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- PDB-4v4u: The quasi-atomic model of Human Adenovirus type 5 capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v4u
タイトルThe quasi-atomic model of Human Adenovirus type 5 capsid
要素
  • HEXON PROTEIN
  • N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
  • PENTON PROTEIN
キーワードVIRUS / ADENOVIRUS / MINOR CAPSID PROTEIN / QUASI ATOMIC
機能・相同性
機能・相同性情報


T=25 icosahedral viral capsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / host cell / viral capsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Adenovirus Pll, hexon, subdomain 2 / Adenovirus hexon protein / Adenovirus Pll, hexon, N-terminal / Adenovirus Pll, hexon, C-terminal / Hexon, adenovirus major coat protein, N-terminal domain / Hexon, adenovirus major coat protein, C-terminal domain / Adenovirus penton base protein / Adenovirus penton base protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Penton protein / Hexon protein
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN ADENOVIRUS 2 (ヒトアデノウイルス)
HUMAN ADENOVIRUS TYPE 5 (ヒトアデノウイルス)
HUMAN ADENOVIRUS TYPE 2 (ヒトアデノウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10 Å
データ登録者Fabry, C.M.S. / Rosa-Calatrava, M. / Conway, J.F. / Zubieta, C. / Cusack, S. / Ruigrok, R.W.H. / Schoehn, G.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2005
タイトル: A quasi-atomic model of human adenovirus type 5 capsid.
著者: Céline M S Fabry / Manuel Rosa-Calatrava / James F Conway / Chloé Zubieta / Stephen Cusack / Rob W H Ruigrok / Guy Schoehn /
要旨: Adenoviruses infect a wide range of vertebrates including humans. Their icosahedral capsids are composed of three major proteins: the trimeric hexon forms the facets and the penton, a noncovalent ...Adenoviruses infect a wide range of vertebrates including humans. Their icosahedral capsids are composed of three major proteins: the trimeric hexon forms the facets and the penton, a noncovalent complex of the pentameric penton base and trimeric fibre proteins, is located at the 12 capsid vertices. Several proteins (IIIa, VI, VIII and IX) stabilise the capsid. We have obtained a 10 A resolution map of the human adenovirus 5 by image analysis from cryo-electron micrographs (cryoEMs). This map, in combination with the X-ray structures of the penton base and hexon, was used to build a quasi-atomic model of the arrangement of the two major capsid components and to analyse the hexon-hexon and hexon-penton interactions. The secondary proteins, notably VIII, were located by comparing cryoEM maps of native and pIX deletion mutant virions. Minor proteins IX and IIIa are located on the outside of the capsid, whereas protein VIII is organised with a T=2 lattice on the inner face of the capsid. The capsid organisation is compared with the known X-ray structure of bacteriophage PRD1.
履歴
登録2005年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2014年12月10日ID: 2BLD, 2BVI
改定 1.12014年12月10日Group: Other
改定 1.22017年7月26日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell / pdbx_database_status
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete point assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1112
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1113
  • Jmolによる作画
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  • マップデータ: EMDB-1111
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • マップデータ: EMDB-1112
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENTON PROTEIN
B: PENTON PROTEIN
C: PENTON PROTEIN
D: PENTON PROTEIN
E: PENTON PROTEIN
S: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
T: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
U: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
V: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
W: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
F: HEXON PROTEIN
G: HEXON PROTEIN
H: HEXON PROTEIN
I: HEXON PROTEIN
J: HEXON PROTEIN
K: HEXON PROTEIN
L: HEXON PROTEIN
M: HEXON PROTEIN
N: HEXON PROTEIN
O: HEXON PROTEIN
P: HEXON PROTEIN
Q: HEXON PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,592,89222
ポリマ－1,592,89222
非ポリマー00
水00
1
A: PENTON PROTEIN
B: PENTON PROTEIN
C: PENTON PROTEIN
D: PENTON PROTEIN
E: PENTON PROTEIN
S: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
T: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
U: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
V: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
W: N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN
x 12
F: HEXON PROTEIN
G: HEXON PROTEIN
H: HEXON PROTEIN
I: HEXON PROTEIN
J: HEXON PROTEIN
K: HEXON PROTEIN
L: HEXON PROTEIN
M: HEXON PROTEIN
N: HEXON PROTEIN
O: HEXON PROTEIN
P: HEXON PROTEIN
Q: HEXON PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,309,123840
ポリマ－81,309,123840
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation70
2


  • 登録構造と同一
  • point asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • point asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
PENTON PROTEIN


分子量: 58218.684 Da / 分子数: 5 / 断片: RESIDUES 49-571 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VIRION COMPONENT III, PENTON BASE PROTEIN
由来: (組換発現) HUMAN ADENOVIRUS 2 (ヒトアデノウイルス)
発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P03276
#2: タンパク質・ペプチド
N-TERMINAL PEPTIDE OF FIBER PROTEIN


分子量: 1216.295 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: VIRION COMPONENT IV, FIBER PROTEIN
由来: (合成) HUMAN ADENOVIRUS TYPE 2 (ヒトアデノウイルス)
#3: タンパク質
HEXON PROTEIN


分子量: 107976.422 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VIRION COMPONENT II, HEXON PROTEIN
由来: (組換発現) HUMAN ADENOVIRUS TYPE 5 (ヒトアデノウイルス)
細胞株 (発現宿主): HELA S3 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P04133

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HUMAN ADENOVIRUS TYPE 5 / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: TRIS / pH: 7.5 / 詳細: TRIS
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: ZEISS PLUNGE FREEZER CRYOBOX / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2003年10月1日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 27500 X / 倍率（補正後）: 28600 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 250 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 95 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 21
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CTFMIXCTF補正
2Situsモデルフィッティング
3UROモデルフィッティング
4X3D粒子像選択
5EM3DR３次元再構成
6PFT2３次元再構成
7SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: AMPLITUDE, PHASE TMV AND COMPARISON WITH X-RAY DATA
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: POLAR FOURIER TRANSFORM, FOURIER BESSELS RECONSTRUCTION
解像度: 10 Å / 粒子像の数: 4100 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.55 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.45 Å
詳細: THE NUMBER OF ATOMS IN THIS STRUCTURE EXCEEDS THE MAXIMUM ALLOWED BY THE PDB FORMAT. IT HAS THEREFORE BEEN SPLIT ACROSS TWO PDB ENTRIES: 2BLD CONTAINS THE PENTON BASE, 2BVI CONTAINS THE FOUR ...詳細: THE NUMBER OF ATOMS IN THIS STRUCTURE EXCEEDS THE MAXIMUM ALLOWED BY THE PDB FORMAT. IT HAS THEREFORE BEEN SPLIT ACROSS TWO PDB ENTRIES: 2BLD CONTAINS THE PENTON BASE, 2BVI CONTAINS THE FOUR UNIQUE COPIES OF THE HEXON. THE COMPLETE CAPSID CAN BE GENERATED BY APPLYING ICOSAHEDRAL SYMMETRY OPERATORS TO THE COORDINATES IN THE TWO ENTRIES AND THEN COMBINING THE RESULTING CAPSID FRAGMENTS. THE PENTON BASE COMPRISES CHAINS A,B,C,D,E,S,T,U,V AND W AND MUST BE TRANSFORMED BY 12 SPECIFIC MATRICES DEFINED IN REMARK 350. THE HEXONS COMPRISE CHAINS F,G,H,I,J,K,L M,N,O,P AND Q AND MUST BE TRANSFORMED BY ALL ICOSAHEDRAL OPERATORS.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-FACTOR, CORRELATION COEFFICIENT / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
精密化最高解像度: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18025 0 0 0 18025

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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