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- PDB-4w79: Crystal Structure of Human Protein N-terminal Glutamine Amidohydrolase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w79
タイトルCrystal Structure of Human Protein N-terminal Glutamine Amidohydrolase
要素Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
キーワードHYDROLASE / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-2 / CENTER FOR EUKARYOTIC STRUCTURAL GENOMICS / CESG / STRUCTURAL GENOMICS / GLUTAMINE AMINOHYDROLASE / hNTAQ1
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-terminal glutamine amidohydrolase / protein-N-terminal glutamine amidohydrolase activity / protein-N-terminal asparagine amidohydrolase activity / protein modification process / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein N-terminal glutamine amidohydrolase, alpha beta roll / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase, alpha beta roll / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase, alpha beta roll superfamily / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase / N-terminal glutamine amidase / C8orf32 fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Bitto, E. / Bingman, C.A. / McCoy, J.G. / Wesenberg, G.E. / Phillips Jr., G.N. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U54 GM074901 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2014
タイトル: Crystal structure of human protein N-terminal glutamine amidohydrolase, an initial component of the N-end rule pathway.
著者: Park, M.S. / Bitto, E. / Kim, K.R. / Bingman, C.A. / Miller, M.D. / Kim, H.J. / Han, B.W. / Phillips, G.N.
履歴
登録2014年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein N-terminal glutamine amidohydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,63716
ポリマ－23,3761
非ポリマー1,26115
水5,981332
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area11010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.322, 64.039, 113.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Protein N-terminal glutamine amidohydrolase / Protein NH2-terminal glutamine deamidase / Nt(Q)-amidase / WDYHV motif-containing protein 1


分子量: 23375.557 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDYHV1, C8orf32, NTAQ1 / プラスミド: PVP16 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 P(RARE2)
参照: UniProt: Q96HA8, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

-
非ポリマー , 5種, 347分子

#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 332 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.96 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML SE-MET PROTEIN, 0.050 M SODIUM CHLORIDE, 0.003 M SODIUM AZIDE, 0.0003 M TCEP, BIS-TRIS PH 7.0) MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (1% ETHYLENE GLYCOL, 1.8 ...詳細: PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML SE-MET PROTEIN, 0.050 M SODIUM CHLORIDE, 0.003 M SODIUM AZIDE, 0.0003 M TCEP, BIS-TRIS PH 7.0) MIXED IN A 1:1 RATIO WITH THE WELL SOLUTION (1% ETHYLENE GLYCOL, 1.8 M AMMONIUM SULFATE, 0.10 M MES PH 6.0). CRYOPROTECTED IN FOUR STAGES WITH WELL SOLUTION USING 0 TO 25 % ETHYLENE GLYCOL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 291K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月6日
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→100 Å / Num. obs: 40943 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 1.196 / Net I/av σ(I): 23.548 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 498430
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.536.90.54325660.97495.9
1.53-1.578.10.47426500.98897.7
1.57-1.629.50.45526740.9999.2
1.62-1.66110.43326891100
1.66-1.7212.30.38227251.108100
1.72-1.78130.33626871.122100
1.78-1.8513.50.27727061.172100
1.85-1.9313.60.21527221.238100
1.93-2.0413.60.17227331.26100
2.04-2.1613.70.13527331.277100
2.16-2.3313.70.11827401.334100
2.33-2.5613.80.10927601.355100
2.56-2.9413.50.08627691.32100
2.94-3.713.30.06328171.22100
3.7-10012.60.05829721.2399.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 1.5→56.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.964 / WRfactor Rfree: 0.175 / WRfactor Rwork: 0.1474 / FOM work R set: 0.8841 / SU B: 1.103 / SU ML: 0.041 / SU R Cruickshank DPI: 0.0574 / SU Rfree: 0.0602 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.06 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1699 2045 5 %RANDOM
Rwork0.1437 38673 --
obs0.145 38673 98.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 63.79 Å2 / Biso mean: 17.19 Å2 / Biso min: 6.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→56.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1632 0 75 332 2039
Biso mean--30.52 33.4 -
残基数----202
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191786
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021577
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9131.9772421
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.84733660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0075210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.08923.95386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.29315253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.171159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2244
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0211983
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02412
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5941.388826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5591.385825
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6672.0711036
LS精密化 シェル解像度: 1.498→1.537 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.222 139 -
Rwork0.243 2562 -
all-2701 -
obs--90.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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