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- PDB-4wh3: N-acetylhexosamine 1-kinase in complex with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wh3
タイトルN-acetylhexosamine 1-kinase in complex with ATP
要素N-acetylhexosamine 1-kinase
キーワードTRANSFERASE / NahK / anomeric kinase / APH / open conformation
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylhexosamine 1-kinase / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / kinase activity / carbohydrate metabolic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
: / Aminoglycoside phosphotransferase / Phosphotransferase enzyme family / Aminoglycoside 3'-phosphotransferase; Chain: A, domain 2 / Aminoglycoside phosphotransferase (APH), C-terminal lobe / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / N-acetylhexosamine 1-kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bifidobacterium longum subsp. longum JCM 1217 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Sato, M. / Arakawa, T. / Nam, Y.W. / Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Fushinobu, S.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Ministry of Agriculture, Forestry and Fisheries 日本
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2015
タイトル: Open-close structural change upon ligand binding and two magnesium ions required for the catalysis of N-acetylhexosamine 1-kinase
著者: Sato, M. / Arakawa, T. / Nam, Y.W. / Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Fushinobu, S.
#1: ジャーナル: Appl. Environ. Microbiol. / 年: 2007
タイトル: Identification of N-acetylhexosamine 1-kinase in the complete lacto-N-biose I/galacto-N-biose metabolic pathway in Bifidobacterium longum.
著者: Nishimoto, M. / Kitaoka, M.
履歴
登録2014年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylhexosamine 1-kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,65011
ポリマ－41,5141
非ポリマー1,13610
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1490 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.030, 88.471, 105.219
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 N-acetylhexosamine 1-kinase / N-acetylgalactosamine/N-acetylglucosamine 1-kinase


分子量: 41513.734 Da / 分子数: 1 / 変異: D7V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bifidobacterium longum subsp. longum JCM 1217 (バクテリア)
遺伝子: nahK, lnpB, BLLJ_1622 / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 CodonPlus(DE3) / 参照: UniProt: E8MF12, N-acetylhexosamine 1-kinase

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非ポリマー , 5種, 299分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG 8000, magnesium acetate, sodium cacodylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年1月26日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 73240 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 43.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
Coot精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→32.604 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 3737 5.11 %
Rwork0.1889 --
obs0.1906 73176 98.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.604 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2783 0 71 289 3143
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072905
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0673936
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8741046
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004508
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7964-1.81910.31021320.24092408X-RAY DIFFRACTION93
1.8191-1.8430.34461390.23172624X-RAY DIFFRACTION99
1.843-1.86830.27221390.21522579X-RAY DIFFRACTION100
1.8683-1.8950.21731450.21572602X-RAY DIFFRACTION99
1.895-1.92330.27591410.22082596X-RAY DIFFRACTION99
1.9233-1.95330.21681390.21232553X-RAY DIFFRACTION100
1.9533-1.98530.27921430.21332620X-RAY DIFFRACTION100
1.9853-2.01960.23441410.20372608X-RAY DIFFRACTION100
2.0196-2.05630.23521410.20212578X-RAY DIFFRACTION100
2.0563-2.09580.2441360.20432644X-RAY DIFFRACTION100
2.0958-2.13860.24251390.20072512X-RAY DIFFRACTION100
2.1386-2.18510.24361420.20532657X-RAY DIFFRACTION100
2.1851-2.23590.26791360.20732588X-RAY DIFFRACTION100
2.2359-2.29180.23671390.1992594X-RAY DIFFRACTION100
2.2918-2.35370.22871390.21052576X-RAY DIFFRACTION100
2.3537-2.4230.25481370.20392615X-RAY DIFFRACTION100
2.423-2.50120.23071390.2042596X-RAY DIFFRACTION100
2.5012-2.59050.21581420.19262635X-RAY DIFFRACTION100
2.5905-2.69420.24551360.192531X-RAY DIFFRACTION99
2.6942-2.81670.2171440.19022598X-RAY DIFFRACTION100
2.8167-2.96520.24051410.19322569X-RAY DIFFRACTION99
2.9652-3.15080.20161380.18562584X-RAY DIFFRACTION99
3.1508-3.39380.19851380.18312593X-RAY DIFFRACTION99
3.3938-3.73490.24191330.16872517X-RAY DIFFRACTION98
3.7349-4.27440.19241370.15672546X-RAY DIFFRACTION98
4.2744-5.38130.16751350.16732513X-RAY DIFFRACTION96
5.3813-32.60970.20361260.18772403X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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