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- PDB-4ut3: X-ray structure of the human PP1 gamma catalytic subunit treated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ut3
タイトルX-ray structure of the human PP1 gamma catalytic subunit treated with hydrogen peroxide
要素(SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT) x 2
キーワードHYDROLASE / METAL CENTER / METALLOPROTEIN / ENZYME ACTIVATION / PHOSPHOPROTEIN PHOSPHATASES / PROTEIN PHOSPHATASE 1
機能・相同性
機能・相同性情報


PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity ...PTW/PP1 phosphatase complex / regulation of nucleocytoplasmic transport / protein phosphatase 1 binding / lamin binding / SHOC2 M1731 mutant abolishes MRAS complex function / Gain-of-function MRAS complexes activate RAF signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / glycogen metabolic process / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / microtubule organizing center / cleavage furrow / mitotic sister chromatid segregation / phosphoprotein phosphatase activity / blastocyst development / protein dephosphorylation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of glial cell proliferation / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / RHO GTPases Activate Formins / circadian regulation of gene expression / RAF activation / regulation of circadian rhythm / kinetochore / neuron differentiation / Separation of Sister Chromatids / : / MAPK cascade / presynapse / midbody / spermatogenesis / dendritic spine / mitochondrial outer membrane / nuclear speck / protein domain specific binding / cell division / focal adhesion / protein-containing complex binding / protein kinase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / protein-containing complex / mitochondrion / RNA binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-gamma catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Zeh Silva, M. / Kopec, J. / Fotinou, D. / Steiner, R.A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Targeted Redox Inhibition of Protein Phosphatase 1 by Nox4 Regulates Eif2Alpha-Mediated Stress Signaling.
著者: Santos, C.X. / Hafstad, A.D. / Beretta, M. / Zhang, M. / Molenaar, C. / Kopec, J. / Fotinou, D. / Murray, T.V. / Cobb, A.M. / Martin, D. / Zeh Silva, M. / Anilkumar, N. / Schroder, K. / ...著者: Santos, C.X. / Hafstad, A.D. / Beretta, M. / Zhang, M. / Molenaar, C. / Kopec, J. / Fotinou, D. / Murray, T.V. / Cobb, A.M. / Martin, D. / Zeh Silva, M. / Anilkumar, N. / Schroder, K. / Shanahan, C.M. / Brewer, A.C. / Brandes, R.P. / Blanc, E. / Parsons, M. / Belousov, V. / Cammack, R. / Hider, R.C. / Steiner, R.A. / Shah, A.M.
履歴
登録2014年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5198
ポリマ－74,1102
非ポリマー4106
水2,900161
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2524
ポリマ－37,0471
非ポリマー2053
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2684
ポリマ－37,0631
非ポリマー2053
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.450, 105.220, 89.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT / PP-1G / PROTEIN PHOSPHATASE 1C CATALYTIC SUBUNIT / PROTEIN PHOSPHATASE 1 GAMMA ISOFORM


分子量: 37046.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI DH5[ALPHA] (大腸菌)
参照: UniProt: P36873, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN PHOSPHATASE PP1-GAMMA CATALYTIC SUBUNIT / PP-1G / PROTEIN PHOSPHATASE 1C CATALYTIC SUBUNIT / PROTEIN PHOSPHATASE 1 GAMMA ISOFORM


分子量: 37062.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI DH5[ALPHA] (大腸菌)
参照: UniProt: P36873, protein-serine/threonine phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.96 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9
詳細: 7-12% PEG3350, 0.1 M BICINE, PH 9.0 SOAKING IN RESERVOIR ENRICHED WITH 50MM H2O2 FOR 10 MINS CRYOPROTECTION IN RESEVOIR ENRICHED WITH 25% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9762
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.4 Å / Num. obs: 35328 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2O8A

2o8a


解像度: 2.19→45.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.46 / SU ML: 0.113 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.05 / ESU R Free: 0.039 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21146 1742 4.9 %RANDOM
Rwork0.17336 ---
obs0.17518 33509 95.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.211 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--32.79 Å20 Å2-4.58 Å2
2--46 Å20 Å2
3----13.21 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→45.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4745 0 14 161 4920
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0194879
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2671.9736583
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.81310690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9555590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.75123.967242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.8715863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1181534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021154
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9184.3912354
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9174.392353
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.3516.582940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8824.9012525
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.189→2.246 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 114 -
Rwork0.315 1959 -
obs--75.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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