[日本語] English
万見
- PDB-4v0c: Crystal Structure of the Kv7.1 proximal C-terminal Domain in Comp... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v0c
タイトルCrystal Structure of the Kv7.1 proximal C-terminal Domain in Complex with Calmodulin
要素
  • CALMODULIN
  • POTASSIUM VOLTAGE-GATED CHANNEL SUBFAMILY KQT MEMBER 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / VOLTAGE-DEPENDENT POTASSIUM CHANNELS / LONG QT SYNDROME / CALMODULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / iodide transport ...gastrin-induced gastric acid secretion / corticosterone secretion / voltage-gated potassium channel activity involved in atrial cardiac muscle cell action potential repolarization / basolateral part of cell / lumenal side of membrane / negative regulation of voltage-gated potassium channel activity / rhythmic behavior / regulation of gastric acid secretion / stomach development / iodide transport / voltage-gated potassium channel activity involved in cardiac muscle cell action potential repolarization / Phase 3 - rapid repolarisation / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during action potential / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / Phase 2 - plateau phase / intracellular chloride ion homeostasis / membrane repolarization during ventricular cardiac muscle cell action potential / membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / potassium ion export across plasma membrane / renal sodium ion absorption / atrial cardiac muscle cell action potential / voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / auditory receptor cell development / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / regulation of membrane repolarization / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / protein phosphatase 1 binding / : / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / delayed rectifier potassium channel activity / ventricular cardiac muscle cell action potential / Voltage gated Potassium channels / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / potassium ion homeostasis / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / non-motile cilium assembly / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / outward rectifier potassium channel activity / cardiac muscle cell contraction / intestinal absorption / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / positive regulation of DNA binding / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / inner ear morphogenesis / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / response to corticosterone / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / adrenergic receptor signaling pathway / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / regulation of heart contraction / presynaptic endocytosis / renal absorption / nitric-oxide synthase binding / ciliary base / protein kinase A regulatory subunit binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / protein kinase A catalytic subunit binding / Phase 0 - rapid depolarisation / regulation of synaptic vesicle exocytosis / calcineurin-mediated signaling / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / potassium ion import across plasma membrane / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of protein autophosphorylation / RHO GTPases activate PAKs / inner ear development / regulation of heart rate by cardiac conduction / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / action potential / cochlea development / Long-term potentiation / protein phosphatase activator activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. ...Potassium channel, voltage dependent, KCNQ1 / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ / Potassium channel, voltage dependent, KCNQ, C-terminal / KCNQ voltage-gated potassium channel / Voltage-dependent channel domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / Calmodulin-1 / Potassium voltage-gated channel subfamily KQT member 1 / Calmodulin-3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.86 Å
データ登録者Sachyani, D. / Hirsch, J.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Basis of a Kv7.1 Potassium Channel Gating Module: Studies of the Intracellular C-Terminal Domain in Complex with Calmodulin.
著者: Sachyani, D. / Dvir, M. / Strulovich, R. / Tria, G. / Tobelaim, W. / Peretz, A. / Pongs, O. / Svergun, D. / Attali, B. / Hirsch, J.A.
履歴
登録2014年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: POTASSIUM VOLTAGE-GATED CHANNEL SUBFAMILY KQT MEMBER 1
B: POTASSIUM VOLTAGE-GATED CHANNEL SUBFAMILY KQT MEMBER 1
C: CALMODULIN
D: CALMODULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9009
ポリマ－60,6824
非ポリマー2185
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12120 Å2
ΔGint-150.2 kcal/mol
Surface area25100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)152.092, 152.092, 56.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

-
要素

#1: タンパク質 POTASSIUM VOLTAGE-GATED CHANNEL SUBFAMILY KQT MEMBER 1 / IKS PRODUCING SLOW VOLTAGE-GATED POTASSIUM CHANNEL SUBUNIT ALPHA KVLQT1 / KQT-LIKE 1 / VOLTAGE- ...IKS PRODUCING SLOW VOLTAGE-GATED POTASSIUM CHANNEL SUBUNIT ALPHA KVLQT1 / KQT-LIKE 1 / VOLTAGE-GATED POTASSIUM CHANNEL SUBUNIT KV7.1 / KV7.1 CHANNEL


分子量: 13488.251 Da / 分子数: 2
断片: PROXIMAL C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 352-396 AND RESIDUES 502-539
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET DUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51787
#2: タンパク質 CALMODULIN / CAM / KV7.1 CHANNEL


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET DUET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.3 M POTASSIUM THIOCYANATE, 0.1 M SODIUM ACETATE TRIHYDRATE PH=5.6, 5 MM CACL2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.924
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→50 Å / Num. obs: 17341 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 31.9
反射 シェル最高解像度: 2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
SHARP位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.86→49.784 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.32 / 位相誤差: 31.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2679 883 5.1 %
Rwork0.2259 --
obs0.228 17456 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.86→49.784 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3512 0 7 4 3523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063598
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0494820
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.311279
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035531
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004646
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8597-3.03880.28251400.28872721X-RAY DIFFRACTION99
3.0388-3.27340.34141510.29192716X-RAY DIFFRACTION100
3.2734-3.60280.30891580.26792759X-RAY DIFFRACTION100
3.6028-4.12390.28241550.22992736X-RAY DIFFRACTION100
4.1239-5.19480.20731390.20922779X-RAY DIFFRACTION100
5.1948-49.79130.26941400.20182862X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6321-1.2405-0.10011.92330.0441-0.007-0.55150.70181.0119-0.0681-0.39840.33980.4095-0.07991.57330.8859-0.2852-0.08081.471-0.12131.4195-61.402753.653443.228
27.4699-0.7418-1.22858.28080.08166.9311-0.0019-0.06530.2388-0.3630.22541.53520.6671-0.4439-0.1670.4624-0.0833-0.06570.46530.1120.2742-59.461814.022713.9016
31.9717-0.6537-0.99023.681-0.21857.21530.42230.46230.0065-0.5095-0.0138-0.0182-0.39220.025-0.18920.67540.2225-0.09480.60840.0020.3906-48.7635-19.716-11.1132
45.71032.06090.81012.9802-3.24275.58910.95860.2865-0.4971-0.9792-0.92280.6065-0.145-1.03-0.08560.62130.1273-0.16970.627-0.00620.533-53.1692-34.0979-9.9393
53.3424-1.6926-1.07688.85376.91036.52070.0954-0.2844-0.04510.0631-0.10790.10380.0790.3930.04411.03490.03210.0020.43530.12640.3812-51.97210.57314.4453
67.3303-1.11921.35069.7371-2.52117.49360.22290.4372-0.2444-0.7157-0.0103-0.91240.18290.927-0.31180.8650.23960.0750.72840.02940.5037-40.4785-15.5955-16.1656
75.7105-5.89173.29796.228-2.58566.0564-0.43470.645-1.1254-0.23330.40342.23370.99441.2803-0.35351.34290.0946-0.0490.97550.13061.2772-58.4642-23.0969-21.1259
83.4648-2.39874.00628.21233.17649.7935-1.087-1.1644-2.273-2.78023.25054.29870.9823-5.63-1.03620.7493-0.2815-0.69211.28890.39781.5884-62.6759-37.9565-12.1793
99.89972.27950.30878.6401-2.67484.11980.152-0.3026-0.94771.0552-0.14511.5146-0.1799-0.4328-0.02060.66170.11070.2080.49640.11911.1044-57.455-32.18130.4011
103.8132-3.1896-2.33188.5752-2.87167.38560.51810.01610.64980.18931.53223.7299-0.129-4.1531-1.20340.73650.0441-0.00231.20860.07692.041-68.4007-29.73-5.215
119.65541.29570.43617.5858-0.56328.4195-0.6693-0.3198-0.8064-1.09290.5918-0.87010.84611.1357-0.12050.7141-0.0305-0.05910.5513-0.00220.4182-42.5955-2.694320.4466
121.3998-1.4082-0.08181.61120.11850.0233-0.8320.72621.505-0.99350.18010.5124-1.61480.98481.03612.01440.2453-0.3091-0.08220.07081.1885-43.396412.269211.4061
133.7639-3.01680.60616.57012.9463.0623-0.5334-1.65182.05981.16480.9453-0.5656-0.64560.9892-0.49931.2618-0.0484-0.24290.8054-0.19240.7611-43.19048.8326.9208
144.2243.41884.36173.15865.18541.9967-0.40360.13481.31770.64730.08111.2237-2.3867-2.6392-0.44291.7196-0.057-0.18970.6730.23130.3963-48.411-0.982127.9839
15-0.0015-0.1974-0.04218.59051.01560.1346-1.0296-0.2417-0.2147-0.2030.88691.78540.6266-0.052-1.70051.8211-0.6954-0.19420.95990.66660.917-62.49134.500526.7852
166.5945-3.49435.75761.9878-3.06475.2258-0.3536-0.9712-0.7970.17660.772-0.2872-1.80160.2656-0.3850.778-0.11010.06190.78040.09920.7272-68.424515.752919.9755
179.0807-1.42931.02216.4171-0.98133.7810.09751.07230.3511-0.6025-0.09610.77250.4016-0.5766-0.07650.7285-0.1172-0.22080.6079-0.030.8113-66.077713.85076.6351
182.1089-1.1314-0.90973.6722-0.3670.6272-0.41580.4634-0.5538-0.99880.16532.20240.2602-0.4369-0.1474-2.2972-1.83090.18021.6036-0.11681.5636-77.303810.29566.4145
197.1027-5.54890.25186.2969-4.14547.30810.99460.728-1.4302-2.8382-0.04331.72781.3603-0.7877-1.21141.1019-0.25880.00050.8730.12841.3828-71.05736.143816.5149
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 330 THROUGH 354 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 355 THROUGH 395 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 396 THROUGH 535 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 354 THROUGH 390 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'B' AND (RESID 391 THROUGH 535 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'C' AND (RESID 5 THROUGH 72 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'C' AND (RESID 73 THROUGH 81 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'C' AND (RESID 82 THROUGH 98 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'C' AND (RESID 99 THROUGH 125 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'C' AND (RESID 126 THROUGH 147 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'D' AND (RESID 3 THROUGH 38 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'D' AND (RESID 39 THROUGH 47 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN 'D' AND (RESID 48 THROUGH 64 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN 'D' AND (RESID 65 THROUGH 73 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN 'D' AND (RESID 74 THROUGH 81 )
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN 'D' AND (RESID 82 THROUGH 92 )
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN 'D' AND (RESID 93 THROUGH 126 )
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN 'D' AND (RESID 127 THROUGH 137 )
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN 'D' AND (RESID 138 THROUGH 147 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る