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- PDB-4v0x: The crystal structure of mouse PP1G in complex with truncated hum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v0x
タイトルThe crystal structure of mouse PP1G in complex with truncated human PPP1R15B (631-684)
要素
  • PROTEIN PHOSPHATASE 1 REGULATORY SUBUNIT 15B
  • PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE REGULATOR / HYDROLASE-HYDROLASE REGULATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / RAF activation / PTW/PP1 phosphatase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase type 1 complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids ...Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / RAF activation / PTW/PP1 phosphatase complex / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein phosphatase type 1 complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / protein phosphatase regulator activity / protein serine/threonine phosphatase activity / ER overload response / glycogen metabolic process / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / phosphatase activity / microtubule organizing center / cleavage furrow / negative regulation of protein phosphorylation / blastocyst development / protein dephosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / response to endoplasmic reticulum stress / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / response to hydrogen peroxide / kinetochore / neuron differentiation / regulation of translation / presynapse / midbody / spermatogenesis / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / chromosome, telomeric region / nuclear speck / protein domain specific binding / cell division / protein-containing complex binding / protein kinase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / mitochondrion / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15B, N-terminal / eIF2-alpha phosphatase phosphorylation constitutive repressor / Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. ...Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15B, N-terminal / eIF2-alpha phosphatase phosphorylation constitutive repressor / Protein phosphatase 1, regulatory subunit 15A/B, C-terminal / : / Phosphatase-1 catalytic subunit binding region / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 15B
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Chen, R. / Yan, Y. / Casado, A.C. / Ron, D. / Read, R.J.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: G-actin provides substrate-specificity to eukaryotic initiation factor 2 alpha holophosphatases.
著者: Chen, R. / Rato, C. / Yan, Y. / Crespillo-Casado, A. / Clarke, H.J. / Harding, H.P. / Marciniak, S.J. / Read, R.J. / Ron, D.
履歴
登録2014年9月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年2月27日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: citation / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection / Other / カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
B: PROTEIN PHOSPHATASE 1 REGULATORY SUBUNIT 15B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9043
ポリマ－40,8492
非ポリマー551
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-21.4 kcal/mol
Surface area13440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.540, 67.540, 158.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT / PP-1G / PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT / PROT


分子量: 33921.035 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRUNCATED MOUSE PP1G INCLUDING RESIDUES OF 7-300 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: P63087, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 PROTEIN PHOSPHATASE 1 REGULATORY SUBUNIT 15B


分子量: 6927.684 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 631-684 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TRUNCATED HUMAN PPP1R15B INCLUDING RESIDUES OF 631-684
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SWA1
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.02 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 2.0 M SODIUM MALONATE, PH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年1月17日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→51.34 Å / Num. obs: 32078 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 28.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.98 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
CCP4I位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: THE CRYSTAL STRUCTURE OF MOUSE PP1G IN COMPLEX WITH TRUNCATED HUMAN PPP1R15B INCLUDING 631-660

解像度: 1.85→51.337 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 1626 5.1 %
Rwork0.1766 --
obs0.1789 32078 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→51.337 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2568 0 1 88 2657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112625
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2213542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.737982
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054378
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006460
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.90440.3681440.30022484X-RAY DIFFRACTION99
1.9044-1.96590.31441300.25672458X-RAY DIFFRACTION100
1.9659-2.03620.28191300.22432498X-RAY DIFFRACTION100
2.0362-2.11770.26681220.22822517X-RAY DIFFRACTION100
2.1177-2.21410.24411220.19892499X-RAY DIFFRACTION100
2.2141-2.33080.23351420.192507X-RAY DIFFRACTION100
2.3308-2.47690.22391410.18922494X-RAY DIFFRACTION100
2.4769-2.66810.21691330.1792532X-RAY DIFFRACTION100
2.6681-2.93660.22321490.18332523X-RAY DIFFRACTION100
2.9366-3.36140.20531410.1692561X-RAY DIFFRACTION100
3.3614-4.23470.18311340.14632598X-RAY DIFFRACTION100
4.2347-51.35720.21391380.1572781X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.50242.9413-0.2188.0689-1.3090.83580.27390.48150.7297-0.37260.35880.1215-0.95450.8092-0.45450.6075-0.21870.24410.7301-0.01420.4373-23.470421.6744-25.8765
28.44634.7294-4.14162.9322-2.25614.95470.01571.01480.3776-0.70730.57210.6508-0.1017-1.0263-0.60930.2735-0.0344-0.01110.55440.07690.2708-37.273414.8031-21.1595
32.5550.3667-0.46692.18580.53331.9775-0.0255-0.10180.3347-0.12460.4415-0.35290.00340.7664-0.22880.2128-0.04680.05440.5348-0.10860.3068-22.537613.4724-11.0586
41.9728-1.1596-1.37712.26521.16184.0105-0.00650.03080.2045-0.07130.32370.0219-0.0923-0.1156-0.31280.1245-0.05830.01660.32050.03240.2453-33.169216.0312-9.7302
55.9506-0.4551.66124.92150.96538.1055-0.13030.18060.05760.17210.1880.75720.5231-0.8757-0.0480.2168-0.07950.04690.46820.13220.3637-43.13098.1825-2.0082
64.068-0.02121.72715.0171-0.794.2419-0.1287-0.57110.12230.5420.2358-0.13130.56680.5752-0.06470.27730.13460.03590.53780.02750.1996-31.846810.674111.0413
71.4419-0.6781-0.29171.20610.75521.1572-0.2258-0.66840.15850.32910.5928-0.66230.36551.10550.1770.09960.2739-0.00261.0904-0.26160.3781-20.280511.4014.2629
84.08611.2483-0.68510.4358-0.55241.92050.1586-0.51270.38360.0707-0.0732-0.22140.01341.0557-0.06850.22410.144-0.0151.1098-0.29890.504-14.402114.7876-2.9752
93.39823.74282.40195.07932.21896.83060.1184-0.1297-0.62750.1395-0.1671-0.06180.25570.004-0.00150.66850.4316-0.17330.8171-0.13390.5591-16.0143-3.12051.8209
105.58334.8427-3.31664.7096-2.30054.465-0.1921-0.6246-0.08060.3722-0.2378-1.0148-0.05260.97320.45310.63230.058-0.11760.8452-0.19110.9705-6.357914.5423-3.8158
110.69490.4526-2.18390.6375-0.668.5640.46641.10872.6206-0.1057-0.0092-0.3458-2.01870.3995-0.44370.9593-0.0410.09780.77840.05721.3479-14.539931.2868-9.851
120.95551.52021.2693.10962.49392.24320.0133-0.0897-0.6830.4220.24111.17060.1045-0.9021-0.171.11670.1082-0.08930.70140.13651.8106-27.634934.1112-5.7916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 6 THROUGH 31 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 32 THROUGH 48 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 49 THROUGH 99 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 100 THROUGH 183 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 184 THROUGH 199 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 200 THROUGH 239 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 240 THROUGH 271 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'A' AND (RESID 272 THROUGH 300 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESID 639 THROUGH 643 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESID 644 THROUGH 653 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESID 654 THROUGH 658 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'B' AND (RESID 659 THROUGH 662 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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