[日本語] English
万見
- PDB-4w8f: Crystal structure of the dynein motor domain in the AMPPNP-bound state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w8f
タイトルCrystal structure of the dynein motor domain in the AMPPNP-bound state
要素Dynein heavy chain lysozyme chimera
キーワードMOTOR PROTEIN / cytoplasmic dynein / microtubule / ATPase / AAA+ / AMPPNP
機能・相同性
機能・相同性情報


karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / nuclear migration ...karyogamy / astral microtubule / establishment of mitotic spindle localization / nuclear migration along microtubule / spindle pole body / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / dynein intermediate chain binding / nuclear migration / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / viral release from host cell by cytolysis / cytoplasmic microtubule / cytoplasmic microtubule organization / Neutrophil degranulation / peptidoglycan catabolic process / mitotic spindle organization / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / cell cortex / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Region D6 of dynein motor / Dynein motor heavy chain, linker domain, N-terminal subdomain / AAA+ lid domain / : / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 ...Region D6 of dynein motor / Dynein motor heavy chain, linker domain, N-terminal subdomain / AAA+ lid domain / : / DYN1, AAA+ ATPase lid domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Lysozyme-like domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Endolysin / Dynein heavy chain, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.541 Å
データ登録者Cheng, H.-C. / Bhabha, G. / Zhang, N. / Vale, R.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM09731 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Allosteric communication in the dynein motor domain.
著者: Gira Bhabha / Hui-Chun Cheng / Nan Zhang / Arne Moeller / Maofu Liao / Jeffrey A Speir / Yifan Cheng / Ronald D Vale /
要旨: Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which ...Dyneins power microtubule motility using ring-shaped, AAA-containing motor domains. Here, we report X-ray and electron microscopy (EM) structures of yeast dynein bound to different ATP analogs, which collectively provide insight into the roles of dynein's two major ATPase sites, AAA1 and AAA3, in the conformational change mechanism. ATP binding to AAA1 triggers a cascade of conformational changes that propagate to all six AAA domains and cause a large movement of the "linker," dynein's mechanical element. In contrast to the role of AAA1 in driving motility, nucleotide transitions in AAA3 gate the transmission of conformational changes between AAA1 and the linker, suggesting that AAA3 acts as a regulatory switch. Further structural and mutational studies also uncover a role for the linker in regulating the catalytic cycle of AAA1. Together, these results reveal how dynein's two major ATP-binding sites initiate and modulate conformational changes in the motor domain during motility.
履歴
登録2014年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dynein heavy chain lysozyme chimera
B: Dynein heavy chain lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)613,87812
ポリマ－609,7802
非ポリマー4,09810
水00
1
A: Dynein heavy chain lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,9396
ポリマ－304,8901
非ポリマー2,0495
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dynein heavy chain lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,9396
ポリマ－304,8901
非ポリマー2,0495
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8970 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area227290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.730, 154.380, 177.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Dynein heavy chain lysozyme chimera / Dynein heavy chain / cytosolic / DYHC / Lysis protein / Muramidase


分子量: 304889.875 Da / 分子数: 2 / 変異: E1849Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: DYN1, DHC1, YKR054C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P36022, UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.7 % / 解説: thin plates
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 4-10% PEG 3350 and 200-300 mM NaAc

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.1159 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月6日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1159 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.54→49.4 Å / Num. obs: 82983 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 10.9 % / Net I/σ(I): 8.9

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: dev_1769) / 分類: 精密化
精密化解像度: 3.541→49.4 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 4187 5.05 %
Rwork0.2282 --
obs0.2299 82942 92.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.541→49.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42143 0 250 0 42393
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00643243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14958485
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.21316067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0456632
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5411-3.58130.3172440.2683689X-RAY DIFFRACTION25
3.5813-3.62340.3457760.26251283X-RAY DIFFRACTION45
3.6234-3.66760.2808850.27641628X-RAY DIFFRACTION59
3.6676-3.7140.27541030.27131982X-RAY DIFFRACTION69
3.714-3.76280.30821380.27422284X-RAY DIFFRACTION81
3.7628-3.81440.31551270.26062535X-RAY DIFFRACTION90
3.8144-3.86880.31921610.27012788X-RAY DIFFRACTION99
3.8688-3.92660.31921540.25822855X-RAY DIFFRACTION100
3.9266-3.98790.24761350.26272829X-RAY DIFFRACTION100
3.9879-4.05330.30051530.25182854X-RAY DIFFRACTION100
4.0533-4.12310.3121470.24382819X-RAY DIFFRACTION100
4.1231-4.1980.27741520.24472824X-RAY DIFFRACTION100
4.198-4.27870.28541490.22832844X-RAY DIFFRACTION100
4.2787-4.3660.26041520.21592818X-RAY DIFFRACTION100
4.366-4.46090.2241570.22132845X-RAY DIFFRACTION100
4.4609-4.56460.23711380.21852888X-RAY DIFFRACTION100
4.5646-4.67870.24381660.22512805X-RAY DIFFRACTION100
4.6787-4.80510.2441600.222837X-RAY DIFFRACTION100
4.8051-4.94630.2651460.22192852X-RAY DIFFRACTION100
4.9463-5.10580.27831460.21962833X-RAY DIFFRACTION100
5.1058-5.28810.26471560.22672825X-RAY DIFFRACTION100
5.2881-5.49960.28151510.2172862X-RAY DIFFRACTION100
5.4996-5.74950.2521620.23032869X-RAY DIFFRACTION100
5.7495-6.05220.27691400.24482833X-RAY DIFFRACTION100
6.0522-6.43060.28121410.24632872X-RAY DIFFRACTION100
6.4306-6.92590.23581480.21992863X-RAY DIFFRACTION100
6.9259-7.62060.2481530.20792860X-RAY DIFFRACTION100
7.6206-8.71810.19771750.17292842X-RAY DIFFRACTION100
8.7181-10.9640.1691270.15722901X-RAY DIFFRACTION100
10.964-49.40510.25651450.23642936X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2985-0.13010.09410.47530.11240.49090.089-0.04970.01730.1505-0.0077-0.00690.1329-0.0088-0.06580.33580.00580.12830.14260.03160.3363-10.0977-56.016633.154
22.79250.687-1.11451.039-0.39221.34460.0418-0.3843-0.0060.1831-0.0201-0.07210.14720.3193-0.03350.34490.0857-0.04010.3257-0.09020.261840.2601-43.71548.0736
30.2152-0.05860.5490.1533-0.42623.10250.0137-0.0259-0.0407-0.1130.014-0.00340.37490.68090.03270.37360.09360.08680.41-0.02120.543951.0587-39.8656-20.9007
41.19760.0599-0.26370.4951-0.22130.45960.03430.1613-0.03620.00440.04480.12860.0262-0.0804-0.07850.3008-0.01110.00850.1941-0.03010.30228.0678-31.0834-3.4015
51.36370.11740.02420.73850.18070.33770.09610.09720.0056-0.1154-0.1187-0.01250.03130.01780.03390.51840.0702-0.08920.15840.04110.2302-13.344819.219653.6367
62.0378-0.27111.36090.8284-0.5772.2195-0.05830.3780.0035-0.0575-0.0303-0.168-0.10880.46420.04030.39190.01410.07770.3792-0.00290.294538.66276.478149.6171
70.86650.2385-1.06420.4073-1.07722.18410.1755-0.27640.04550.0138-0.03940.043-0.56890.8909-0.11120.4065-0.1709-0.09450.4045-0.05770.447334.79694.0149120.2734
81.10.04910.49120.6248-0.08570.73980.1093-0.11860.09410.0592-0.03880.0108-0.0504-0.0996-0.05940.4460.036-0.01540.1657-0.02510.2873-2.3117-5.534794.4179
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1365 through 2066 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 2067 through 2824 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 2825 through 3387 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 3388 through 4092 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1365 through 2066 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 2067 through 2818 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 2819 through 3355 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 3356 through 4092 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る