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万見
- PDB-4wi2: Structural mapping of the human IgG1 binding site for FcRn: hu3S1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wi2
タイトルStructural mapping of the human IgG1 binding site for FcRn: hu3S193 Fc (wild-type)
要素Ig gamma-1 chain C region
キーワードIMMUNE SYSTEM / Human IgG1 / FcRn binding site / Therapeutic antibody
機能・相同性
機能・相同性情報


Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis ...Fc-gamma receptor I complex binding / complement-dependent cytotoxicity / IgG immunoglobulin complex / antibody-dependent cellular cytotoxicity / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / complement activation, classical pathway / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / antigen binding / Regulation of Complement cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / adaptive immune response / blood microparticle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins ...: / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Farrugia, W. / Burvenich, I.J.G. / Scott, A.M. / Ramsland, P.A.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1030469 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)542512 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural and functional mapping of human IgG1 binding site for FcRn in vivo using human FcRn transgenic mice
著者: Burvenich, I.J.G. / Farrugia, W. / Lee, F.T. / Catimel, B. / Liu, Z. / Makris, D. / Cao, D. / O'Keefe, G. / Brechbiel, M.W. / King, D. / Spirkoska, V. / Allan, L. / Ramsland, P.A. / Scott, A.M.
履歴
登録2014年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.type / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ig gamma-1 chain C region
B: Ig gamma-1 chain C region
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3827
ポリマ－47,2692
非ポリマー3,1135
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8030 Å2
ΔGint65 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.280, 79.470, 137.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ig gamma-1 chain C region


分子量: 23634.676 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 120-327 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG1 / プラスミド: pEE6.4 / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01857
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1463.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-3[DGlcpNAcb1-2DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,8,7/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-1-3-1-4/a4-b1_a6-h1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d2-e1_f2-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 6000, 0.1 M MES, 25% v/v ethylene glycol / PH範囲: 6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.954 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 42175 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 8.9 % / Net I/σ(I): 35

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.7.3_928) / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.9→28.221 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 35.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2692 2000 4.74 %
Rwork0.2269 --
obs0.229 42160 96.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.774 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.2635 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.8435 Å20 Å2
3---13.107 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.221 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3328 0 210 154 3692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0143647
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6534982
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.3831441
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.101592
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008608
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9001-1.94761332676X-RAY DIFFRACTION91
1.9476-2.00021342690X-RAY DIFFRACTION93
2.0002-2.0591382760X-RAY DIFFRACTION95
2.059-2.12550.37781390.33362791X-RAY DIFFRACTION96
2.1255-2.20140.34761390.31192796X-RAY DIFFRACTION96
2.2014-2.28950.35161430.28112868X-RAY DIFFRACTION98
2.2895-2.39370.31011410.26092835X-RAY DIFFRACTION97
2.3937-2.51980.26661450.24632905X-RAY DIFFRACTION98
2.5198-2.67760.32931430.25882871X-RAY DIFFRACTION98
2.6776-2.88410.28331450.24092925X-RAY DIFFRACTION99
2.8841-3.1740.31991460.24462936X-RAY DIFFRACTION99
3.174-3.63250.26671490.23142974X-RAY DIFFRACTION99
3.6325-4.57340.21881490.1853000X-RAY DIFFRACTION99
4.5734-100.2181560.17833133X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.72440.8127-1.91831.5606-0.64274.42920.3624-0.79820.55010.30790.0679-0.2335-0.3470.2169-0.50080.39280.06270.00290.3142-0.08730.476216.587915.2302-12.3369
23.7989-0.0048-1.11642.12733.14937.4498-0.0094-0.1823-0.48230.59060.5713-0.25150.3910.7605-0.53240.47060.08850.04740.2599-0.06660.644419.00923.9961-16.5827
33.50241.48920.26494.06090.98913.5126-0.29141.30870.7631-0.72220.42090.405-0.4894-0.1364-0.08420.3736-0.1061-0.02490.64550.20510.47552.68777.3253-42.018
41.79430.9653-0.56271.59420.28941.4798-0.0038-0.6729-0.44911.4589-0.0542-0.47680.43780.3319-0.06461.01780.1357-0.09290.22610.10540.3595-6.3897-14.1239-7.932
53.40120.64480.09684.19610.37652.8093-0.18640.5662-0.31390.24060.18890.01520.28120.09880.02020.20840.0164-0.04280.2445-0.12160.3361-7.54-7.408-32.4693
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 237:325)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 326:346)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 347:444)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 237:307)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 308:444)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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