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- PDB-4w50: Structure of the EphA4 LBD in complex with peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w50
タイトルStructure of the EphA4 LBD in complex with peptide
要素
  • APY peptide
  • Ephrin type-A receptor 4
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Protein-Inhibitor Complex / Ligand Binding Domain / Signal Transduction / Receptor-Tyrosine Kinase / Cyclic Peptide / EphA4 / Phage Display / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon ...DH domain binding / positive regulation of Rho guanyl-nucleotide exchange factor activity / neuron projection fasciculation / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / regulation of synapse pruning / synapse pruning / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of axon regeneration / transmembrane-ephrin receptor activity / glial cell migration / PH domain binding / GPI-linked ephrin receptor activity / regulation of modification of synaptic structure / regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / motor neuron axon guidance / adherens junction organization / positive regulation of dendrite morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / adult walking behavior / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of GTPase activity / regulation of axonogenesis / EPHA-mediated growth cone collapse / cochlea development / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / negative regulation of long-term synaptic potentiation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / ephrin receptor binding / protein tyrosine kinase binding / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / filopodium / dendritic shaft / axon guidance / adherens junction / postsynaptic density membrane / neuromuscular junction / receptor protein-tyrosine kinase / Schaffer collateral - CA1 synapse / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / negative regulation of neuron projection development / kinase activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / early endosome membrane / protein tyrosine kinase activity / perikaryon / mitochondrial outer membrane / protein autophosphorylation / dendritic spine / negative regulation of translation / protein stabilization / cell adhesion / protein kinase activity / positive regulation of cell migration / axon / glutamatergic synapse / dendrite / positive regulation of cell population proliferation / cell surface / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-BUTANEDIOL / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Lechtenberg, B.C. / Mace, P.D. / Riedl, S.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01CA138390 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Development and Structural Analysis of a Nanomolar Cyclic Peptide Antagonist for the EphA4 Receptor.
著者: Lamberto, I. / Lechtenberg, B.C. / Olson, E.J. / Mace, P.D. / Dawson, P.E. / Riedl, S.J. / Pasquale, E.B.
履歴
登録2014年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月7日Group: Database references
改定 1.22015年1月14日Group: Data collection
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 4
B: Ephrin type-A receptor 4
C: Ephrin type-A receptor 4
D: Ephrin type-A receptor 4
E: APY peptide
F: APY peptide
G: APY peptide
H: APY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,44018
ポリマ－87,5278
非ポリマー91310
水3,171176
1
A: Ephrin type-A receptor 4
E: APY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2486
ポリマ－21,8822
非ポリマー3664
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10030 Å2
手法PISA
2
B: Ephrin type-A receptor 4
F: APY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0644
ポリマ－21,8822
非ポリマー1822
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10180 Å2
手法PISA
3
C: Ephrin type-A receptor 4
G: APY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0644
ポリマ－21,8822
非ポリマー1822
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1480 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area9780 Å2
手法PISA
4
D: Ephrin type-A receptor 4
H: APY peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0644
ポリマ－21,8822
非ポリマー1822
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.270, 127.690, 84.569
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細chains A+E / chains B+F / chains C+G / chains D+H

-
要素

#1: タンパク質
Ephrin type-A receptor 4 / EPH-like kinase 8 / hEK8 / Tyrosine-protein kinase TYRO1 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK


分子量: 20489.143 Da / 分子数: 4 / 断片: ligand binding domain, UNP residues 29-204 / 変異: C204A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPHA4, HEK8, SEK, TYRO1 / プラスミド: NKI His-3C-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド
APY peptide


分子量: 1392.583 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物
ChemComp-BU2 / 1,3-BUTANEDIOL / (S)-1,3-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M MgCl2, 0.1M Tris pH8.5, 25% PEG3350, 4% 1,3-butanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.664
11-h,-k,l20.336
反射解像度: 2.42→50.95 Å / Num. obs: 27280 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 14.4 / Num. measured all: 179142 / Scaling rejects: 54
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.42-2.526.30.2464.91817228820.9710.10490.1
8.72-50.957.10.06623.846276560.9890.02799.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.51 Å50.95 Å
Translation3.51 Å50.95 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOSFLMデータ削減
Aimless0.2.1データスケーリング
PHASER2.5.4位相決定
REFMAC5.8.0071精密化
Coot0.7.2モデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WO1

2wo1


解像度: 2.42→50.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / WRfactor Rfree: 0.2401 / WRfactor Rwork: 0.1757 / FOM work R set: 0.7586 / SU B: 19.791 / SU ML: 0.226 / SU R Cruickshank DPI: 0.2951 / SU Rfree: 0.0614 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.295 / ESU R Free: 0.061 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2325 1346 4.9 %RANDOM
Rwork0.1706 25907 --
obs0.1735 27253 92.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 109.63 Å2 / Biso mean: 43.273 Å2 / Biso min: 22.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.62 Å20 Å216.89 Å2
2--27.25 Å20 Å2
3----22.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.42→50.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6090 0 60 176 6326
Biso mean--56.04 38.69 -
残基数----756
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.026276
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025856
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.9538484
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.734313456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7965746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.64124.103312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.947151080
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8991548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.027070
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021474
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9212.6053010
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9212.6053009
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6453.93750
LS精密化 シェル解像度: 2.42→2.482 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.423 95 -
Rwork0.301 1765 -
all-1860 -
obs--89.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.103-0.2431-0.81470.99890.39042.78760.0002-0.052-0.02660.04640.0535-0.02540.14890.1092-0.05380.25140.0128-0.19690.0082-0.00750.1558-5.867-18.3155-5.705
21.1236-0.1613-0.0540.8728-0.56862.95320.0555-0.038-0.0589-0.00520.02380.0025-0.1868-0.1191-0.07930.21040.0298-0.15920.0092-0.01450.1414-6.62441.411136.7358
31.4261-0.46580.27231.6907-0.3162.77250.12380.0532-0.016-0.1939-0.158-0.03260.2854-0.03610.03420.22870.0229-0.16050.0171-0.00720.15294.5702-27.024638.5232
41.8098-0.5838-0.98041.49040.11933.28340.1501-0.06820.073-0.1452-0.04790.0036-0.3987-0.1111-0.10220.22230.0211-0.14180.0156-0.00290.1491-16.722810.34-3.5005
50.0234-0.0894-0.017.583-3.86548.00050.0378-0.0252-0.0377-0.5107-0.04580.1470.0937-0.1010.0080.0951-0.0142-0.07020.08010.02540.0672-7.6074-23.4177-22.2079
60.429-1.2534-0.72637.3632-0.38623.02310.1354-0.04270.0125-0.1475-0.0655-0.0597-0.34030.1661-0.070.1920.0457-0.0220.11510.03750.0466-16.523417.1385-19.6639
73.40380.92070.098512.6611-2.80240.64970.15740.2433-0.118-0.3656-0.15240.00920.10250.0495-0.0050.17590.0645-0.00940.1191-0.05270.03684.0521-33.468822.4825
86.72911.9302-2.41277.87094.32274.3418-0.01520.3199-0.0001-0.22030.1236-0.2063-0.1502-0.0258-0.10840.1719-0.0004-0.08190.12670.0490.0756-4.8326.7120.2406
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 204
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 204
3X-RAY DIFFRACTION3C28 - 204
4X-RAY DIFFRACTION4D28 - 204
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 12
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 12
7X-RAY DIFFRACTION7G1 - 12
8X-RAY DIFFRACTION8H1 - 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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