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万見
- PDB-4wil: Crystal structure of DCoH2 S51T -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wil
タイトルCrystal structure of DCoH2 S51T
要素Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2
キーワードLYASE / bifunctional / kinetic stability / coactivator / tetrahydrobiopterin recycling
機能・相同性
機能・相同性情報


4a-hydroxytetrahydrobiopterin dehydratase / 4-alpha-hydroxytetrahydrobiopterin dehydratase activity / phenylalanine 4-monooxygenase activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / positive regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcriptional coactivator/pterin dehydratase / Pterin 4 alpha carbinolamine dehydratase / Pterin 4 alpha carbinolamine dehydratase superfamily / Pterin 4 alpha carbinolamine dehydratase / Gyrase A; domain 2 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.36 Å
データ登録者Wang, D. / Rose, R.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-0643830 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Interactions with the Bifunctional Interface of the Transcriptional Coactivator DCoH1 Are Kinetically Regulated.
著者: Wang, D. / Coco, M.W. / Rose, R.B.
履歴
登録2014年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22015年2月25日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2
B: Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8272
ポリマ－23,8272
非ポリマー00
水3,855214
1
A: Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2
B: Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2

A: Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2
B: Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,6544
ポリマ－47,6544
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area5250 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area17040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.729, 57.729, 115.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-232-

HOH

21A-233-

HOH

31B-224-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Pterin-4-alpha-carbinolamine dehydratase 2 / PHS 2 / 4-alpha-hydroxy-tetrahydropterin dehydratase 2 / DcoH-like protein DCoHm / Dimerization ...PHS 2 / 4-alpha-hydroxy-tetrahydropterin dehydratase 2 / DcoH-like protein DCoHm / Dimerization cofactor of hepatocyte nuclear factor 1 from muscle / HNF-1-alpha dimerization cofactor


分子量: 11913.419 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 34-136 / 変異: S51T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pcbd2, Dcoh2, Dcohm / プラスミド: pET24b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9CZL5, 4a-hydroxytetrahydrobiopterin dehydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.05 % / 解説: hexagonal pyramids
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris, 8% PEG 8,000 mixing 0.5 ul protein and 1 ul reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年8月17日 / 詳細: focussing mirror
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.36→25 Å / Num. obs: 48837 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 58.1
反射 シェル解像度: 1.36→1.38 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.953 / Mean I/σ(I) obs: 2.98 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.6.4_486) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RU0

1ru0


解像度: 1.36→24.997 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 15.48 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1746 2291 5.08 %Random
Rwork0.1579 ---
obs0.1587 45081 92.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.1 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5014 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.5014 Å20 Å2
3----3.0027 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.36→24.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1547 0 0 214 1761
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061591
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0452153
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.27553
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078231
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005278
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.357-1.38660.46041200.39092187X-RAY DIFFRACTION76
1.3866-1.41880.27931160.26942468X-RAY DIFFRACTION87
1.4188-1.45430.23051420.21282441X-RAY DIFFRACTION85
1.4543-1.49360.19591410.16972445X-RAY DIFFRACTION86
1.4936-1.53750.15911160.14882526X-RAY DIFFRACTION88
1.5375-1.58720.16681450.11272647X-RAY DIFFRACTION93
1.5872-1.64390.12431350.1022712X-RAY DIFFRACTION94
1.6439-1.70970.13611340.10432705X-RAY DIFFRACTION94
1.7097-1.78750.16221530.10992750X-RAY DIFFRACTION95
1.7875-1.88170.1441380.12482742X-RAY DIFFRACTION95
1.8817-1.99950.16091800.13762734X-RAY DIFFRACTION96
1.9995-2.15380.15621520.14212797X-RAY DIFFRACTION97
2.1538-2.37040.16851530.14042837X-RAY DIFFRACTION98
2.3704-2.71310.16971400.16772904X-RAY DIFFRACTION99
2.7131-3.41680.17291680.16862956X-RAY DIFFRACTION99
3.4168-25.00160.18721580.17592939X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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