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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4v94 | |||||||||
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タイトル | Molecular architecture of the eukaryotic chaperonin TRiC/CCT derived by a combination of chemical crosslinking and mass-spectrometry, XL-MS | |||||||||
要素 | (T-complex protein 1 subunit ...) x 8 | |||||||||
キーワード | CHAPERONE / chaperonin / nano cage / protein folding / molecular chaperone / ATPase / cytosol | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / chaperonin-containing T-complex / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | X線回折 / MANUALLY PLACED / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Leitner, A. / Joachimiak, L.A. / Bracher, A. / Walzthoeni, T. / Chen, B. / Monkemeyer, L. / Pechmann, S. / Holmes, S. / Cong, Y. / Ma, B. ...Leitner, A. / Joachimiak, L.A. / Bracher, A. / Walzthoeni, T. / Chen, B. / Monkemeyer, L. / Pechmann, S. / Holmes, S. / Cong, Y. / Ma, B. / Ludtke, S. / Chiu, W. / Hartl, F.U. / Aebersold, R. / Frydman, J. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2011 タイトル: The crystal structure of yeast CCT reveals intrinsic asymmetry of eukaryotic cytosolic chaperonins. 著者: Dekker, C. / Roe, S.M. / McCormack, E.A. / Beuron, F. / Pearl, L.H. / Willison, K.R. | |||||||||
履歴 |
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Remark 0 | THE ENTRIES 4D8Q AND 4D8R REFLECT AN ALTERNATIVE MODELING OF THE STRUCTURAL DATA IN R3P9DSF AND ...THE ENTRIES 4D8Q AND 4D8R REFLECT AN ALTERNATIVE MODELING OF THE STRUCTURAL DATA IN R3P9DSF AND R3P9ESF ORIGINAL DATA DETERMINED BY AUTHOR: C.DEKKER,S.M.ROE,E.A.MCCORMACK,F.BEURON,L.H.PEARL,K.R.WILLISON |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4v94.cif.gz | 4.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4v94.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 4v94.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4v94_validation.pdf.gz | 7.4 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4v94_full_validation.pdf.gz | 7.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4v94_validation.xml.gz | 555.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4v94_validation.cif.gz | 751.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v94 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v9/4v94 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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-要素
-T-complex protein 1 subunit ... , 8種, 32分子 FNfnHPhpGOgoEMemBJbjDLdlAIaiCKck
#1: タンパク質 | 分子量: 59997.559 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT6, TCP20, TCP6, YD9395.21, YDR188W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P39079 #2: タンパク質 | 分子量: 61735.102 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT8, J1374, YJL008C / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P47079 #3: タンパク質 | 分子量: 59802.438 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT7, J0804, YJL111W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P42943 #4: タンパク質 | 分子量: 61995.004 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT5, J1752, TCP5, YJR064W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P40413 #5: タンパク質 | 分子量: 57276.254 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BIN3, CCT2, TCP2, YIL142W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P39076 #6: タンパク質 | 分子量: 57740.449 Da / 分子数: 4 / Mutation: G345D / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ANC2, CCT4, TCP4, YDL143W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P39078 #7: タンパク質 | 分子量: 60557.566 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CCT1, TCP1, YD8142.13, YD8142B.04, YDR212W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P12612 #8: タンパク質 | 分子量: 64939.828 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BIN2, CCT3, J1336, TCP3, YJL014W / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P39077 |
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-非ポリマー , 3種, 96分子
#9: 化合物 | ChemComp-MG / #10: 化合物 | ChemComp-ADP / #11: 化合物 | ChemComp-BEF / |
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-詳細
配列の詳細 | THIS IS A HIS-CBP-STREP-TAG INSERTED BETWEEN PRO 374 AND LYS 375. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.07 % / 解説: AUTHOR USED THE SF DATA FROM ENTRIES 3P9D AND 3P9E. |
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: MANUALLY PLACED / 解像度: 3.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / WRfactor Rfree: 0.2734 / WRfactor Rwork: 0.231 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7512 / SU B: 144.734 / SU ML: 0.879 / SU R Cruickshank DPI: 0.891 / SU Rfree: 0.9424 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.942 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: RESIDUAL ONLY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 348.55 Å2 / Biso mean: 141.5706 Å2 / Biso min: 70.76 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.8→30 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 30020 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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