.325-2.50430.16023460.1526601X-RAY DIFFRACTION100
2.5043-2.75580.16953420.16496672X-RAY DIFFRACTION100
2.7558-3.15340.19613420.17966632X-RAY DIFFRACTION100
3.1534-3.96860.17863760.16846634X-RAY DIFFRACTION100
3.9686-20.97870.16373750.15856709X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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