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万見
- PDB-4v2a: human Unc5A ectodomain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v2a
タイトルhuman Unc5A ectodomain
要素NETRIN RECEPTOR UNC5A
キーワードAPOPTOSIS / UNCOORDINATED-5 / UNC5A / NETRIN RECEPTOR / FLRT
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin receptor activity / neuron projection membrane / anterior/posterior axon guidance / netrin-activated signaling pathway / Netrin-1 signaling / Netrin mediated repulsion signals / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / neuronal cell body membrane / neuron projection development / membrane raft ...netrin receptor activity / neuron projection membrane / anterior/posterior axon guidance / netrin-activated signaling pathway / Netrin-1 signaling / Netrin mediated repulsion signals / Caspase activation via Dependence Receptors in the absence of ligand / neuronal cell body membrane / neuron projection development / membrane raft / apoptotic process / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
UNC5A, death domain / UPA domain / Netrin receptor UNC5 / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. ...UNC5A, death domain / UPA domain / Netrin receptor UNC5 / UPA domain / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Death-like domain superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Netrin receptor UNC5A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Seiradake, E. / del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. ...Seiradake, E. / del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. / Jones, E.Y. / Klein, R.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2014
タイトル: Flrt Structure: Balancing Repulsion and Cell Adhesion in Cortical and Vascular Development
著者: Seiradake, E. / Del Toro, D. / Nagel, D. / Cop, F. / Haertl, R. / Ruff, T. / Seyit-Bremer, G. / Harlos, K. / Border, E.C. / Acker-Palmer, A. / Jones, E.Y. / Klein, R.
履歴
登録2014年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22019年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NETRIN RECEPTOR UNC5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7822
ポリマ－33,5611
非ポリマー2211
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.830, 87.770, 133.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 NETRIN RECEPTOR UNC5A / PROTEIN UNC-5 HOMOLOG 1 / PROTEIN UNC-5 HOMOLOG A / UNC5A


分子量: 33561.012 Da / 分子数: 1 / 断片: ECTODOMAIN, UNP RESIDUES 1-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q6ZN44
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINUS IS PROTEOLYTICALLY CLEAVED DURING EXPRESSION. CONTAINS POLY-HIS TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.57 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.0401
検出器タイプ: PILATUS / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0401 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→44 Å / Num. obs: 11029 / % possible obs: 86.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 68.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.88
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.61 / % possible all: 46.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
xia2データ削減
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.4→43.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8292 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7943 / SU R Cruickshank DPI: 0.62 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.657 / SU Rfree Blow DPI: 0.358 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.357
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3436 544 4.78 %RANDOM
Rwork0.3268 ---
obs0.3276 11381 89.91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 80.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.1924 Å20 Å20 Å2
2---14.5478 Å20 Å2
3---20.7402 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.062 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1962 0 14 19 1995
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0072031HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.852773HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d689SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes54HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes301HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2031HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.96
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.16
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion262SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1969SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.63 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2495 108 5.78 %
Rwork0.2812 1760 -
all0.2794 1868 -
obs--89.91 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.2411 Å / Origin y: -24.3785 Å / Origin z: -18.0082 Å
111213212223313233
T-0.1538 Å2-0.055 Å2-0.0349 Å2-0.0032 Å20.0833 Å2---0.0249 Å2
L0.1553 °20.4747 °2-0.724 °2-1.8161 °2-1.5266 °2--4.0875 °2
S-0.016 Å °0.0159 Å °-0.0578 Å °-0.0797 Å °-0.0387 Å °0.1332 Å °0.0665 Å °-0.0757 Å °0.0547 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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