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- PDB-4uuz: MCM2-histone complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uuz
タイトルMCM2-histone complex
要素
  • DNA REPLICATION LICENSING FACTOR MCM2
  • HISTONE H3
  • HISTONE H4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks ...HDMs demethylate histones / PKMTs methylate histone lysines / Interleukin-7 signaling / Chromatin modifying enzymes / Condensation of Prophase Chromosomes / SUMOylation of chromatin organization proteins / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RCAF complex / RMTs methylate histone arginines / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Transcriptional regulation by small RNAs / Estrogen-dependent gene expression / HATs acetylate histones / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Oxidative Stress Induced Senescence / Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / polytene chromosome / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / CMG complex / MCM complex / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / DNA replication origin binding / cochlea development / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / Activation of ATR in response to replication stress / cellular response to interleukin-4 / DNA helicase activity / Assembly of the pre-replicative complex / Orc1 removal from chromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / single-stranded DNA binding / chromosome / histone binding / DNA helicase / chromosome, telomeric region / DNA replication / cilium / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / chromatin / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein ...DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / DNA replication licensing factor MCM2 / Histone H4
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Richet, N. / Liu, D. / Legrand, P. / Bakail, M. / Compper, C. / Besle, A. / Guerois, R. / Ochsenbein, F.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Structural Insight Into How the Human Helicase Subunit Mcm2 May Act as a Histone Chaperone Together with Asf1 at the Replication Fork.
著者: Richet, N. / Liu, D. / Legrand, P. / Velours, C. / Corpet, A. / Gaubert, A. / Bakail, M. / Moal-Raisin, G. / Guerois, R. / Compper, C. / Besle, A. / Guichard, B. / Almouzni, G. / Ochsenbein, F.
履歴
登録2014年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Structure summary
改定 1.32019年7月3日Group: Data collection / Experimental preparation ...Data collection / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / exptl_crystal_grow ...entity_src_gen / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H3
B: HISTONE H4
C: DNA REPLICATION LICENSING FACTOR MCM2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7983
ポリマ－34,7983
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8200 Å2
ΔGint-44.3 kcal/mol
Surface area11210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.090, 140.090, 65.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 HISTONE H3


分子量: 15421.101 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: P02299
#2: タンパク質 HISTONE H4


分子量: 11408.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): LEMO21 / 参照: UniProt: P84040
#3: タンパク質 DNA REPLICATION LICENSING FACTOR MCM2 / MCM2 / MINICHROMOSOME MAINTENANCE PROTEIN 2 HOMOLOG / NUCLEAR PROTEIN BM28


分子量: 7968.699 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 69-138 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETM30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): ) / Variant (発現宿主): GOLD / 参照: UniProt: P49736, DNA helicase
配列の詳細FRAGMENT FROM AMINO-ACID 69 TO 138

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 46.7 %
解説: SULFUR ATOM POSITIONS WERE CONFIRMED BY ANALYZING THE ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER MAPS CALCULATED WITH THE PROGRAM ANODE.
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M HEPES PH7, 21% PEG3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 1.65312
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月5日 / 詳細: KIRKPATRICK-BAEZ PAIR OF BI-MORPH MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.65312 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→60 Å / Num. obs: 5602 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 159.78 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / 冗長度: 10.5 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1KX5

1kx5


解像度: 2.9→57.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9502 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9298 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.355
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2303 279 4.98 %RANDOM
obs0.199 5602 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 131.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.8731 Å20 Å20 Å2
2--12.8731 Å20 Å2
3----25.7461 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.716 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→57.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1682 0 0 0 1682
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011698HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.152278HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d647SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes50HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes247HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1698HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.7
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion222SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1946SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.24 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3508 79 5.04 %
Rwork0.2538 1489 -
all0.2588 1568 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2112-0.49540.07769.85361.29290.68060.5268-0.1620.01430.0308-1.02050.75440.0879-0.18980.4937-0.1556-0.0115-0.05410.0485-0.1074-0.2397-9.397824.529918.1332
29.97420.7041-0.608810.34341.15251.02840.46410.02420.1088-0.1223-0.9972-0.0481-0.21760.01550.5331-0.11020.0215-0.04860.0499-0.0413-0.2342-5.155723.771116.2726
33.8739-0.9628-0.88176.34831.15972.83020.1841-0.23080.45960.2555-0.4764-0.32860.1995-0.23680.2923-0.0019-0.0158-0.1930.02170.0463-0.041-0.512618.933917.655
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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