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- PDB-4wlc: Structure of dextran glucosidase with glucose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wlc
タイトルStructure of dextran glucosidase with glucose
要素Glucan 1,6-alpha-glucosidase
キーワードHYDROLASE / glycoside hydrolase / dextran glucosidase / intermediate / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan 1,6-alpha-glucosidase / glucan 1,6-alpha-glucosidase activity / glucan 1,4-alpha-maltotriohydrolase activity / oligo-1,6-glucosidase activity / maltose catabolic process / : / sucrose alpha-glucosidase activity / sucrose catabolic process / alpha-amylase activity / amino acid transport / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase, C-terminal (DUF3459) / Domain of unknown function (DUF3459) / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Glycosyl hydrolase, C-terminal (DUF3459) / Domain of unknown function (DUF3459) / Oligo-1,6-glucosidase; domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase; Domain 2 / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha-Beta Complex / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / Glucan 1,6-alpha-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans UA159 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.402 Å
データ登録者Kobayashi, M. / Kato, K. / Yao, M.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
the Japan Society for the Promotion of Science24-871 日本
the Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology, Japan 日本
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2015
タイトル: Structural insights into the catalytic reaction that is involved in the reorientation of Trp238 at the substrate-binding site in GH13 dextran glucosidase
著者: Kobayashi, M. / Saburi, W. / Nakatsuka, D. / Hondoh, H. / Kato, K. / Okuyama, M. / Mori, H. / Kimura, A. / Yao, M.
履歴
登録2014年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / diffrn_source / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD ..._chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucan 1,6-alpha-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5497
ポリマ－62,0651
非ポリマー4856
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area420 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area20510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.989, 83.736, 103.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Glucan 1,6-alpha-glucosidase / Dextran glucosidase / Exo-1 / 6-alpha-glucosidase / Glucodextranase


分子量: 62064.844 Da / 分子数: 1 / 変異: E236Q, N536L / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans UA159 (バクテリア)
遺伝子: dexB, SMU_883 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99040, glucan 1,6-alpha-glucosidase
#2: 糖 ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細This sequence is based on GenBank entry, AAA26939.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM tris-HCl, 18% PEG 6000, 200mM calcium chloride, 5mM alpha-glucosyl fluoride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 25354 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.39 % / Rsym value: 0.152 / Net I/σ(I): 10.86
反射 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / 冗長度: 5.42 % / Rmerge(I) obs: 0.781 / Mean I/σ(I) obs: 2.23 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.9_1692) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZID

2zid


解像度: 2.402→44.111 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.49 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2628 1249 4.93 %
Rwork0.2173 --
obs0.2195 25343 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.402→44.111 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4373 0 26 186 4585
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6756116
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5291654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028641
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003788
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4019-2.49810.34581340.28392606X-RAY DIFFRACTION99
2.4981-2.61180.31981500.27752633X-RAY DIFFRACTION100
2.6118-2.74950.33321280.27372648X-RAY DIFFRACTION100
2.7495-2.92170.32191460.26192659X-RAY DIFFRACTION100
2.9217-3.14720.31761330.24222657X-RAY DIFFRACTION100
3.1472-3.46380.26471280.22752695X-RAY DIFFRACTION100
3.4638-3.96480.25331500.1972673X-RAY DIFFRACTION99
3.9648-4.99410.20711340.16952707X-RAY DIFFRACTION100
4.9941-44.11810.21191460.19052816X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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