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- PDB-4uhx: Human aldehyde oxidase in complex with phthalazine and thioridazine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uhx
タイトルHuman aldehyde oxidase in complex with phthalazine and thioridazine
要素ALDEHYDE OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALDEHYDE OXIDASE / DRUG METABOLISM / MOLYBDENUM ENZYMES / XANTHINE OXIDASE / PHTHALAZINE / THIORIDAZINE
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / aldehyde oxidase / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / intercellular bridge / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding ...酸化還元酵素; メチレン基、メチン基に作用する; 酸素を電子受容体とする / aldehyde oxidase / aldehyde oxidase activity / Vitamin B6 activation to pyridoxal phosphate / molybdopterin cofactor binding / intercellular bridge / xenobiotic metabolic process / FAD binding / lipid metabolic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / microtubule cytoskeleton / nuclear body / iron ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aldehyde oxidase / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal ...Aldehyde oxidase / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding domain / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Enolase-like; domain 1 / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
phthalazine / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / Chem-LZU / MALONATE ION / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION / Chem-MTE / Chem-RTZ / Aldehyde oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Coelho, C. / Romao, M.J. / Santos-Silva, T.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structural Insights Into Xenobiotic and Inhibitor Binding to Human Aldehyde Oxidase
著者: Coelho, C. / Foti, A. / Hartmann, T. / Santos-Silva, T. / Leimkuhler, S. / Romao, M.J.
履歴
登録2015年3月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22015年9月30日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALDEHYDE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,86511
ポリマ－148,0971
非ポリマー2,76910
水1,08160
1
A: ALDEHYDE OXIDASE
ヘテロ分子

A: ALDEHYDE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)301,73122
ポリマ－296,1932
非ポリマー5,53820
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
Buried area12620 Å2
ΔGint-107.9 kcal/mol
Surface area88840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.732, 148.732, 132.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 ALDEHYDE OXIDASE / ALDEHYDE OXIDASE 1 / AZAHETEROCYCLE HYDROXYLASE


分子量: 148096.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LIVER / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TP1000 / 参照: UniProt: Q06278, aldehyde oxidase

-
非ポリマー , 9種, 70分子

#2: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物 ChemComp-MTE / PHOSPHONIC ACIDMONO-(2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-4-OXO-3,7,8A,9,10,10A-HEXAHYDRO-4H-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-7-YLMETHYL)ESTER / ピラノプテリン


分子量: 395.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O6PS2
#4: 化合物 ChemComp-MOS / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 161.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: HMoO2S
#5: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#6: 化合物 ChemComp-4FT / phthalazine / フタラジン


分子量: 130.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H6N2
#7: 化合物 ChemComp-LZU / 10-{2-[(2S)-1-methylpiperidin-2-yl]ethyl}-2-(methylsulfanyl)-10H-phenothiazine / Thioridazine / 2-(メチルチオ)-10-[2-[(2S)-1-メチル-2-ピペリジニル]エチル]-10H-フェノチアジン


分子量: 370.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H26N2S2
#8: 化合物 ChemComp-RTZ / 10-{2-[(2R)-1-methylpiperidin-2-yl]ethyl}-2-(methylsulfanyl)-10H-phenothiazine / 2-(メチルチオ)-10-[2-[(2R)-1-メチル-2-ピペリジニル]エチル]-10H-フェノチアジン


分子量: 370.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H26N2S2
#9: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→74.4 Å / Num. obs: 41407 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 22.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.81 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZYV

3zyv


解像度: 2.7→105.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 32.29 / SU ML: 0.297 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.342 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24408 2085 5 %RANDOM
Rwork0.19526 ---
obs0.19774 39322 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 77.722 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.84 Å20 Å20 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3---1.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→105.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10000 0 163 60 10223
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01910384
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.029999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1641.98614049
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9443.00223069
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85851284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.3124.182428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.343151802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3021556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21558
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02111585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9335.2395154
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9335.2395153
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6647.8546432
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.6647.8546433
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7935.4395230
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7925.4385228
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.3898.1117613
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.29941.69311115
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.29941.69111112
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 142 -
Rwork0.357 2835 -
obs--98.25 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -46.626 Å / Origin y: -21.422 Å / Origin z: -38.334 Å
111213212223313233
T0.1662 Å20.04 Å20.0044 Å2-0.1871 Å2-0.1192 Å2--0.084 Å2
L0.951 °2-0.1108 °2-0.4526 °2-0.7318 °20.195 °2--0.861 °2
S-0.0507 Å °-0.2501 Å °0.1537 Å °0.2464 Å °-0.011 Å °0.0744 Å °-0.0418 Å °-0.0535 Å °0.0617 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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