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- PDB-4wjq: Crystal Structure of SUMO1 in complex with Daxx -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wjq
タイトルCrystal Structure of SUMO1 in complex with Daxx
要素
  • Daxx
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードprotein binding/signaling protein / SUMO1 / Daxx / Homo sapiens / SUMO Interaction Motif / PhosphoSIM / protein binding-signaling protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule ...protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / regulation of calcium ion transmembrane transport / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / transcription factor binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / potassium channel regulator activity / nuclear pore / Regulation of IFNG signaling / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PKR-mediated signaling / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / nuclear body / protein stabilization / nuclear speck / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / enzyme binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Cappadocia, L. / Mascle, X.H. / Bourdeau, V. / Tremblay-Belzile, S. / Chaker-Margot, M. / Lussier-Price, M. / Wada, J. / Sakaguchi, K. / Aubry, M. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural and Functional Characterization of the Phosphorylation-Dependent Interaction between PML and SUMO1.
著者: Cappadocia, L. / Mascle, X.H. / Bourdeau, V. / Tremblay-Belzile, S. / Chaker-Margot, M. / Lussier-Price, M. / Wada, J. / Sakaguchi, K. / Aubry, M. / Ferbeyre, G. / Omichinski, J.G.
履歴
登録2014年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Daxx
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Daxx


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7354
ポリマ－22,7354
非ポリマー00
水6,017334
1
A: Small ubiquitin-related modifier 1
B: Daxx


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3682
ポリマ－11,3682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area5820 Å2
手法PISA
2
C: Small ubiquitin-related modifier 1
D: Daxx


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3682
ポリマ－11,3682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area5500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.637, 38.402, 73.691
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.090, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9526.771 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 17-97 / 変異: C52A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO1, SMT3C, SMT3H3, UBL1, OK/SW-cl.43 / プラスミド: pGEX2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOPP2 / 参照: UniProt: P63165
#2: タンパク質・ペプチド Daxx


分子量: 1840.919 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM sodium cacodylate, 26% PEG3350, 10 mM calcium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 39759 / % possible obs: 94.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 14.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.35→1.42 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.366 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 74.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Cootモデル構築
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHENIX(phenix.refine: dev_1555)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2UYZ

2uyz


解像度: 1.35→36.158 Å / FOM work R set: 0.8844 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1809 2005 5.04 %Random selection
Rwork0.1558 37743 --
obs0.1571 39748 94.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.05 Å2 / Biso mean: 24.23 Å2 / Biso min: 8.37 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.35→36.158 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1442 0 0 334 1776
Biso mean---35.69 -
残基数----178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091460
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2351950
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071213
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006253
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.142572
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.35-1.38380.31361020.27291903200566
1.3838-1.42120.23761250.24862243236881
1.4212-1.4630.22931320.21312649278194
1.463-1.51030.18691480.19632692284095
1.5103-1.56420.22611510.16972735288696
1.5642-1.62690.1981370.1632737287498
1.6269-1.70090.18831470.16682784293198
1.7009-1.79060.19651590.1632814297399
1.7906-1.90280.16491420.15912821296399
1.9028-2.04970.16421480.14732831297999
2.0497-2.25590.17021470.149528533000100
2.2559-2.58230.16731550.151328563011100
2.5823-3.2530.18511530.156228803033100
3.253-36.17070.17091590.136329453104100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9394-0.54230.19551.6422-0.08060.5818-0.0097-0.0095-0.01130.03550.0295-0.0265-0.02030.05460.00020.0874-0.00520.00740.0946-0.01240.0974-0.2367-0.860532.0441
20.5067-0.4336-0.37250.41780.3620.32190.21780.0283-0.00750.00240.0685-0.05140.1865-0.26190.13690.1338-0.0334-0.02480.16940.00170.153-18.24514.214235.0498
30.05140.02240.00310.56880.7811.1049-0.07820.09580.235-0.2043-0.1531-0.0468-0.1018-0.0144-0.14720.1506-0.01340.03070.14120.03990.1667-4.68958.733826.0197
40.6422-0.2410.27670.95450.31820.74080.00190.0148-0.01110.0231-0.002-0.01660.0124-0.0342-00.10570.0004-0.00370.1046-0.00750.095-16.4087-5.69338.0756
50.2886-0.2387-0.03780.19330.01550.00840.03510.0591-0.0161-0.2325-0.07860.15770.0467-0.2552-0.06040.1612-0.0186-0.03030.1701-0.00750.1218-24.9153-12.98791.6166
60.11190.04740.03180.03240.01460.0078-0.06530.0021-0.02290.0531-0.070.00340.0893-0.0995-01.30820.2285-0.01210.93830.07290.8211-15.9776-15.79818.1254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 20:97 )A20 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 4:10 )B4 - 10
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 11:15 )B11 - 15
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN C AND RESID 18:93 )C18 - 93
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN D AND RESID 7:14 )D7 - 14
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID 15:18 )D15 - 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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