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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4uuz | ||||||
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タイトル | MCM2-histone complex | ||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HDMs demethylate histones / Interleukin-7 signaling / PKMTs methylate histone lysines / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / RCAF complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RMTs methylate histone arginines / SIRT1 negatively regulates rRNA expression ...HDMs demethylate histones / Interleukin-7 signaling / PKMTs methylate histone lysines / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / RCAF complex / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RMTs methylate histone arginines / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RNA Polymerase I Promoter Escape / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / HATs acetylate histones / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / polytene chromosome / nuclear origin of replication recognition complex / CMG complex / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / nuclear chromosome / cochlea development / DNA unwinding involved in DNA replication / DNA replication origin binding / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / cellular response to interleukin-4 / Activation of ATR in response to replication stress / nucleosomal DNA binding / helicase activity / Assembly of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromosome / single-stranded DNA binding / histone binding / DNA helicase / DNA replication / nucleic acid binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / chromatin / apoptotic process / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Richet, N. / Liu, D. / Legrand, P. / Bakail, M. / Compper, C. / Besle, A. / Guerois, R. / Ochsenbein, F. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015 タイトル: Structural Insight Into How the Human Helicase Subunit Mcm2 May Act as a Histone Chaperone Together with Asf1 at the Replication Fork. 著者: Richet, N. / Liu, D. / Legrand, P. / Velours, C. / Corpet, A. / Gaubert, A. / Bakail, M. / Moal-Raisin, G. / Guerois, R. / Compper, C. / Besle, A. / Guichard, B. / Almouzni, G. / Ochsenbein, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4uuz.cif.gz | 100.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4uuz.ent.gz | 78.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4uuz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uu/4uuz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uu/4uuz | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1kx5S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15421.101 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: P02299 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 11408.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ) プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: P84040 |
#3: タンパク質 | 分子量: 7968.699 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 69-138 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): ) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P49736, DNA helicase |
配列の詳細 | FRAGMENT FROM AMINO-ACID 69 TO 138 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | 溶媒含有率: 46.7 % 解説: SULFUR ATOM POSITIONS WERE CONFIRMED BY ANALYZING THE ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAPS CALCULATED WITH THE PROGRAM ANODE. |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES PH7, 21% PEG3000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.65312 |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月5日 / 詳細: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI-MORPH MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.65312 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→60 Å / Num. obs: 5602 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 159.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 98.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 1KX5 解像度: 2.9→57.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9502 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9298 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.355 詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
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原子変位パラメータ | Biso mean: 131.95 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.716 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→57.89 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.9→3.24 Å / Total num. of bins used: 5
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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