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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4umb | ||||||
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タイトル | Structural analysis of substrate-mimicking inhibitors in complex with Neisseria meningitidis 3-deoxy-D-arabino-heptulosonate 7-phosphate synthase - the importance of accommodating the active site water | ||||||
要素 | PHOSPHO-2-DEHYDRO-3-DEOXYHEPTONATE ALDOLASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / DAH7PS / DAHPS / AROMATIC AMINO ACIDS / SHIKIMATE PATHWAY / OXOCARBENIUM ION / MENINGITIS | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase / 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.17 Å | ||||||
データ登録者 | Heyes, L.C. / Reichau, S. / Cross, P.J. / Parker, E.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2014 タイトル: Structural Analysis of Substrate-Mimicking Inhibitors in Complex with Neisseria Meningitidis 3-Deoxy-D-Arabino-Heptulosonate 7-Phosphate Synthase - the Importance of Accommodating the Active Site Water. 著者: Heyes, L.C. / Reichau, S. / Cross, P.J. / Jameson, G.B. / Parker, E.J. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4umb.cif.gz | 511.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4umb.ent.gz | 422.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4umb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4umb_validation.pdf.gz | 474.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4umb_full_validation.pdf.gz | 479.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4umb_validation.xml.gz | 52.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4umb_validation.cif.gz | 74.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/4umb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/um/4umb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 38712.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌) 株: MC58 / プラスミド: PT7/7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q9K169, 3-deoxy-7-phosphoheptulonate synthase #2: 化合物 | ChemComp-MN / #3: 化合物 | ChemComp-PO4 / #4: 化合物 | ChemComp-0V5 / ( #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.22 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 7.3 / 詳細: pH 7.3 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1.3 |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.3 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.17→48.31 Å / Num. obs: 83610 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 1.2 / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Net I/σ(I): 6.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.17→2.21 Å / 冗長度: 7.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 98.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換 開始モデル: PDB ENTRY 4HSN 解像度: 2.17→98.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 12.239 / SU ML: 0.156 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.246 / ESU R Free: 0.186 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.895 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.17→98.99 Å
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拘束条件 |
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