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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4v8j | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of the bacterial ribosome ram mutation G347U. | |||||||||
Components |
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Keywords | RIBOSOME / Protein biosynthesis / ribosomes / RNA / tRNA / transfer / ribosomal ambiguity mutations / ram / 30S / 70S / 16S / ribosomal subunit / PAROMOMYCIN as crystallization agent | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationlarge ribosomal subunit / regulation of translation / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding ...large ribosomal subunit / regulation of translation / transferase activity / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / structural constituent of ribosome / ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | ![]() Thermus thermophilus (bacteria)![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.9 Å | |||||||||
Authors | Fagan, C.E. / Dunkle, J.A. / Maehigashi, T. / Dunham, C.M. | |||||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013Title: Reorganization of an intersubunit bridge induced by disparate 16S ribosomal ambiguity mutations mimics an EF-Tu-bound state. Authors: Fagan, C.E. / Dunkle, J.A. / Maehigashi, T. / Dang, M.N. / Devaraj, A. / Miles, S.J. / Qin, D. / Fredrick, K. / Dunham, C.M. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 4v8j.cif.gz | 8.3 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4v8j.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 4v8j.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4v8j_validation.pdf.gz | 2.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4v8j_full_validation.pdf.gz | 4.2 MB | Display | |
| Data in XML | 4v8j_validation.xml.gz | 976.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 4v8j_validation.cif.gz | 1.3 MB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/4v8j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v8/4v8j | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
| ||||||||
| Unit cell |
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Components
-RNA chain , 6 types, 14 molecules AACAAWAYCWCYAVCVAXCXBADABBDB
| #1: RNA chain | Mass: 493919.250 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: G347U / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: GenBank: AP008226.1#22: RNA chain | Mass: 24485.539 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: isolated from a natural source / Details: E-SITE TRNA PHE OR A-SITE TRNA PHE / Source: (natural) ![]() #23: RNA chain | Mass: 24802.785 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Details: P-SITE TRNA-FMET / Source: (natural) ![]() #24: RNA chain | Mass: 7827.775 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: RNA oligonucleotide #25: RNA chain | Mass: 948240.625 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / References: GenBank: AP008226.1#26: RNA chain | Mass: 39494.535 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / References: GenBank: AP008226.1 |
|---|
-30S ribosomal protein ... , 20 types, 40 molecules ABCBACCCADCDAECEAFCFAGCGAHCHAICIAJCJAKCKALCLAMCMANCNAOCOAPCP...
| #2: Protein | Mass: 29317.703 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80371#3: Protein | Mass: 26751.076 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80372#4: Protein | Mass: 24373.447 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80373#5: Protein | Mass: 17583.416 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ5#6: Protein | Mass: 11988.753 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLP8#7: Protein | Mass: 18050.973 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P17291#8: Protein | Mass: 15868.570 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ2, UniProt: A0A0M9AFS9*PLUS#9: Protein | Mass: 14410.614 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80374#10: Protein | Mass: 11954.968 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN7#11: Protein | Mass: 13737.868 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80376#12: Protein | Mass: 14637.384 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHN3#13: Protein | Mass: 14338.861 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80377#14: Protein | Mass: 7158.725 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHQ1, UniProt: A0A0N0BLP2*PLUS#15: Protein | Mass: 10578.407 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJ76#16: Protein | Mass: 10409.983 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SJH3#17: Protein | Mass: 12325.655 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP7, UniProt: A0A0N0BLS5*PLUS#18: Protein | Mass: 10258.299 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SLQ0#19: Protein | Mass: 10605.464 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SHP2#20: Protein | Mass: 11736.143 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: P80380#21: Protein/peptide | Mass: 3350.030 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() Thermus thermophilus (bacteria) / Strain: HB8 / References: UniProt: Q5SIH3 |
|---|
+50S ribosomal protein ... , 30 types, 60 molecules BCDCBDDDBEDEBFDFBGDGBHDHBIDIBNDNBODOBPDPBQDQBRDRBSDSBTDTBUDU...
-Non-polymers , 3 types, 746 molecules 




| #57: Chemical | ChemComp-MG / #58: Chemical | #59: Chemical | ChemComp-ZN / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 3 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.52 Å3/Da / Density % sol: 65.09 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 3.5-4.5% PEG 20K, 3.5-4.5% PEG550 MME, 0.1M TRIS-ACETATE, 0.2M KSCN, 10MM MGCL2, PH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.97 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 22, 2011 / Details: MIRRORS |
| Radiation | Monochromator: KOHZU DIAMOND MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 3.9→50 Å / Num. obs: 497544 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.354 / Net I/σ(I): 5.7 |
| Reflection shell | Resolution: 3.9→4.1 Å / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 1.409 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 90.9 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.9→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.99 / Phase error: 25.16 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters |
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.9→50 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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